Lihat sumber Protein

[[Berkas:Myoglobin.png|ka|jmpl|Representasi struktur 3D dari protein [[mioglobin]] yang berstruktur [[Alpha helix|α-heliks]] (diberi warna [[toska]]). Mioglobin adalah protein pertama yang strukturnya berhasil diketahui melalui [[kristalografi sinar-X]]. Di bagian kanan-tengah, di antara berbagai lilitan, terdapat sebuah [[gugus prostetik]] yang disebut [[heme]] (diberi warna abu-abu) dan sebuah molekul [[oksigen]] (merah) yang diikatnya.]]
'''Protein''' adalah kelompok [[biomolekul]] berukuran [[makromolekul|besar]] yang terbentuk dari satu rantai panjang [[asam amino]] atau lebih. Protein memiliki banyak fungsi dalam makhluk hidup, di antaranya [[Katalisis enzim|mempercepat reaksi-reaksi metabolisme]], [[Replikasi DNA|mereplikasi DNA]], [[Persinyalan sel|menanggapi rangsangan]], memberi [[Sitoskeleton|bentuk sel]] dan tubuh, dan [[Transportasi intrasel|memindahkan molekul]] dari satu lokasi ke lokasi lain. Perbedaan utama antara satu protein dan protein lainnya adalah urutan asam amino-asam aminonya, yang ditentukan oleh [[Urutan asam nukleat|urutan nukleotida]] dari [[gen|gen-gennya]], dan biasanya menyebabkan [[Pelipatan protein|lipatan protein]] menjadi [[Struktur protein|struktur tiga dimensi khusus]] yang sesuai dengan fungsinya.

Sejumlah asam amino membentuk rantai lurus yang disebut [[polipeptida]]. Suatu protein terdiri dari minimum satu polipeptida panjang. Polipeptida pendek (dengan kurang dari 20–30 asam amino) biasanya tidak dianggap sebagai protein, tetapi disebut molekul [[peptida]] atau [[oligopeptida]]. Masing-masing asam amino dalam protein terikat ke asam amino di dekatnya oleh [[ikatan peptida]]. Urutan asam amino dalam protein ditentukan oleh urutan gen yang disandi dalam kode genetik. Secara umum, kode genetik menghasilkan 20 asam amino standar, meskipun beberapa organisme memiliki asam amino tambahan. Tak lama setelah atau bahkan selama [[Sintesis protein|sintesis]], residu dalam protein sering dimodifikasi secara kimiawi melalui proses [[modifikasi pascatranslasi]] yang mengubah sifat fisik dan kimia, lipatan, stabilitas, aktivitas, dan fungsi protein. Beberapa protein memiliki gugus nonpeptida (bukan asam amino), yang dapat disebut [[Kofaktor (biokimia)|kofaktor]] dan [[gugus prostetik]]. Beberapa protein juga dapat bekerja sama untuk menjalankan fungsi tertentu, dan kelompok seperti ini sering membentuk [[kompleks protein]] yang stabil.

Begitu terbentuk, protein hanya ada untuk jangka waktu tertentu lalu [[Proteolisis|didegradasi]] dan didaur ulang dalam sel melalui proses [[pergantian protein]]. Umur protein diukur berdasarkan [[waktu paruh]]nya dan mencakup rentang yang panjang. Protein bisa berumur beberapa menit hingga beberapa tahun dengan umur rata-rata 1–2 hari dalam sel mamalia. Protein yang abnormal atau salah lipatan terdegradasi lebih cepat, baik karena ditargetkan untuk dihancurkan atau karena tidak stabil.

Bersama dengan biomolekul raksasa lainnya seperti [[polisakarida]] dan [[asam nukleat]], protein merupakan bagian esensial dari organisme dan terlibat dalam hampir seluruh proses di dalam [[Sel (biologi)|sel]]. Sebagian protein adalah [[enzim]] yang berfungsi sebagai [[Katalisis|katalis]] dalam reaksi-reaksi biokimia dan bersifat vital untuk [[metabolisme]]. Sebagian protein memiliki fungsi pembentuk atau penguat, misalnya protein [[aktin]] dan [[miosin]] dalam otot dan protein-protein dalam [[sitoskeleton]]. Protein-protein lainnya memiliki peran penting dalam [[persinyalan sel]], [[respons imun]], [[adhesi sel]], dan [[siklus sel]]. Hewan memerlukan protein dalam makanannya untuk memperoleh [[asam amino esensial]] yang tidak bisa [[Sintesis asam amino|disintesis]] di dalam tubuh. [[Sistem pencernaan]] memecah protein dari makanan untuk dapat digunakan dalam metabolisme.

Protein dapat [[Pemurnian protein|dimurnikan]] dari komponen seluler lainnya menggunakan berbagai teknik seperti [[ultrasentrifugasi]], [[Reaksi pengendapan|presipitasi]], [[elektroforesis]], dan [[kromatografi]]. [[Rekayasa genetika]] memungkinkan sejumlah metode untuk memfasilitasi pemurnian ini. Metode yang biasa dipakai untuk mempelajari struktur dan fungsi protein yaitu [[imunohistokimia]], [[mutagenesis terarah-lokasi]], [[kristalografi sinar-X]], [[Resonansi magnet inti|resonansi magnetik inti,]] dan [[spektrometri massa]].

== Sejarah dan etimologi ==
Protein dikenali sebagai kelompok [[biomolekul]] pada abad kedelapan belas oleh [[Antoine François, comte de Fourcroy|Antoine Fourcroy]] dan lain-lain, yang dicirikan oleh kemampuannya untuk melakukan [[Penggumpalan darah|koagulasi]] atau [[flokulasi]] di bawah perlakuan dengan panas atau asam.<ref>[[Thomas Burr Osborne (ahli kimia)|Thomas Burr Osborne]] (1909): [[iarchive:vegetableprotein00osbouoft|The Vegetable Proteins]] , History pp 1 to 6, dari [[Internet Archive|archive.org]]</ref> Contoh yang tercatat pada saat itu adalah albumin dari [[putih telur]], [[albumin]] dalam serum darah, [[fibrin]], dan [[gluten]] gandum.

Protein pertama kali dijelaskan oleh kimiawan Belanda [[Gerardus Johannes Mulder]] dan dinamai oleh ahli kimia Swedia [[Jöns Jakob Berzelius|Jöns Jacob Berzelius]] pada tahun 1838.<ref name="Mulder1938">{{Cite journal|year=1838|title=Sur la composition de quelques substances animales|url=https://archive.org/stream/bulletindesscien00leyd#page/104/mode/2up|journal=Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande|pages=104|vauthors=Mulder GJ}}</ref><ref name="Hartley">{{Cite journal|last=Harold|first=Hartley|year=1951|title=Origin of the Word 'Protein.'|journal=Nature|volume=168|issue=4267|pages=244|bibcode=1951Natur.168..244H|doi=10.1038/168244a0|pmid=14875059}}</ref> Mulder melakukan analisis unsur terhadap protein umum dan menemukan bahwa hampir semua protein memiliki [[rumus empiris]] yang sama, yaitu C<sub>400</sub>H<sub>620</sub>N<sub>100</sub>O<sub>120</sub>P<sub>1</sub>S<sub>1</sub>.<ref name="Perrett2007">{{cite journal|date=August 2007|title=From 'protein' to the beginnings of clinical proteomics|journal=Proteomics: Clinical Applications|volume=1|issue=8|pages=720–38|doi=10.1002/prca.200700525|pmid=21136729|vauthors=Perrett D|s2cid=32843102}}</ref> Ia sampai pada kesimpulan yang salah bahwa mereka mungkin terdiri dari satu jenis molekul (sangat besar). Istilah "protein" untuk menggambarkan molekul-molekul ini diajukan oleh rekan Mulder, Berzelius; protein berasal dari kata [[Bahasa Yunani|Yunani]] πρώτειος (''proteios''), yang berarti "primer",<ref>''New Oxford Dictionary of English''</ref> "di depan", atau "berdiri di depan",<ref name="Reynolds2003">{{cite book|vauthors=Reynolds JA, Tanford C|year=2003|title=Nature's Robots: A History of Proteins (Oxford Paperbacks)|url=https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8|location=New York, New York|publisher=Oxford University Press|isbn=978-0-19-860694-9|page=[https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8/page/15 15]}}</ref> ditambah akhiran ''[[wiktionary:-in#Suffix|-in]]''. Mulder selanjutnya mengidentifikasi produk degradasi protein seperti [[asam amino]] [[Leusina|leusin]] yang ia temukan dengan berat molekul (hampir benar) 131 [[Dalton (satuan)|Da]].<ref name="Perrett2007" /> Sebelum "protein", nama lainnya telah digunakan, seperti "albumin" atau "bahan albumin" (''Eiweisskörper'', dalam bahasa Jerman).<ref>Reynolds and Tanford (2003).</ref>

Ilmuwan nutrisi awal seperti [[Carl von Voit]] dari Jerman percaya bahwa protein adalah nutrisi terpenting untuk menjaga struktur tubuh karena secara umum diyakini bahwa "daging membuat daging."<ref name="Bischoff1860">{{cite book|vauthors=Bischoff TL, Voit C|year=1860|title=Die Gesetze der Ernaehrung des Pflanzenfressers durch neue Untersuchungen festgestellt|location=Leipzig, Heidelberg|language=de}}</ref> [[Karl Heinrich Ritthausen]] memperluas bentuk protein yang diketahui dengan mengidentifikasi [[asam glutamat]]. Di [[Stasiun Percobaan Pertanian Connecticut]], tinjauan terperinci tentang protein nabati dikumpulkan oleh [[Thomas Burr Osborne (ahli kimia)|Thomas Burr Osborne]]. Ia bekerja dengan [[Lafayette Mendel]] dan menerapkan [[hukum minimum Liebig]] dalam memberi makan [[tikus laboratorium]], sehingga adanya [[asam amino esensial]] pun diketahui. Pekerjaan ini dilanjutkan dan dikomunikasikan oleh [[William Cumming Rose]]. Pemahaman tentang protein sebagai [[Peptida|polipeptida]] muncul melalui karya [[Franz Hofmeister]] dan [[Emil Fischer|Hermann Emil Fischer]] pada tahun 1902.<ref>{{Cite web|title=Hofmeister, Franz|url=http://www.encyclopedia.com/science/dictionaries-thesauruses-pictures-and-press-releases/hofmeister-franz|publisher=encyclopedia.com|archive-url=https://web.archive.org/web/20170405073423/http://www.encyclopedia.com/science/dictionaries-thesauruses-pictures-and-press-releases/hofmeister-franz|archive-date=5 April 2017|access-date=4 April 2017|url-status=live}}</ref><ref>{{Cite web|title=Protein, section: Classification of protein|url=https://www.britannica.com/science/protein/Conformation-of-proteins-in-interfaces#ref593795|publisher=britannica.com|archive-url=https://web.archive.org/web/20170404225132/https://www.britannica.com/science/protein/Conformation-of-proteins-in-interfaces#ref593795|archive-date=4 April 2017|access-date=4 April 2017|url-status=live}}</ref> Peran sentral protein sebagai [[enzim]] dalam organisme hidup tidak sepenuhnya diapresiasi sampai tahun 1926 ketika [[James Batcheller Sumner|James B. Sumner]] menunjukkan bahwa enzim [[urease]] sebenarnya adalah protein.<ref name="Sumner1926">{{cite journal|author=Sumner JB|year=1926|title=The isolation and crystallization of the enzyme urease. Preliminary paper|url=http://www.jbc.org/content/69/2/435.full.pdf+html|format=PDF|journal=Journal of Biological Chemistry|volume=69|issue=2|pages=435–41|archive-url=https://web.archive.org/web/20110325104920/http://www.jbc.org/content/69/2/435.full.pdf+html|archive-date=2011-03-25|access-date=2011-01-16|url-status=live}}</ref>

Kesulitan dalam memurnikan protein dalam jumlah besar membuat para ahli biokimia protein awal sangat sulit mempelajarinya. Oleh karena itu, penelitian awal difokuskan pada protein yang dapat dimurnikan dalam jumlah besar, misalnya dari darah, putih telur, berbagai racun, dan enzim pencernaan/metabolik yang diperoleh dari rumah pemotongan hewan. Pada 1950-an, [[Armor dan Perusahaan|Armor Hot Dog Co.]] memurnikan 1&nbsp;kg [[Ribonuclease A|ribonuklease A]] dari pankreas sapi murni dan menyediakannya secara gratis bagi para ilmuwan; gerakan ini membantu ribonuklease A menjadi target utama studi biokimia selama beberapa dekade berikutnya.<ref name="Perrett2007" />
[[Berkas:KendrewMyoglobin.jpg|jmpl|{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}[[John Kendrew]] dengan model mioglobin yang sedang diproses]]
[[Linus Carl Pauling|Linus Pauling]] dianggap sukses dalam memperkirakan [[struktur sekunder]] protein biasa berdasarkan [[ikatan hidrogen]], sebuah ide yang pertama kali dikemukakan oleh [[William Astbury]] pada tahun 1933.<ref name="Pauling1951">{{cite journal|date=May 1951|title=Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains|url=http://www.pnas.org/site/misc/Protein8.pdf|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=37|issue=5|pages=235–40|bibcode=1951PNAS...37..235P|doi=10.1073/pnas.37.5.235|pmc=1063348|pmid=14834145|archive-url=https://web.archive.org/web/20121128101620/http://www.pnas.org/site/misc/Protein8.pdf|archive-date=2012-11-28|access-date=2009-04-14|vauthors=Pauling L, Corey RB|url-status=live}}</ref> Belakangan, karya [[Walter Kauzmann]] tentang [[denaturasi]],<ref name="Kauzmann1956">{{cite journal|date=May 1956|title=Structural factors in protein denaturation|journal=Journal of Cellular Physiology|volume=47|issue=Suppl 1|pages=113–31|doi=10.1002/jcp.1030470410|pmid=13332017|vauthors=Kauzmann W}}</ref><ref name="Kauzmann1959">{{Cite book|vauthors=Kauzmann W|year=1959|title=Advances in Protein Chemistry Volume 14|isbn=978-0-12-034214-3|series=Advances in Protein Chemistry|volume=14|pages=1–63|chapter=Some factors in the interpretation of protein denaturation|doi=10.1016/S0065-3233(08)60608-7|pmid=14404936}}</ref> yang sebagian didasarkan pada penelitian sebelumnya oleh [[Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang|Kaj Linderstrøm-Lang]],<ref name="Kalman1955">{{cite journal|date=February 1955|title=Degradation of ribonuclease by subtilisin|journal=Biochimica et Biophysica Acta|volume=16|issue=2|pages=297–99|doi=10.1016/0006-3002(55)90224-9|pmid=14363272|vauthors=Kalman SM, Linderstrøm-Lang K, Ottesen M, Richards FM}}</ref> memberi pemahaman tentang [[pelipatan protein]] dan struktur yang dimediasi oleh [[Inti hidrofobik|interaksi hidrofobik]].

Protein pertama yang [[Pengurutan protein|diurutkan]] adalah [[insulin]], oleh [[Frederick Sanger]], pada 1949. Sanger dengan tepat menentukan urutan asam amino insulin sehingga secara meyakinkan menunjukkan bahwa protein terdiri dari polimer linier asam amino alih-alih rantai bercabang, [[Sistem koloid|koloid]], atau [[siklol]].<ref name="Sanger1949">{{cite journal|year=1949|title=The terminal peptides of insulin|journal=The Biochemical Journal|volume=45|issue=5|pages=563–74|doi=10.1042/bj0450563|pmc=1275055|pmid=15396627|vauthors=Sanger F}}</ref> Ia memenangkan Hadiah Nobel untuk pencapaian ini pada 1958.<ref name="Lecture 1958">{{citation|author=Sanger F.|year=1958|title=Nobel lecture: The chemistry of insulin|publisher=Nobelprize.org|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1958/sanger-lecture.pdf|access-date=2016-02-09|archive-url=https://www.webcitation.org/6DR99GtT3?url=http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1958/sanger-lecture.pdf|archive-date=2013-01-05|url-status=live}}</ref>

[[Struktur protein]] pertama yang diketahhui adalah [[hemoglobin]] dan [[mioglobin]], masing-masing oleh [[Max F. Perutz|Max Perutz]] dan [[John Kendrew|Sir John Cowdery Kendrew]], pada tahun 1958.<ref name="Muirhead1963">{{cite journal|date=August 1963|title=Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 Å resolution|journal=Nature|volume=199|issue=4894|pages=633–38|bibcode=1963Natur.199..633M|doi=10.1038/199633a0|pmid=14074546|vauthors=Muirhead H, Perutz MF|s2cid=4257461}}</ref><ref name="Kendrew1958">{{cite journal|date=March 1958|title=A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis|journal=Nature|volume=181|issue=4610|pages=662–66|bibcode=1958Natur.181..662K|doi=10.1038/181662a0|pmid=13517261|vauthors=Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC|s2cid=4162786}}</ref> {{As of|2017}}, [[Protein Data Bank|Bank Data Protein]] memiliki lebih dari 126.060 struktur protein dengan resolusi atomik.<ref name="urlRCSB Protein Data Bank">{{cite web|title=RCSB Protein Data Bank|url=http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do|archive-url=https://web.archive.org/web/20150418160606/http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do|archive-date=2015-04-18|access-date=2017-01-19|url-status=dead}}</ref> Baru-baru ini, mikroskop krio-elektron terhadap [[Perakitan makromolekul|kumpulan makromolekul]] besar<ref name="Zhou2008">{{cite journal|date=April 2008|title=Towards atomic resolution structural determination by single-particle cryo-electron microscopy|journal=Current Opinion in Structural Biology|volume=18|issue=2|pages=218–28|doi=10.1016/j.sbi.2008.03.004|pmc=2714865|pmid=18403197|vauthors=Zhou ZH}}</ref> dan [[prediksi struktur protein]] komputasional terhadap [[Domain struktural|domain]] protein kecil<ref name="Keskin2008">{{cite journal|date=April 2008|title=Characterization and prediction of protein interfaces to infer protein-protein interaction networks|journal=Current Pharmaceutical Biotechnology|volume=9|issue=2|pages=67–76|doi=10.2174/138920108783955191|pmid=18393863|vauthors=Keskin O, Tuncbag N, Gursoy A}}</ref> adalah dua metode yang mendekati resolusi atomik.

== Jumlah protein yang disandi dalam genom ==
Jumlah protein yang disandi dalam [[genom]] secara kasar sesuai dengan jumlah [[gen]] (walaupun mungkin ada sejumlah besar gen yang menyandi [[RNA (molekul)|RNA]] protein, misalnya [[RNA ribosomal]]). [[Virus]] biasanya menyandikan beberapa ratus protein, [[arkea]] dan [[bakteri]] beberapa ratus hingga beberapa ribu, sementara [[eukariota]] biasanya menyandikan beberapa ribu hingga puluhan ribu protein (lihat [[Genom|ukuran genom]] untuk daftar contoh).

== Biokimia ==
{{Main|Biokimia|asam amino|ikatan peptida}}[[Berkas:Peptide-Figure-Revised.png|jmpl|Struktur{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} kimia ikatan peptida (bawah) dan struktur tiga dimensi ikatan peptida antara [[Alanina|alanin]] dan asam amino yang berdekatan (atas/sisipan). Ikatan itu sendiri terbuat dari elemen [[CHON]].]]
[[Berkas:Peptide_group_resonance.png|jmpl|Struktur{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} [[Resonansi (kimia)|resonansi]] dari [[ikatan peptida]] yang menghubungkan asam amino individual untuk membentuk [[polimer]] protein]]
Protein merupakan [[biomolekul]] yang sangat besar atau makrobiopolimer yang tersusun dari [[monomer]] berupa asam amino. Ada 20 asam amino standar yang membentuk asam amino (disebut [[asam amino proteinogenik]]); masing-masing terdiri dari sebuah [[karbon alfa]] yang berikatan dengan sebuah gugus [[Amina|amino]] (–NH<sub>2</sub>), sebuah gugus [[Asam alkanoat|karboksil]] (–COOH), sebuah atom hidrogen (H), dan rantai samping (disebut sebagai "R"). Gugus "R" inilah yang menjadikan setiap asam amino berbeda dan sifat rantai samping ini akan memengaruhi keseluruhan suatu protein. Hanya [[prolina]] yang berbeda dari struktur dasar ini karena mengandung cincin yang tidak biasa pada gugus amina ujung-N, yang memaksa gugus amida CO–NH menjadi konformasi tetap.<ref name="Nelson2005">{{cite book|vauthors=Nelson DL, Cox MM|year=2005|title=Lehninger's Principles of Biochemistry|location=New York, New York|publisher=W. H. Freeman and Company|edition=4}}</ref> Rantai samping asam amino standar, yang dirinci dalam [[daftar asam amino standar]], memiliki beragam struktur dan sifat kimiawi. Struktur tiga dimensi dan reaktivitas kimia suatu protein ditentukan oleh efek gabungan dari semua rantai samping asam amino dalam protein tersebut.<ref name="Gutteridge2005">{{cite journal|date=November 2005|title=Understanding nature's catalytic toolkit|journal=Trends in Biochemical Sciences|volume=30|issue=11|pages=622–29|doi=10.1016/j.tibs.2005.09.006|pmid=16214343|vauthors=Gutteridge A, Thornton JM}}</ref> Semua asam amino dalam rantai polipeptida saling terhubung oleh [[ikatan peptida]] melalui [[Reaksi dehidrasi|sintesis dehidrasi]]. Setelah terhubung dalam rantai protein, asam amino individual disebut ''residu,'' sedangkan rangkaian atom karbon, nitrogen, dan oksigen yang terkait disebut ''rantai utama'' atau ''tulang punggung protein.''<ref>Murray ''et al''., p. 19.</ref>

Istilah ''protein'', ''polipeptida,'' dan ''[[peptida]]'' agak ambigu dan dapat tumpang tindih artinya. ''Protein'' umumnya digunakan untuk merujuk pada molekul biologis lengkap dalam [[Struktur tersier|konformasi]] yang stabil, sedangkan ''peptida'' umumnya merujuk pada oligomer asam amino pendek yang sering kali tidak memiliki struktur tiga dimensi yang stabil. Namun, batas antara keduanya tidak ditentukan dengan baik dan biasanya berkisar antara 20–30 residu. ''Polipeptida'' dapat merujuk pada rantai linier tunggal asam amino, biasanya berapa pun panjangnya, tetapi sering kali menyiratkan tidak memiliki [[Struktur tersier|konformasi]] yang tetap.

=== Interaksi ===
Protein dapat berinteraksi dengan banyak jenis molekul, termasuk dengan protein lain, dengan lipid, dengan karbohidrat, dan dengan DNA.<ref>{{Cite journal|last=Ardejani|first=Maziar S.|last2=Powers|first2=Evan T.|last3=Kelly|first3=Jeffery W.|date=2017|title=Using Cooperatively Folded Peptides To Measure Interaction Energies and Conformational Propensities|journal=Accounts of Chemical Research|volume=50|issue=8|pages=1875–82|doi=10.1021/acs.accounts.7b00195|issn=0001-4842|pmc=5584629|pmid=28723063}}</ref><ref>{{Cite book|vauthors=Branden C, Tooze J|year=1999|title=Introduction to Protein Structure|location=New York|publisher=Garland Pub|isbn=978-0-8153-2305-1}}</ref><ref>{{Cite book|vauthors=Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW|year=2006|title=Harper's Illustrated Biochemistry|url=https://archive.org/details/harpersillustrat0000unse_l8z7|location=New York|publisher=Lange Medical Books/McGraw-Hill|isbn=978-0-07-146197-9}}</ref><ref>{{Cite book|vauthors=Van Holde KE, Mathews CK|year=1996|url=https://archive.org/details/biochemistry00math|title=Biochemistry|location=Menlo Park, California|publisher=Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc|isbn=978-0-8053-3931-4}}</ref>

=== Kelimpahan dalam sel ===
Diperkirakan bahwa [[bakteri]] berukuran rata-rata mengandung sekitar dua juta protein per sel (misalnya ''[[Escherichia coli]]'' dan ''[[Staphylococcus aureus]]''). Bakteri yang lebih kecil, seperti ''[[Mycoplasma]]'' atau [[spiroket]] mengandung lebih sedikit protein, sekitar 50.000 hingga 1 juta. Sel [[eukariota]] berukuran lebih besar sehingga mengandung lebih banyak protein. Misalnya, sel [[khamir]] ''[[Saccharomyces cerevisiae]]'' diperkirakan mengandung sekitar 50 juta protein dan sel [[manusia]] sekitar 1 hingga 3 miliar.<ref>{{Cite journal|date=December 2013|title=What is the total number of protein molecules per cell volume? A call to rethink some published values|journal=BioEssays|volume=35|issue=12|pages=1050–55|doi=10.1002/bies.201300066|pmc=3910158|pmid=24114984|vauthors=Milo R}}</ref> Konsentrasi salinan protein individual berkisar dari beberapa molekul per sel hingga 20 juta per sel.<ref name="pmid22068332">{{Cite journal|date=November 2011|title=The quantitative proteome of a human cell line|journal=Molecular Systems Biology|volume=7|pages=549|doi=10.1038/msb.2011.82|pmc=3261713|pmid=22068332|vauthors=Beck M, Schmidt A, Malmstroem J, Claassen M, Ori A, Szymborska A, Herzog F, Rinner O, Ellenberg J, Aebersold R}}</ref> Tidak semua gen yang menyandi protein diekspresikan di sebagian besar sel dan jumlahnya bergantung pada beberapa hal, seperti jenis sel dan rangsangan eksternal. Misalnya, dari sekitar 20.000 protein yang disandi oleh genom manusia, hanya 6.000 yang terdeteksi dalam sel [[limfoblas]]toid.<ref>{{Cite journal|date=July 2013|title=Variation and genetic control of protein abundance in humans|journal=Nature|volume=499|issue=7456|pages=79–82|bibcode=2013Natur.499...79W|doi=10.1038/nature12223|pmc=3789121|pmid=23676674|vauthors=Wu L, Candille SI, Choi Y, Xie D, Jiang L, Li-Pook-Than J, Tang H, Snyder M}}</ref>

== Sintesis ==

=== Biosintesis ===
[[Berkas:Ribosome_mRNA_translation_en.svg|jmpl|Ribosom{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} menghasilkan protein menggunakan mRNA sebagai templat]]
[[Berkas:Genetic_code.svg|jmpl|Urutan{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} [[Asam deoksiribonukleat|DNA]] dari sebuah gen [[Kodon|menyandi]] urutan asam amino dari sebuah protein]]{{Main|Sintesis protein}}
Protein dirakit dari sejumlah asam amino menggunakan informasi yang disandi dalam gen. Setiap protein memiliki urutan asam amino uniknya sendiri yang ditentukan oleh urutan [[nukleotida]] dari gen yang menyandi protein ini. [[Kodon|Kode genetik]] adalah satu set berupa tiga nukleotida yang disebut [[kodon]] dan setiap kombinasi tiga nukleotida menunjukkan asam amino, misalnya AUG ([[adenina]]–[[urasil]]–[[guanina]]) adalah kode untuk [[Metionina|metionin]]. Karena DNA mengandung empat nukleotida, jumlah total kodon yang mungkin adalah 64; oleh karena itu, terdapat beberapa redundansi dalam kode genetik, dengan beberapa asam amino ditentukan oleh lebih dari satu kodon.<ref name="vanHolde1996">van Holde and Mathews, pp. 1002–42.</ref> Gen yang disandi dalam DNA pertama-tama [[Transkripsi (genetik)|ditranskripsikan]] menjadi pra-[[RNA duta]] (mRNA) oleh protein seperti [[RNA polimerase]]. Kebanyakan organisme kemudian memproses pra-mRNA (juga dikenal sebagai ''transkrip primer'') menggunakan berbagai bentuk [[modifikasi pascatranskripsi]] untuk membentuk mRNA yang matang, yang kemudian digunakan sebagai templat untuk sintesis protein oleh [[ribosom]]. Pada [[prokariota]], mRNA dapat digunakan segera setelah diproduksi atau diikat oleh ribosom setelah menjauh dari [[nukleoid]]. Sebaliknya, [[eukariota]] membuat mRNA di [[inti sel]] dan kemudian [[Translokasi protein|mentranslokasikannya]] melewati [[membran inti]] ke dalam [[sitoplasma]], tempat [[sintesis protein]] kemudian terjadi. Tingkat sintesis protein pada prokariota lebih tinggi daripada eukariota dan dapat mencapai hingga 20 asam amino per detik.<ref name="Pain2000">{{cite book|vauthors=Dobson CM|year=2000|title=Mechanisms of Protein Folding|url=https://archive.org/details/mechanismsofprot0000unse_g7p3|location=Oxford, Oxfordshire|publisher=Oxford University Press|isbn=978-0-19-963789-8|veditors=Pain RH|pages=[https://archive.org/details/mechanismsofprot0000unse_g7p3/page/n28 1]–28|chapter=The nature and significance of protein folding}}</ref>

Proses sintesis protein dari cetakan mRNA dikenal sebagai [[Translasi (genetik)|translasi]]. Selanjutnya, mRNA dimuat ke ribosom dan dibaca tiga nukleotida sekaligus dengan mencocokkan setiap kodon dengan [[RNA transfer|antikodon]] [[pasangan basa]] yang terletak pada molekul [[RNA transfer]] (tRNA), yang membawa asam amino yang sesuai dengan kodon yang dikenalinya. Enzim [[sintetase tRNA-aminoasil]] "mengisi" molekul tRNA dengan asam amino yang benar. Polipeptida yang sedang terbentuk sering disebut ''rantai yang baru lahir''. Protein selalu disintesis dari [[N-terminus]] ke [[C-terminus]].<ref name="vanHolde1996" />

Ukuran protein yang disintesis dapat diukur dengan jumlah asam amino yang dikandungnya dan dengan total [[Massa molekul relatif|massa molekulnya]], yang biasanya dilaporkan dalam satuan ''dalton'' (identik dengan [[Dalton (satuan)|satuan massa atom]]), atau satuan turunan kilodalton (kDa). Ukuran rata-rata protein makin meningkat dari arkea, bakteri, dan eukariota (masing-masing 283, 311, 438 residu amino dan 31, 34, 49 kDa) karena lebih banyak [[domain protein]] yang menyusun protein dalam organisme yang lebih tinggi.<ref name="Kozlowski2016">{{Cite journal|date=January 2017|title=Proteome-pI: proteome isoelectric point database|journal=Nucleic Acids Research|volume=45|issue=D1|pages=D1112–D1116|doi=10.1093/nar/gkw978|pmc=5210655|pmid=27789699|vauthors=Kozlowski LP}}</ref> Misalnya protein [[khamir]] rata-rata memiliki panjang 466 asam amino dan massa 53 kDa.  Protein terbesar yang diketahui adalah [[titin]], komponen dari [[sarkomer]] [[otot]], dengan massa molekul hampir 3.000 kDa dan panjang total hampir 27.000 asam amino.<ref name="Fulton1991">{{cite journal|date=April 1991|title=Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis|journal=BioEssays|volume=13|issue=4|pages=157–61|doi=10.1002/bies.950130403|pmid=1859393|vauthors=Fulton AB, Isaacs WB|s2cid=20237314}}</ref>

=== Sintesis kimia ===
Protein pendek juga dapat disintesis secara kimiawi dengan kelompok metode yang dikenal sebagai [[sintesis peptida]], yang mengandalkan teknik [[sintesis organik]] seperti [[ligasi kimia]]wi untuk menghasilkan peptida dalam jumlah besar.<ref name="Bruckdorfer2004">{{cite journal|date=February 2004|title=From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future|journal=Current Pharmaceutical Biotechnology|volume=5|issue=1|pages=29–43|doi=10.2174/1389201043489620|pmid=14965208|vauthors=Bruckdorfer T, Marder O, Albericio F}}</ref> Sintesis kimia memungkinkan untuk memasukkan asam amino non-alami ke dalam rantai polipeptida, seperti pelekatan ''probe'' [[fluoresens]] ke rantai samping asam amino.<ref name="Schwarzer2005">{{cite journal|date=December 2005|title=Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail|journal=Current Opinion in Chemical Biology|volume=9|issue=6|pages=561–69|doi=10.1016/j.cbpa.2005.09.018|pmid=16226484|vauthors=Schwarzer D, Cole PA}}</ref> Metode ini berguna dalam laboratorium [[biokimia]] dan [[biologi sel]], meskipun umumnya tidak untuk aplikasi komersial. Sintesis kimiawi tidak efisien untuk polipeptida yang lebih panjang dari sekitar 300 asam amino, dan protein yang disintesis mungkin tidak siap mengambil [[struktur tersier]] aslinya. Kebanyakan metode sintesis kimia berlanjut dari C-terminus ke N-terminus, berlawanan dengan reaksi biologis.<ref name="Kent2009">{{cite journal|date=February 2009|title=Total chemical synthesis of proteins|journal=Chemical Society Reviews|volume=38|issue=2|pages=338–51|doi=10.1039/b700141j|pmid=19169452|vauthors=Kent SB}}</ref>

== Struktur ==
{{Main|Struktur protein}}
[[Berkas:Chaperonin_1AON.png|ka|jmpl|Struktur{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} kristal dari [[protein pendamping]] yang merupakan kompleks protein yang sangat besar. Fungsinya untuk membantu pelipatan protein. Bagian yang diberi perbedaan warna merupakan subunit protein tunggal.]]
[[Berkas:Proteinviews-1tim.png|jmpl|Tiga{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} kemungkinan representasi dari struktur tiga dimensi protein isomerase fosfat triosa. '''Kiri''': Representasi semua atom yang diwarnai oleh jenis atom. '''Tengah:''' Representasi sederhana yang menggambarkan konformasi tulang punggung, diwarnai oleh struktur sekunder. '''Kanan''': Representasi permukaan yang dapat diakses pelarut yang diwarnai oleh jenis residu (residu asam merah, residu basa biru, residu polar hijau, residu nonpolar putih).]]
Sebagian besar&nbsp;protein [[Pelipatan protein|terlipat]] menjadi struktur tiga dimensi yang unik. Bentuk alami suatu protein yang melipat dikenal dengan istilah [[konformasi asli]].<ref>Murray ''et al''., p. 36.</ref> Meskipun banyak protein dapat melipat tanpa bantuan dam hanya melalui sifat-sifat kimiawi asam amino mereka, sejumlah protein lain memerlukan bantuan [[Pendamping (protein)|protein pendamping]] untuk melipat menjadi kondisi aslinya.<ref>Murray ''et al''., p. 37.</ref> Ahli biokimia sering merujuk pada empat aspek berbeda dari struktur protein.<ref>Murray ''et al''., pp. 30–34.</ref>
* Struktur primer, merupakan urutan asam amino yang dihubungkan melalui [[ikatan peptida]] ([[amida]]). [[Frederick Sanger]] merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim [[protease]] yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, [[Vernon Ingram]] menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu [[mutasi]] genetik.
* Struktur sekunder, yaitu struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino yang distabilkan oleh [[ikatan hidrogen]]. Contoh yang paling umum yaitu
**uliran-alfa (''α-helix''), berupa pilinan rantai asam amino-asam amino berbentuk seperti spiral;
**lempeng-beta (''β-sheet''), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S–H);
**lekukan-beta (''β-turn''); dan
**lekukan-gama (''γ-turn'').<ref name="struk">Paustian T. 2001. Protein Structure. University of Wisconsin-Madison. http://lecturer.ukdw.ac.id/dhira/BacterialStructure/Proteins.html {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20100325151523/http://lecturer.ukdw.ac.id/dhira/BacterialStructure/Proteins.html |date=2010-03-25 }}. Diakses pada 5 Mei 2010.</ref>
* Struktur tersier, merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder dan menjadi bentuk keseluruhan satu molekul protein. Istilah "struktur tersier" sering digunakan sebagai sinonim dengan istilah ''lipatan''. Struktur tersier inilah yang mengontrol fungsi dasar protein. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa [[ikatan kovalen]] membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.
* Struktur kuartener, yaitu struktur yang dibentuk oleh beberapa molekul protein (rantai polipeptida). Dalam konteks ini, biasanya disebut ''[[subunit protein]]'', yang berfungsi sebagai [[Kompleks protein|protein kompleks]] tunggal. Contoh yang terkenal adalah [[enzim]] [[Rubisco]] dan [[insulin]].
*Struktur kuiner, yaitu karakteristik dari permukaan protein yang mengatur interior seluler yang padat. Struktur kuiner bergantung pada interaksi makromolekul yang bersifat sementara, tetapi penting, yang terjadi di dalam sel hidup.

Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl), lalu komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen penganalisis asam amino'','' (2) analisis urutan dari ujung-N dilakukan dengan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekuler dengan [[spektrometri massa]].
 
Struktur sekunder bisa ditentukan dengan spektroskopi [[dikroisme sirkuler]] (CD) dan [[spektroskopi inframerah transformasi Fourier]] (FTIR).<ref>Pribic R, Stokkum van IH, Chapman D, Haris PI, Bloemendal M. 1993. Protein secondary structure from Fourier transform infrared and/or circular dichroism spectra. ''Anal Biochem'' 214(2):366-78.</ref> Spektrum CD dari uliran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220&nbsp;nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210–216&nbsp;nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari uliran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.

Protein bukanlah molekul yang sepenuhnya kaku. Selain tingkat struktur ini, protein dapat berubah di antara beberapa struktur terkait saat mereka menjalankan fungsinya. Dalam konteks penataan ulang fungsional ini, struktur tersier atau kuaterner biasanya disebut sebagai "[[Isomerisme konformasi|konformasi]]", dan transisi di antara keduanya disebut ''perubahan konformasi.'' Perubahan tersebut sering kali disebabkan oleh pengikatan molekul [[Substrat (kimia)|substrat]] ke [[situs aktif]] enzim, atau wilayah fisik protein yang berpartisipasi dalam katalisis kimia. Dalam larutan, protein juga mengalami variasi struktur melalui getaran termal dan tumbukan dengan molekul lain.<ref>van Holde and Mathews, pp. 368–75.</ref>
[[Berkas:Protein_composite.png|jmpl|Permukaan{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} molekul beberapa protein menunjukkan ukuran komparatifnya. Dari kiri ke kanan: [[Antibodi G|imunoglobulin G]] (IgG, [[antibodi]]), [[hemoglobin]], [[insulin]] (hormon), [[Adenilat kinase|kinase adenilat]] (enzim), dan [[glutamin sintetase]] (enzim).]]
Secara informal, protein dapat dibagi menjadi tiga kelas utama yang berkorelasi dengan struktur tersier yang khas: [[Protein Globular|protein globular]], [[protein berserat]], dan [[protein membran]]. Hampir semua protein globular dapat [[Kelarutan|larut]] dan banyak di antaranya adalah enzim. Protein berserat sering kali bersifat struktural, seperti [[kolagen]] (komponen utama jaringan ikat) atau [[keratin]] (komponen protein rambut dan kuku). Protein membran sering berfungsi sebagai [[Reseptor (biokimia)|reseptor]] atau menyediakan saluran untuk molekul polar atau bermuatan untuk melewati [[membran sel]].<ref>van Holde and Mathews, pp. 165–85.</ref>

Dehidron merupakan kasus khusus dari ikatan hidrogen intramolekul di dalam protein, yang terlindung dengan buruk dari serangan air dan karenanya meningkatkan [[dehidrasi]]nya sendiri.<ref name="Fernandez2003">{{cite journal|date=September 2003|title=Dehydron: a structurally encoded signal for protein interaction|journal=Biophysical Journal|volume=85|issue=3|pages=1914–28|bibcode=2003BpJ....85.1914F|doi=10.1016/S0006-3495(03)74619-0|pmc=1303363|pmid=12944304|vauthors=Fernández A, Scott R}}</ref>

=== Domain protein ===
Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah ''domain,'' yaitu segmen protein yang melipat menjadi unit struktural yang berbeda. Struktur ini terdiri dari 40–350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa ''domain'' yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional. Domain biasanya memiliki fungsi spesifik, seperti aktivitas [[enzim]]atik (misalnya [[kinase]]) atau berfungsi sebagai modul pengikat (misalnya [[domain SH3]] berikatan dengan urutan kaya prolin dalam protein lain).

=== Motif urutan ===
Urutan asam amino pendek dalam protein sering bertindak sebagai situs pengenalan untuk protein lain.<ref>{{Cite journal|date=January 2012|title=Attributes of short linear motifs|journal=Molecular BioSystems|volume=8|issue=1|pages=268–81|doi=10.1039/c1mb05231d|pmid=21909575|vauthors=Davey NE, Van Roey K, Weatheritt RJ, Toedt G, Uyar B, Altenberg B, Budd A, Diella F, Dinkel H, Gibson TJ}}</ref> Misalnya, [[domain SH3]] biasanya mengikat motif PxxP pendek (yaitu 2 [[Prolina|prolin]] [P], yang dipisahkan oleh dua asam amino [x] yang tidak ditentukan, meskipun asam amino di sekitarnya dapat menentukan spesifisitas pengikatan yang tepat). Banyak motif semacam itu telah dikumpulkan dalam basis data [[Sumber daya Motif Linear Eukariotik|Motif Linear Eukariotik]] (ELM).

== Fungsi seluler ==
Protein adalah aktor utama di dalam sel, yang menjalankan tugas yang ditentukan oleh informasi yang disandi dalam gen.<ref name="Lodish2004">{{cite book|vauthors=Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J|year=2004|title=Molecular Cell Biology|location=New York, New York|publisher=WH Freeman and Company|edition=5th}}</ref> Dengan pengecualian jenis [[RNA (molekul)|RNA]] tertentu, sebagian besar molekul biologis lainnya adalah elemen yang relatif lembam dan dijadikan tempat protein bekerja. Protein menyusun setengah dari berat kering sel ''[[Escherichia coli]]'', sedangkan makromolekul lain seperti DNA dan RNA masing-masing hanya berkontribusi sebesar 3% dan 20%.<ref name="Voet2">Voet D, Voet JG. (2004). ''Biochemistry'' Vol 1 3rd ed. Wiley: Hoboken, NJ.</ref> Kumpulan protein yang diekspresikan dalam sel atau jenis sel tertentu dikenal sebagai [[Proteome|proteoma]].[[Berkas:Hexokinase_ball_and_stick_model,_with_substrates_to_scale_copy.png|ka|jmpl|Enzim{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} [[Hexokinase|heksokinase]] ditampilkan sebagai model molekul bola-dan-tongkat konvensional. Skala di pojok kanan atas adalah dua substratnya, yaitu [[Adenosina trifosfat|ATP]] dan [[glukosa]].]]Karakteristik utama protein yang juga memungkinkan beragam fungsi mereka adalah kemampuannya untuk mengikat molekul lain secara spesifik dan erat. Area protein yang bertanggung jawab untuk mengikat molekul lain dikenal sebagai [[situs pengikatan]] dan sering kali berupa cekungan atau "kantong" pada permukaan molekul. Kemampuan mengikat ini dimediasi oleh struktur tersier dari protein yang menentukan kantong situs pengikatan, dan oleh sifat kimiawi rantai samping asam amino di sekitarnya. Pengikatan protein bisa sangat ketat dan spesifik; sebagai contoh, protein [[penghambat ribonuklease]] berikatan dengan [[angiogenin]] manusia dengan [[konstanta disosiasi]] subfemtomolar (<10<sup>−15</sup> M) tetapi tidak mengikat sama sekali dengan homolognya pada amfibi, yaitu [[onkonase]] (>1 M). Perubahan kimiawi yang sangat kecil seperti penambahan satu gugus metil ke pasangan-ikatan terkadang cukup untuk hampir menghilangkan pengikatan; misalnya enzim [[sintetase aminoasil-tRNA]] yang spesifik untuk asam amino [[Valina|valin]], tidak mengikat rantai samping asam amino [[Isoleusina|isoleusin]] yang sangat mirip.<ref name="Sankaranarayanan2001">{{cite journal|year=2001|title=The fidelity of the translation of the genetic code|journal=Acta Biochimica Polonica|volume=48|issue=2|pages=323–35|doi=10.18388/abp.2001_3918|pmid=11732604|vauthors=Sankaranarayanan R, Moras D|doi-access=free}}</ref>

Protein dapat mengikat protein lain dan juga mengikat substrat [[molekul kecil]]. Ketika protein mengikat secara spesifik dengan salinan lain dari molekul yang sama, mereka dapat mengalami [[oligomer]]isasi untuk membentuk fibril; proses ini sering terjadi pada protein struktural yang terdiri dari monomer globular yang berikatan-sendiri untuk membentuk serat yang kaku. [[Interaksi protein-protein]] juga mengatur aktivitas enzimatik, mengendalikan perkembangan melalui [[siklus sel]], dan memungkinkan perakitan [[kompleks protein]] besar yang melakukan banyak reaksi-terkait-serupa dengan fungsi biologis yang sama. Protein juga dapat mengikat atau bahkan diintegrasikan ke dalam membran sel. Kemampuan pasangan-ikatan untuk menginduksi perubahan konformasi protein memungkinkan pembangunan jaringan [[Persinyalan sel|pensinyalan]] yang sangat kompleks.<ref>van Holde dan Mathews, pp. 830–49.</ref> Karena interaksi di antara protein bersifat reversibel dan sangat bergantung pada ketersediaan pasangan protein untuk membentuk agregat yang mampu melakukan rangkaian fungsi yang berbeda, studi tentang interaksi di antara protein tertentu adalah kunci untuk memahami aspek penting fungsi seluler, dan akhirnya sifat-sifat yang membedakan tipe sel tertentu.<ref name="Copland2009">{{cite journal|date=June 2009|title=Sex steroid receptors in skeletal differentiation and epithelial neoplasia: is tissue-specific intervention possible?|journal=BioEssays|volume=31|issue=6|pages=629–41|doi=10.1002/bies.200800138|pmid=19382224|vauthors=Copland JA, Sheffield-Moore M, Koldzic-Zivanovic N, Gentry S, Lamprou G, Tzortzatou-Stathopoulou F, Zoumpourlis V, Urban RJ, Vlahopoulos SA|s2cid=205469320}}</ref><ref name="Samarin2009">{{cite journal|date=January 2009|title=Regulation of epithelial apical junctional complex by Rho family GTPases|journal=Frontiers in Bioscience|volume=14|issue=14|pages=1129–42|doi=10.2741/3298|pmid=19273120|vauthors=Samarin S, Nusrat A}}</ref>

=== Enzim ===
{{Main|Enzim}}
Peran protein yang paling terkenal di dalam sel adalah sebagai [[enzim]], yang [[Katalis|mengkatalisasi]] reaksi kimia. Enzim biasanya sangat spesifik dan hanya mempercepat satu atau beberapa reaksi kimia. Enzim melakukan sebagian besar reaksi yang terlibat dalam [[metabolisme]], serta memanipulasi DNA dalam berbagai proses seperti [[Replikasi DNA|replikasi]] [[Perbaikan DNA|DNA]], [[perbaikan DNA]], dan [[Transkripsi (genetik)|transkripsi]]. Beberapa enzim bekerja pada protein lain untuk menambah atau menghilangkan gugus kimia dalam proses yang dikenal sebagai modifikasi pascatranslasi. Sekitar 4.000 reaksi dikatalisis oleh enzim.<ref name="EXPASY2000">{{cite journal|date=January 2000|title=The ENZYME database in 2000|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|journal=Nucleic Acids Research|volume=28|issue=1|pages=304–05|doi=10.1093/nar/28.1.304|pmc=102465|pmid=10592255|archive-url=https://web.archive.org/web/20110601003507/http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf|archive-date=June 1, 2011|vauthors=Bairoch A|url-status=dead}}</ref> Percepatan laju yang diberikan oleh katalisis enzimatis sering kali sangat besar, hingga peningkatan laju 10<sup>17</sup> kali lipat dibandingkan reaksi tanpa katalisis dalam kasus [[orotat dekarboksilase]] (78 juta tahun tanpa enzim, 18 milidetik dengan enzim).<ref name="Radzicka1995">{{cite journal|date=January 1995|title=A proficient enzyme|journal=Science|volume=267|issue=5194|pages=90–3|bibcode=1995Sci...267...90R|doi=10.1126/science.7809611|pmid=7809611|vauthors=Radzicka A, Wolfenden R}}</ref>

Molekul yang terikat dan ditindaklanjuti oleh enzim disebut [[Substrat (kimia)|substrat]]. Meskipun enzim dapat terdiri dari ratusan asam amino, biasanya hanya sebagian kecil dari residu yang bersentuhan dengan substrat, dan fraksi yang lebih kecil lagi—rata-rata tiga hingga empat residu—yang terlibat langsung dalam katalisis. Area enzim yang mengikat substrat dan mengandung residu katalitik dikenal sebagai [[situs aktif]].

[[Protein dirigen]] adalah anggota kelompok protein yang menentukan [[stereokimia]] senyawa yang disintesis oleh enzim lain.<ref name="Pickel 2013">{{cite journal|date=October 2013|title=Dirigent proteins: molecular characteristics and potential biotechnological applications|journal=Applied Microbiology and Biotechnology|volume=97|issue=19|pages=8427–38|doi=10.1007/s00253-013-5167-4|pmid=23989917|vauthors=Pickel B, Schaller A|s2cid=1896003}}</ref>

=== Pensinyalan sel dan pengikatan ligan ===
[[Berkas:Mouse_cholera_antibody.png|jmpl|{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}[[Diagram pita]] dari sebuah antibodi tikus yang berikatan dengan antigen bakteri penyebab [[kolera]] berupa [[karbohidrat]]]]
Banyak protein terlibat dalam proses [[Persinyalan sel|pensinyalan sel]] dan [[transduksi sinyal]]. Beberapa protein, seperti [[insulin]], merupakan protein ekstraseluler yang mengirimkan sinyal dari sel tempat mereka disintesis (yaitu sel pankreas) ke sel lain di [[jaringan]] yang jauh. Jenis lainnya adalah [[protein membran]] yang bertindak sebagai [[Reseptor (biokimia)|reseptor]] yang fungsi utamanya adalah mengikat molekul pemberi sinyal dan menginduksi respons biokimia di dalam sel. Banyak reseptor memiliki situs pengikatan yang terekspos pada permukaan sel dan domain efektor di dalam sel, yang mungkin memiliki aktivitas enzimatik atau mungkin mengalami [[Perubahan konformasional|perubahan konformasi]] yang dideteksi oleh protein lain di dalam sel.<ref>Branden dan Tooze, pp. 251–281.</ref>

[[Antibodi]] adalah protein yang menjadi komponen dari [[sistem imun adaptif]] yang fungsi utamanya adalah mengikat [[antigen]] (zat asing di dalam tubuh) dan menargetkannya untuk dimusnahkan. Antibodi dapat [[Sekresi|disekresikan]] ke dalam lingkungan ekstraseluler atau berlabuh di membran [[sel B]] khusus yang dikenal sebagai [[sel plasma]]. Ketika enzim dibatasi dalam afinitas pengikatan terhadap substratnya oleh kebutuhannya untuk melakukan reaksi, antibodi tidak memiliki batasan seperti itu. Afinitas pengikatan antibodi ke targetnya sangat tinggi.<ref>van Holde and Mathews, pp. 247–50.</ref>

Banyak protein transpor ligan mengikat [[Molekul kecil|biomolekul kecil]] tertentu dan membawanya ke lokasi lain di tubuh organisme multiseluler. Protein ini harus memiliki afinitas pengikatan yang tinggi jika [[ligan]]nya terdapat dalam konsentrasi tinggi, tetapi juga harus melepaskan ligan saat berada pada konsentrasi rendah di jaringan target. Contoh protein pengikat ligan adalah [[hemoglobin]], yang mengangkut [[oksigen]] dari [[paru-paru]] ke organ dan jaringan lain di semua [[vertebrata]] dan memiliki homolog serupa di setiap [[Kerajaan (biologi)|kerajaan]] biologis.<ref>van Holde and Mathews, pp. 220–29.</ref> [[Lektin]] adalah [[Interaksi protein glycan|protein pengikat gula]] yang sangat spesifik untuk bagian gula mereka. Lektin biasanya berperan dalam fenomena [[Pengenalan molekuler|pengenalan]] biologis yang melibatkan sel dan protein.<ref name="Rudiger2000">{{cite journal|date=April 2000|title=Medicinal chemistry based on the sugar code: fundamentals of lectinology and experimental strategies with lectins as targets|journal=Current Medicinal Chemistry|volume=7|issue=4|pages=389–416|doi=10.2174/0929867003375164|pmid=10702616|vauthors=Rüdiger H, Siebert HC, Solís D, Jiménez-Barbero J, Romero A, von der Lieth CW, Diaz-Mariño T, Gabius HJ}}</ref> [[Reseptor (biokimia)|Reseptor]] dan [[hormon]] adalah protein pengikat yang sangat spesifik.

[[Protein transmembran]] juga dapat berfungsi sebagai protein transpor ligan yang mengubah [[Membran semipermeabel|permeabilitas]] membran sel menjadi [[Molekul kecil|molekul]] dan ion kecil. Membran sendiri memiliki pusat yang [[hidrofobik]] sehingga molekul [[Polaritas (kimia)|polar]] atau bermuatan tidak dapat [[Difusi|berdifusi]]. Protein membran mengandung saluran internal yang memungkinkan molekul tersebut untuk masuk dan keluar sel. Banyak protein [[saluran ion]] dikhususkan agar hanya memilih ion tertentu; misalnya, saluran [[kalium]] dan [[natrium]] sering kali hanya memfasilitasi ion yang spesifik.<ref>Branden and Tooze, pp. 232–34.</ref>

=== Protein struktural ===
Protein struktural memberikan kekerasan dan kekakuan pada komponen biologis yang cair. Sebagian besar protein struktural merupakan [[protein berserat]]; misalnya [[kolagen]] dan [[elastin]] adalah komponen penting dari [[jaringan ikat]] seperti [[tulang rawan]], sementara [[keratin]] ditemukan pada struktur keras atau berfilamen seperti [[rambut]], [[kuku]], [[bulu]], [[tapak]], dan beberapa [[Eksoskeleton|cangkang hewan]].<ref>van Holde and Mathews, pp. 178–81.</ref> Beberapa [[Protein Globular|protein globular]] juga dapat memiliki fungsi struktural, misalnya [[aktin]] dan [[tubulin]] yang bersifat globular dan dapat larut sebagai monomer, tetapi [[Polimer|berpolimerisasi]] untuk membentuk serat kaku dan panjang yang membentuk [[sitoskeleton]], yang memungkinkan sel untuk mempertahankan bentuk dan ukurannya.

Protein lain yang berfungsi struktural adalah [[protein motorik]] seperti [[miosin]], [[kinesin]], dan [[dinein]], yang mampu menghasilkan gaya mekanis. Protein-protein ini sangat penting untuk [[motilitas]] seluler pada organisme bersel tunggal dan [[Spermatozoid|sperma]] pada banyak organisme multisel yang bereproduksi [[Reproduksi seksual|secara seksual]]. Mereka juga menghasilkan kekuatan yang digunakan dalam kontraksi [[otot]],<ref>van Holde and Mathews, pp. 258–64, 272.</ref> serta memainkan peran penting dalam transportasi intraseluler.

== Metode studi ==
Aktivitas dan struktur protein dapat diperiksa ''secara [[in vitro]],'' ''[[in vivo]], dan [[in silico]]''. Studi '''''in vitro''''' tentang protein yang dimurnikan dalam lingkungan terkontrol berguna untuk mempelajari bagaimana protein menjalankan fungsinya. Misalnya, studi [[kinetika enzim]] mengeksplorasi [[Mekanisme reaksi|mekanisme kimiawi]] dari aktivitas katalitik enzim dan afinitas relatifnya terhadap berbagai kemungkinan molekul substrat. Sebaliknya, percobaan '''''in vivo''''' dapat memberikan informasi tentang peran fisiologis protein dalam konteks [[Biologi sel|sel]] atau bahkan [[Makhluk hidup|organisme]] secara keseluruhan. Studi in '''''silico''''' menggunakan metode komputasi untuk mempelajari protein.

=== Pemurnian protein ===
Untuk melakukan analisis ''[[in vitro]]'', protein harus dimurnikan dari komponen seluler lainnya. Proses ini biasanya dimulai dengan [[Sitolisis|lisis sel]], ketika membran sel terganggu dan isi internalnya dilepaskan ke dalam larutan yang dikenal sebagai [[Lisis|lisat mentah]]. Campuran yang dihasilkan dapat dimurnikan menggunakan [[ultrasentrifugasi]], yang memfraksinasi berbagai komponen seluler menjadi fraksi yang mengandung protein yang dapat larut; membran [[lipid]] dan protein; [[organel]] seluler, dan [[asam nukleat]]. [[Reaksi pengendapan|Pengendapan]] dengan metode yang dikenal sebagai [[pengendapan terinduksi-garam]] dapat memusatkan protein dari lisat ini. Berbagai jenis [[kromatografi]] kemudian digunakan untuk mengisolasi protein yang diinginkan berdasarkan sifat-sifat seperti berat molekul, muatan bersih, dan afinitas pengikatan.<ref>Murray ''et al''., pp. 21–24.</ref> Tingkat pemurnian dapat dipantau dengan menggunakan berbagai jenis [[elektroforesis gel]] jika berat molekul dan [[titik isoelektrik]] protein yang diinginkan diketahui, dengan [[spektroskopi]] jika protein memiliki fitur spektroskopi yang dapat dibedakan, atau dengan [[uji enzim]] jika protein memiliki aktivitas enzimatik. Selain itu, protein dapat diisolasi sesuai dengan muatannya menggunakan [[Elektrofokus|pemfokusan listrik]].<ref name="Hey2008">{{Cite book|vauthors=Hey J, Posch A, Cohen A, Liu N, Harbers A|year=2008|title=2D PAGE: Sample Preparation and Fractionation|journal=Methods in Molecular Biology|isbn=978-1-58829-722-8|series=Methods in Molecular Biology™|volume=424|pages=[https://archive.org/details/2dpagesampleprep00anto/page/225 225–39]|chapter=Fractionation of complex protein mixtures by liquid-phase isoelectric focusing|doi=10.1007/978-1-60327-064-9_19|pmid=18369866|chapter-url=https://archive.org/details/2dpagesampleprep00anto/page/225}}</ref>

Untuk protein alamiah, serangkaian langkah pemurnian mungkin diperlukan untuk mendapatkan protein yang cukup murni untuk aplikasi laboratorium. Untuk menyederhanakan proses ini, [[rekayasa genetika]] sering digunakan untuk menambahkan sifat kimiawi pada protein yang membuatnya lebih mudah untuk dimurnikan tanpa memengaruhi struktur atau aktivitasnya. Di sini, sebuah "penanda" yang terdiri dari urutan asam amino tertentu, biasanya serangkaian residu [[Histidina|histidin]] (sebuah "penanda-His"), dilampirkan ke salah satu ujung protein. Akibatnya, ketika lisat dilewatkan ke kolom kromatografi yang mengandung [[nikel]], residu histidin mengikat nikel dan menempel pada kolom, sementara komponen lisat yang tidak diberi tanda lewat tanpa hambatan. Sejumlah tag berbeda telah dikembangkan untuk membantu peneliti memurnikan protein tertentu dari campuran yang kompleks.<ref name="Terpe2003">{{cite journal|date=January 2003|title=Overview of tag protein fusions: from molecular and biochemical fundamentals to commercial systems|journal=Applied Microbiology and Biotechnology|volume=60|issue=5|pages=523–33|doi=10.1007/s00253-002-1158-6|pmid=12536251|vauthors=Terpe K|s2cid=206934268}}</ref>

=== Lokalisasi seluler ===
[[Berkas:Localisations02eng.jpg|ka|jmpl|Protein{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} dalam [[Kompartemen seluler|kompartemen]] dan struktur seluler yang berbeda ditandai dengan [[protein berpendar hijau]] (di gambar ini berwarna putih)]]
Studi tentang protein ''in vivo'' sering kali berkaitan dengan sintesis dan lokalisasi protein di dalam sel. Meskipun banyak protein intraseluler disintesis dalam [[sitoplasma]] dan protein-terikat-membran atau protein-tersekresi di [[retikulum endoplasma]] (RE), cara spesifik tentang bagaimana protein [[Penargetan protein|ditargetkan]] ke organel atau struktur seluler tertentu sering kali tidak jelas. Teknik yang berguna untuk menilai lokalisasi seluler adalah menggunakan rekayasa genetika untuk mengekspresikan di dalam sel, suatu [[protein fusi]] atau [[Kimera (protein)|kimera]] yang terdiri dari protein alami yang diinginkan yang dihubungkan dengan "[[Gen reporter|pelapor]]" seperti [[protein berpendar hijau]] (GFP).<ref name="Stepanenko2008">{{cite journal|date=August 2008|title=Fluorescent proteins as biomarkers and biosensors: throwing color lights on molecular and cellular processes|journal=Current Protein & Peptide Science|volume=9|issue=4|pages=338–69|doi=10.2174/138920308785132668|pmc=2904242|pmid=18691124|vauthors=Stepanenko OV, Verkhusha VV, Kuznetsova IM, Uversky VN, Turoverov KK}}</ref> Posisi protein yang menyatu di dalam sel dapat divisualisasikan dengan bersih dan efisien menggunakan mikroskop, seperti yang ditunjukkan pada gambar.<ref name="Yuste2005">{{cite journal|date=December 2005|title=Fluorescence microscopy today|journal=Nature Methods|volume=2|issue=12|pages=902–4|doi=10.1038/nmeth1205-902|pmid=16299474|vauthors=Yuste R|s2cid=205418407}}</ref>

Metode lain untuk menjelaskan lokasi seluler dari protein memerlukan penggunaan penanda kompartemen untuk daerah seperti RE, badan Golgi, lisosom atau vakuola, mitokondria, kloroplas, membran plasma, dan lainnya. Dengan penggunaan penanda berpendar (fluoresen) atau antibodi terhadap penanda, identifikasi lokalisasi protein yang diinginkan akan menjadi lebih mudah. Misalnya, [[Imunofluoresen|imunofluoresensi tidak langsung]] akan memungkinkan kolokalisasi fluoresensi dan demonstrasi lokasi. Pewarna fluoresen digunakan untuk memberi label pada kompartemen seluler untuk tujuan yang sama.<ref name="Margolin2000">{{cite journal|date=January 2000|title=Green fluorescent protein as a reporter for macromolecular localization in bacterial cells|journal=Methods|volume=20|issue=1|pages=62–72|doi=10.1006/meth.1999.0906|pmid=10610805|vauthors=Margolin W}}</ref>

Kemungkinan lain juga ada. Misalnya [[imunohistokimia]] biasanya menggunakan antibodi terhadap satu protein yang diinginkan atau lebih, yang dikonjugasikan ke enzim yang menghasilkan sinyal bercahaya atau kromogenik yang dapat dibandingkan antarsampel, sehingga memungkinkan informasi lokalisasi. Teknik lain yang dapat diterapkan adalah kofraksionasi dalam gradien sukrosa (atau bahan lain) menggunakan [[sentrifugasi isopiknik]].<ref name="Walker2000">{{cite book|vauthors=Walker JH, Wilson K|year=2000|title=Principles and Techniques of Practical Biochemistry|url=https://archive.org/details/principlestechni0000unse_l3a6|location=Cambridge, UK|publisher=Cambridge University Press|isbn=978-0-521-65873-7|pages=[https://archive.org/details/principlestechni0000unse_l3a6/page/287 287]–89}}</ref> Meskipun teknik ini tidak membuktikan kolokalisasi kompartemen dengan kepadatan yang diketahui dan protein yang diinginkan, teknik ini meningkatkan kemungkinan, dan lebih dapat diterima untuk penelitian skala besar.

Metode standar emas untuk lokalisasi seluler adalah [[Mikroskop elektron|mikroskop imunoelektron]]. Teknik ini juga menggunakan antibodi terhadap protein yang diinginkan, yang menggunakan teknik mikroskop elektron klasik. Sampel disiapkan untuk pemeriksaan mikroskopis elektron normal dan kemudian diberi antibodi terhadap protein yang diinginkan yang dikonjugasikan ke bahan yang sangat padat-elektro, biasanya emas. Hal ini memungkinkan untuk lokalisasi, baik detail ultrastruktur maupun protein yang diinginkan.<ref name="Mayhew2008">{{cite journal|date=August 2008|title=Developments in cell biology for quantitative immunoelectron microscopy based on thin sections: a review|journal=Histochemistry and Cell Biology|volume=130|issue=2|pages=299–313|doi=10.1007/s00418-008-0451-6|pmc=2491712|pmid=18553098|vauthors=Mayhew TM, Lucocq JM}}</ref>

Melalui penerapan rekayasa genetika lain yang dikenal sebagai [[mutagenesis-terarah-situs]], para peneliti dapat mengubah urutan protein dan strukturnya, lokalisasi seluler, serta kerentanannya terhadap regulasi. Teknik ini bahkan memungkinkan penggabungan asam amino yang tidak alami ke dalam protein menggunakan tRNA yang dimodifikasi,<ref name="Hohsaka2002">{{cite journal|date=December 2002|title=Incorporation of non-natural amino acids into proteins|journal=Current Opinion in Chemical Biology|volume=6|issue=6|pages=809–15|doi=10.1016/S1367-5931(02)00376-9|pmid=12470735|vauthors=Hohsaka T, Sisido M}}</ref> dan memungkinkan [[Desain protein|desain]] rasional protein baru dengan sifat baru.<ref name="Cedrone2000">{{cite journal|date=August 2000|title=Tailoring new enzyme functions by rational redesign|journal=Current Opinion in Structural Biology|volume=10|issue=4|pages=405–10|doi=10.1016/S0959-440X(00)00106-8|pmid=10981626|vauthors=Cedrone F, Ménez A, Quéméneur E}}</ref>

=== Proteomika ===
{{Main|Proteomika}}
Jumlah komplemen protein yang ada pada suatu waktu dalam sel atau jenis sel dikenal sebagai [[proteoma]], dan studi tentang kumpulan data berskala besar tersebut yaitu [[proteomika]], yang dinamai sesuai dengan analoginya dalam genom yaitu [[genomika]]. Teknik eksperimental utama dalam proteomika meliputi [[Elektroforesis dua dimensi|elektroforesis 2D]]<ref name="Gorg2008">{{cite journal|date=December 2004|title=Current two-dimensional electrophoresis technology for proteomics|journal=Proteomics|volume=4|issue=12|pages=3665–85|doi=10.1002/pmic.200401031|pmid=15543535|vauthors=Görg A, Weiss W, Dunn MJ|s2cid=28594824}}</ref> yang memungkinkan pemisahan banyak protein, [[spektrometri massa]]<ref name="Conrotto2008">{{cite journal|date=September 2008|title=Proteomic approaches in biological and medical sciences: principles and applications|journal=Experimental Oncology|volume=30|issue=3|pages=171–80|pmid=18806738|vauthors=Conrotto P, Souchelnytskyi S}}</ref> yang memungkinkan identifikasi protein dengan kecepatan tinggi dan pengurutan peptida dengan cepat (paling sering setelah [[pencernaan dalam gel]]), [[protein susunan-mikro]] yang memungkinkan deteksi jumlah berbagai protein yang ada dalam sel secara relatif, dan [[Penyaringan dua hibrida|penapisan dua-hibrid]] yang memungkinkan eksplorasi sistematis [[interaksi protein-protein]].<ref name="Koegl2007">{{cite journal|date=December 2007|title=Improving yeast two-hybrid screening systems|url=https://academic.oup.com/bib/article/9/4/276/266900/Protein-structure-databases-with-new-web-services|journal=Briefings in Functional Genomics & Proteomics|volume=6|issue=4|pages=302–12|doi=10.1093/bfgp/elm035|pmid=18218650|archive-url=https://web.archive.org/web/20170911102958/https://academic.oup.com/bib/article/9/4/276/266900/Protein-structure-databases-with-new-web-services|archive-date=2017-09-11|access-date=2017-07-23|vauthors=Koegl M, Uetz P|url-status=live|doi-access=free}}</ref> Jumlah komplemen yang mungkin secara biologis dari interaksi-interaksi semacam itu dikenal sebagai [[Interactome|interaksioma]]. Upaya sistematis untuk menentukan struktur protein yang mewakili setiap kemungkinan lipatan dikenal sebagai [[Genomik struktural|genomika struktural]].<ref name="Zhang2003">{{cite journal|date=February 2003|title=Overview of structural genomics: from structure to function|url=https://zenodo.org/record/1260238|journal=Current Opinion in Chemical Biology|volume=7|issue=1|pages=28–32|doi=10.1016/S1367-5931(02)00015-7|pmid=12547423|archive-url=https://web.archive.org/web/20181119001908/https://zenodo.org/record/1260238|archive-date=2018-11-19|access-date=2019-06-29|vauthors=Zhang C, Kim SH|url-status=live}}</ref>

=== Bioinformatika ===
{{Main|Bioinformatika}}
Berbagai macam metode komputasi telah dikembangkan untuk menganalisis struktur, fungsi, dan evolusi protein. Perkembangan metode-metode tersebut didorong oleh sejumlah besar data genomik dan proteomik yang tersedia untuk berbagai organisme, termasuk [[genom manusia]]. Tidak mungkin mempelajari semua protein secara eksperimental sehingga hanya sedikit protein yang menjadi sasaran eksperimen laboratorium. Sementara itu, alat komputasi digunakan untuk mengekstrapolasi ke protein yang serupa. [[Homologi urutan|Protein homolog]] dapat diidentifikasi secara efisien pada organisme yang berkerabat jauh melalui [[Pensejajaran Sekuens|penjajaran urutan]]. Urutan-urutan genom dan gen dapat dicari dengan berbagai alat untuk properti tertentu. [[Alat pembuat profil urutan]] dapat menemukan situs [[enzim restriksi]], [[rangka baca terbuka]] dalam urutan [[nukleotida]], dan memprediksi struktur sekunder protein. [[Pohon filogenetika]] dapat dibuat dan hipotesis [[evolusi]] dikembangkan menggunakan perangkat lunak khusus seperti [[ClustalW]] untuk mengetahui nenek moyang organisme modern dan gen yang mereka ekspresikan. Bidang [[bioinformatika]] sangat diperlukan untuk analisis gen dan protein.

=== Penentuan struktur ===
Penemuan struktur tersier dari suatu protein, atau struktur kuaterner dari kompleks protein, dapat memberikan petunjuk penting tentang bagaimana protein tersebut menjalankan fungsinya dan bagaimana fungsi ini dapat dipengaruhi, misalnya dalam [[Desain obat|mendesain obat]]. Karena protein [[Sistem terbatas difraksi|terlalu kecil untuk dilihat]] di bawah [[mikroskop cahaya]], metode lain harus digunakan untuk menentukan strukturnya. Metode eksperimental yang umum meliputi [[kristalografi sinar-X]] dan [[Protein NMR|spektroskopi NMR]], keduanya dapat menghasilkan informasi struktural pada resolusi [[atom]]ik. Eksperimen NMR mampu memberikan informasi dari mana subset jarak di antara pasangan atom dapat diperkirakan, dan kemungkinan konformasi akhir sebuah protein ditentukan dengan memecahkan masalah [[geometri jarak]]. [[Interferometri polarisasi ganda]] adalah metode analitik kuantitatif untuk mengukur [[Struktur protein|konformasi protein]] secara keseluruhan dan [[Perubahan konformasional|perubahan konformasi]] akibat interaksi atau rangsangan lainnya. Dikroisme sirkuler adalah teknik laboratorium lain untuk menentukan komposisi untiran-alfa atau lembaran-beta internal dari protein. [[Mikroskopi cryoelectron|Mikroskop krioelektron]] digunakan untuk menghasilkan informasi struktural beresolusi rendah tentang kompleks protein yang sangat besar, termasuk [[virus]] yang telah dirakit;<ref>Branden and Tooze, pp. 340–41.</ref> varian yang dikenal sebagai [[kristalografi elektron]] juga dapat menghasilkan informasi resolusi tinggi dalam beberapa kasus, terutama untuk kristal protein membran dua dimensi.<ref name="Gonen2005">{{cite journal|date=December 2005|title=Lipid-protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals|journal=Nature|volume=438|issue=7068|pages=633–38|bibcode=2005Natur.438..633G|doi=10.1038/nature04321|pmc=1350984|pmid=16319884|vauthors=Gonen T, Cheng Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz T}}</ref> Struktur yang diselesaikan biasanya disimpan di [[Protein Data Bank|Bank Data Protein]] (PDB), sumber daya yang tersedia secara bebas mengenai data struktural dari ribuan protein yang dapat diperoleh dalam bentuk [[Sistem koordinat Kartesius|koordinat Cartesian]] untuk setiap atom dalam protein.<ref name="Standley2008">{{cite journal|date=July 2008|title=Protein structure databases with new web services for structural biology and biomedical research|url=http://bib.oxfordjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=18430752|journal=Briefings in Bioinformatics|volume=9|issue=4|pages=276–85|doi=10.1093/bib/bbn015|pmid=18430752|archive-url=https://archive.today/20130415144412/http://bib.oxfordjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=18430752|archive-date=2013-04-15|access-date=2009-04-13|vauthors=Standley DM, Kinjo AR, Kinoshita K, Nakamura H|url-status=live|doi-access=free}}</ref>

Urutan gen lebih banyak diketahui dibandingkan struktur protein. Lebih jauh, himpunan struktur protein yang terselesaikan cenderung bias terhadap protein yang dapat dengan mudah mengalami kondisi yang diperlukan untuk [[kristalografi sinar-X]], salah satu metode utama penentuan struktur protein. Secara khusus, protein globular secara komparatif mudah untuk [[Kristalisasi|mengkristal]] sebagai persiapan untuk kristalografi sinar-X. Sebaliknya, protein membran dan kompleks protein besar sulit untuk dikristalisasi dan kurang terwakili dalam PDB.<ref name="Walian2004">{{cite journal|year=2004|title=Structural genomics of membrane proteins|journal=Genome Biology|volume=5|issue=4|pages=215|doi=10.1186/gb-2004-5-4-215|pmc=395774|pmid=15059248|vauthors=Walian P, Cross TA, Jap BK}}</ref> [[Genomik struktural|Genomika struktural]] telah berusaha untuk memperbaiki kekurangan ini dengan secara sistematis memecahkan struktur perwakilan dari kelas-kelas lipatan utama. Metode [[prediksi struktur protein]] mencoba mencari cara untuk menghasilkan struktur yang masuk akal untuk protein yang strukturnya belum ditentukan secara eksperimental.<ref name="Sleator2012">{{Cite book|vauthors=Sleator RD|year=2012|title=Functional Genomics|isbn=978-1-61779-423-0|series=Methods in Molecular Biology|volume=815|pages=15–24|chapter=Prediction of protein functions|doi=10.1007/978-1-61779-424-7_2|pmid=22130980}}</ref>

=== Prediksi dan simulasi struktur ===
[[Berkas:225_Peptide_Bond-01.jpg|ka|jmpl|Asam{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} amino-asam amino penyusun dapat dianalisis untuk memprediksi struktur protein sekunder, tersier, dan kuaterner, dalam hal ini hemoglobin yang mengandung unit [[heme]].]]
Untuk melengkapi bidang genomika struktural, ''prediksi struktur protein'' mengembangkan [[model matematika]] protein yang efisien untuk memprediksi formasi molekul secara komputasi dalam teori, alih-alih mendeteksi struktur dengan observasi laboratorium.<ref name="Zhang2008">{{cite journal|date=June 2008|title=Progress and challenges in protein structure prediction|journal=Current Opinion in Structural Biology|volume=18|issue=3|pages=342–48|doi=10.1016/j.sbi.2008.02.004|pmc=2680823|pmid=18436442|vauthors=Zhang Y}}</ref> Jenis prediksi struktur yang paling berhasil, yang dikenal sebagai [[pemodelan homologi]], bergantung pada keberadaan struktur "templat" dengan kemiripan urutan terhadap protein yang dimodelkan; tujuan genomika struktural adalah memberikan representasi yang memadai dari struktur yang terselesaikan untuk memodelkan sebagian besar struktur yang tersisa.<ref name="Xiang2006">{{cite journal|date=June 2006|title=Advances in homology protein structure modeling|journal=Current Protein & Peptide Science|volume=7|issue=3|pages=217–27|doi=10.2174/138920306777452312|pmc=1839925|pmid=16787261|vauthors=Xiang Z}}</ref> Meskipun menghasilkan model yang akurat tetap menjadi tantangan ketika yang tersedia hanyalah struktur templat yang berkaitan jauh, disimpulkan bahwa [[Pensejajaran Sekuens|penyelarasan urutan]] adalah penghambat dalam proses ini karena model yang cukup akurat dapat dihasilkan jika penyelarasan urutan yang "sempurna" diketahui.<ref name="Zhang2005">{{cite journal|date=January 2005|title=The protein structure prediction problem could be solved using the current PDB library|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=102|issue=4|pages=1029–34|bibcode=2005PNAS..102.1029Z|doi=10.1073/pnas.0407152101|pmc=545829|pmid=15653774|vauthors=Zhang Y, Skolnick J}}</ref> Banyak metode prediksi struktur telah menyediakan informasi bagi bidang [[rekayasa protein]], yang baru-baru ini muncul, ketika lipatan protein yang baru telah dirancang.<ref name="Kuhlman2003">{{cite journal|date=November 2003|title=Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy|journal=Science|volume=302|issue=5649|pages=1364–68|bibcode=2003Sci...302.1364K|doi=10.1126/science.1089427|pmid=14631033|vauthors=Kuhlman B, Dantas G, Ireton GC, Varani G, Stoddard BL, Baker D|s2cid=1939390}}</ref> Masalah komputasi yang lebih kompleks yaitu prediksi interaksi antarmolekul, seperti dalam [[Docking (molekuler)|perkaitan molekuler]] dan [[prediksi interaksi protein-protein]].<ref name="Ritchie2008">{{cite journal|date=February 2008|title=Recent progress and future directions in protein-protein docking|journal=Current Protein & Peptide Science|volume=9|issue=1|pages=1–15|doi=10.2174/138920308783565741|pmid=18336319|vauthors=Ritchie DW|citeseerx=10.1.1.211.4946}}</ref>

Model matematika untuk mensimulasikan proses dinamis dari [[Pelipatan protein|pelipatan]] dan pengikatan [[Pelipatan protein|protein]] melibatkan [[mekanika molekul]]er, khususnya [[dinamika molekuler]]. Teknik [[Metode Monte Carlo|Monte Carlo]] memfasilitasi komputasi, yang memanfaatkan kemajuan dalam komputasi paralel dan [[Komputasi terdistribusi|terdistribusi]] (misalnya proyek [[Lipat @ rumah|Folding@home]]<ref name="Scheraga2007">{{cite journal|year=2007|title=Protein-folding dynamics: overview of molecular simulation techniques|journal=Annual Review of Physical Chemistry|volume=58|pages=57–83|bibcode=2007ARPC...58...57S|doi=10.1146/annurev.physchem.58.032806.104614|pmid=17034338|vauthors=Scheraga HA, Khalili M, Liwo A}}</ref> yang melakukan pemodelan molekuler pada [[Unit pemroses grafis|GPU]]). Simulasi ''[[in silico]]'' menemukan lipatan [[domain protein]] uliran-alfa yang kecil seperti bagian-kepala protein [[vilin]]<ref name="Zagrovic2002">{{cite journal|date=November 2002|title=Simulation of folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing|journal=Journal of Molecular Biology|volume=323|issue=5|pages=927–37|doi=10.1016/S0022-2836(02)00997-X|pmid=12417204|vauthors=Zagrovic B, Snow CD, Shirts MR, Pande VS|citeseerx=10.1.1.142.8664}}</ref> dan protein aksesori [[HIV]].<ref name="Herges2005">{{cite journal|date=January 2005|title=In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field|journal=Physical Review Letters|volume=94|issue=1|pages=018101|arxiv=physics/0310146|bibcode=2005PhRvL..94a8101H|doi=10.1103/PhysRevLett.94.018101|pmid=15698135|vauthors=Herges T, Wenzel W|s2cid=1477100}}</ref> Metode hibrida yang menggabungkan dinamika molekul standar dengan matematika [[mekanika kuantum]] telah menjelajahi keadaan elektronik [[rhodopsin]].<ref name="Hoffman2006">{{cite journal|date=August 2006|title=Color tuning in rhodopsins: the mechanism for the spectral shift between bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin II|journal=Journal of the American Chemical Society|volume=128|issue=33|pages=10808–18|doi=10.1021/ja062082i|pmid=16910676|vauthors=Hoffmann M, Wanko M, Strodel P, König PH, Frauenheim T, Schulten K, Thiel W, Tajkhorshid E, Elstner M}}</ref>

==== Gangguan protein dan prediksi tidak terstruktur ====
Banyak protein (pada eukariota ~33%) mengandung segmen besar yang tidak terstruktur tetapi berfungsi secara biologis dan dapat diklasifikasikan sebagai [[protein yang tidak teratur secara intrinsik]].<ref>{{Cite journal|date=March 2004|title=Prediction and functional analysis of native disorder in proteins from the three kingdoms of life|journal=Journal of Molecular Biology|volume=337|issue=3|pages=635–45|doi=10.1016/j.jmb.2004.02.002|pmid=15019783|vauthors=Ward JJ, Sodhi JS, McGuffin LJ, Buxton BF, Jones DT}}</ref> Oleh karena itu, memprediksi dan menganalisis kelainan protein merupakan bagian penting dari karakterisasi struktur protein.<ref name="TompaFersht2009">{{Cite book|last=Tompa|first=Peter|last2=Fersht|first2=Alan|date=18 November 2009|url=https://books.google.com/books?id=GzuxFYrzfd4C|title=Structure and Function of Intrinsically Disordered Proteins|publisher=CRC Press|isbn=978-1-4200-7893-0|access-date=19 October 2016|archive-url=https://web.archive.org/web/20170419014403/https://books.google.com/books?id=GzuxFYrzfd4C|archive-date=19 April 2017|url-status=live}}</ref>

=== Analisis kimia ===
Jumlah kandungan nitrogen dari bahan organik terutama dibentuk oleh gugus amino dalam protein. Total Kjeldahl Nitrogen ([[Metode Kjeldahl|TKN]]) adalah ukuran nitrogen yang banyak digunakan dalam analisis air (limbah), tanah, makanan, pakan, dan bahan organik secara umum. Seperti namanya, [[metode Kjeldahl]] diterapkan untuk menganalisisnya. Meskipun demikian, metode lain yang lebih sensitif juga tersedia.<ref>{{Cite web|title=Muñoz-Huerta et al. (2013) A Review of Methods for Sensing the Nitrogen Status in Plants: Advantages, Disadvantages and Recent Advances|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3812630/|archive-url=https://web.archive.org/web/20201231225351/https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3812630/|archive-date=2020-12-31|dead-url=no|access-date=2020-12-14}}</ref><ref>{{Cite web|title=Martin et al. (2002) Determination of soil organic carbon and nitrogen at thefield level using near-infrared spectroscopy|url=https://cdnsciencepub.com/doi/pdf/10.4141/S01-054|archive-url=https://web.archive.org/web/20201105144524/https://cdnsciencepub.com/doi/pdf/10.4141/S01-054|archive-date=2020-11-05|dead-url=no|access-date=2020-12-14}}</ref>

== Nutrisi ==
Kebanyakan [[mikroorganisme]] dan tumbuhan dapat melakukan biosintesis untuk menghasilkan semua 20 asam amino standar, sedangkan hewan (termasuk manusia) harus memperoleh beberapa asam amino dari [[Diet (nutrisi)|makanan]].<ref name="Voet2"/> Asam amino-asam amino yang tidak dapat disintesis sendiri oleh organisme disebut sebagai [[amino accid|asam amino esensial]]. Enzim kunci yang menyintesis asam amino tertentu tidak terdapat pada hewan—seperti [[aspartokinase]], yang mengkatalisis langkah pertama dalam sintesis [[Lisina|lisin]], [[Metionina|metionin]], dan [[Treonina|treonin]] dari [[Asam aspartat|aspartat]]. Jika asam amino ada di lingkungan, mikroorganisme dapat menghemat energi dengan mengambil asam amino dari lingkungannya dan [[Downregulation dan upregulation|menurunkan]] jalur biosintetiknya.

Pada hewan, asam amino diperoleh melalui konsumsi makanan yang mengandung protein. Protein yang tertelan kemudian dipecah menjadi asam amino melalui [[pencernaan]], yang biasanya melibatkan [[denaturasi]] protein melalui paparan [[asam]] dan [[hidrolisis]] oleh enzim yang disebut [[protease]]. Beberapa asam amino yang dicerna digunakan untuk biosintesis protein, sementara yang lain diubah menjadi [[glukosa]] melalui [[glukoneogenesis]], atau dimasukkan ke dalam [[siklus asam sitrat]]. Penggunaan protein sebagai bahan bakar sangat penting dalam kondisi [[kelaparan]] karena memungkinkan protein tubuh digunakan untuk menyokong kehidupan, terutama protein yang ditemukan di [[otot]].<ref name="BrosnanJ">{{cite journal|date=June 2003|title=Interorgan amino acid transport and its regulation|journal=The Journal of Nutrition|volume=133|issue=6 Suppl 1|pages=2068S–72S|doi=10.1093/jn/133.6.2068S|pmid=12771367|vauthors=Brosnan JT|doi-access=free}}</ref>

Pada hewan seperti anjing dan kucing, protein menjaga kesehatan dan kualitas kulit dengan mendorong pertumbuhan folikel rambut dan keratinisasi sehingga mengurangi kemungkinan munculnya bau busuk pada kulit.<ref name="Watson_1998">{{Cite journal|year=1998|title=Diet and skin disease in dogs and cats|journal=The Journal of Nutrition|volume=128|issue=12 Suppl|pages=2783S–89S|doi=10.1093/jn/128.12.2783S|pmid=9868266|vauthors=Watson TD}}</ref> Protein berkualitas buruk juga berperan dalam kesehatan saluran cerna dengan meningkatkan potensi perut kembung dan senyawa berbau pada anjing karena ketika protein mencapai usus besar dalam keadaan tidak tercerna, mereka difermentasi menghasilkan gas hidrogen sulfida, indol, dan skatol.<ref name="Case_2010">{{Cite book|vauthors=Case LP, Daristotle L, Hayek MG, Raasch MF|year=2010|title=Canine and Feline Nutrition-E-Book: A Resource for Companion Animal Professionals|publisher=Elsevier Health Sciences}}</ref> Anjing dan kucing mencerna protein hewani lebih baik dibandingkan protein nabati, tetapi produk hewani berkualitas rendah dicerna dengan buruk, termasuk kulit, bulu, dan jaringan ikat.<ref name="Case_2010" />

Kekurangan protein bisa mengakibatkan kerontokan rambut (rambut terdiri dari 97-100% dari [[keratin]]) hingga [[busung lapar]], penyakit kekurangan protein.<ref>Prasanna HA, Desai BLM, Rao MN. 1971. Detection of early protein-calorie malnutrition (pre-kwashiorkor) in population groups. ''British J Nutr'' 26:71-74.</ref> Kekurangan protein yang terus menerus menyebabkan [[marasmus]] dan berkibat kematian.

Studi dari Biokimiawan USA Thomas Osborne [[Lafayete Mendel]], Profesor untuk biokimia di Yale, 1914, mengujicobakan protein konsumsi dari daging dan tumbuhan kepada [[kelinci]]. Satu grup kelinci-kelinci tersebut diberikan makanan [[protein hewani]], sedangkan grup yang lain diberikan [[protein nabati]]. Dari eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein hewani lebih cepat bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati. Kemudian studi selanjutnya, oleh McCay dari [[University of California, Berkeley|Universitas Berkeley]] menunjukkan bahwa kelinci yang memperoleh protein nabati, lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama.{{Butuh rujukan}}

== Referensi ==
{{Reflist}}

== Buku teks ==
{{refbegin|32em}}
* {{cite book |vauthors=Branden C, Tooze J |title=Introduction to Protein Structure |publisher=Garland Pub |location=New York |year=1999 |isbn=978-0-8153-2305-1}}
* {{cite book |vauthors=Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW |title=Harper's Illustrated Biochemistry |url=https://archive.org/details/harpersillustrat0000unse_l8z7 |publisher=Lange Medical Books/McGraw-Hill |location=New York |year=2006 |isbn=978-0-07-146197-9}}
* {{cite book |vauthors=Van Holde KE, Mathews CK |title=Biochemistry |publisher=Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc |location=Menlo Park, California |year=1996 |isbn=978-0-8053-3931-4 |url=https://archive.org/details/biochemistry00math }}
{{refend}}

== Pranala luar ==
{{Commons category|Proteins|Protein}}
{{Wiktionary|protein}}

=== Basis data dan proyek ===
* [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?db=protein Basis data protein NCBI Entrez]
* [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/sites/entrez?db=structure Basis data struktur protein NCBI]
* [https://web.archive.org/web/20060424071622/http://www.hprd.org/ Basis data referensi protein manusia]
* [https://web.archive.org/web/20070314135408/http://www.humanproteinpedia.org/ Proteinpedia manusia]
* [http://folding.stanford.edu/ Folding@Home (Universitas Stanford)]{{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20120908075542/http://folding.stanford.edu/English/HomePage |date=2012-09-08 }}
* [http://www.pdbe.org/ Bank Data Protein di Eropa] (lihat pula [http://www.pdbe.org/quips PDBeQuips]{{Pranala mati|date=Maret 2022 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}, artikel singkat dan panduan tentang struktur PDB yang menarik)
* [http://www.rcsb.org/ Research Collaboratory for Structural Bioinformatics] (lihat pula [http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/index.html Molecule of the Month] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20200724151351/https://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion%2Fmolecule_of_the_month%2Findex.html |date=2020-07-24 }}, menampilkan catatan singkat tentang protein terpilih dari PDB)
* [http://www.proteopedia.org/ Proteopedia&nbsp;– Life in 3D]: model 3D yang dapat dirotasi dan diperbesar dengan anotasi wiki untuk setiap struktur molekuler protein yang diketahui.
* [https://web.archive.org/web/20080608183902/http://www.expasy.uniprot.org/ UniProt, sumber daya universal protein]

=== Situs web pendidikan dan panduan ===
* [http://web.stanford.edu/group/hopes/cgi-bin/hopes_test/an-introduction-to-proteins/ "Pengantar tentang Protein"] dari HOPES (Huntington's Disease Outreach Project for Education at Stanford)
* [https://web.archive.org/web/20050219090405/http://www.biochemweb.org/proteins.shtml Protein: Biogenesi hingga Degradasi&nbsp;– Perpustakaan Virtual Biokimia dan Biologi Sel]
* [https://www.britannica.com/science/protein Protein di britannica.com]

{{Topik-topik protein}}
{{Biologi nav}}
{{kimia makanan}}{{URUTANBAKU:Protek}}
[[Kategori:Nutrisi]]
[[Kategori:Protein]]
[[Kategori:Biologi molekuler]]