Akuaporin: Perbedaan antara revisi

Konten dihapus Konten ditambahkan
Hanamanteo (bicara | kontrib)
tanpa rujukan
InternetArchiveBot (bicara | kontrib)
Rescuing 0 sources and tagging 1 as dead.) #IABot (v2.0.8.5
 
(12 revisi perantara oleh 8 pengguna tidak ditampilkan)
Baris 15:
}}
 
'''Akuaporin''', juga disebut '''saluran air''', adalah [[protein membran integral]] yang tersusun dari [[famili protein|famili]] besar [[protein intrinsik mayor]] yang membentuk [[pori saluran ion|pori]] pada [[membran sel|membran]] [[sel (biologi)|sel]], terutama memfasilitasi transpor air antarsel.<ref name="pmid16493146">{{cite journal | vauthors=Agre P | title=The aquaporin water channels | journal=Proc Am Thorac Soc | volume=3 | issue=1 | pages=5–13 | year=2006 | pmid=16493146 | pmc=2658677 | doi=10.1513/pats.200510-109JH }}</ref> Berbagai [[membran sel]] dari [[bakteri]], [[jamur]], hewan, dan [[sel tumbuhan|tumbuhan]] berbeda memiliki akuaporin yang menembusnya sehingga [[air]] dapat mengalir lebih cepat ke dalam dan ke luar [[sel (biologi)|sel]] dibandingkan dengan berdifusi melalui [[lipid dwilapis|fosfolipid dwilapis]].<ref>{{cite book|author=Cooper G|title=The Cell: A Molecular Approach|url=https://archive.org/details/cellmolecularapp0000coop_w4k6|year=2009|publisher=ASM PRESS|location=Washington, DC|isbn=978-0-87893-300-6|page=[https://archive.org/details/cellmolecularapp0000coop_w4k6/page/544 544]}}</ref>
 
[[Nobel Kimia]] 2003 dianugrahkan bersama kepada [[Peter Agre]] atas penemuan akuaporin<ref name="pmid15034115">{{cite journal | vauthors=Knepper MA, Nielsen S | title=Peter Agre, 2003 Nobel Prize winner in chemistry | journal=J. Am. Soc. Nephrol. | volume=15 | issue=4 | pages=1093–5 | year=2004 | pmid=15034115 | doi=10.1097/01.ASN.0000118814.47663.7D }}</ref> dan [[Roderick MacKinnon]] atas penelitiannya pada struktur dan mekanisme [[saluran kalium]].<ref name="Nobel_prize_2003">{{cite web | url= http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2003/press.html | title= The Nobel Prize in Chemistry 2003 | accessdate= 2008-01-23 | publisher= Nobel Foundation }}</ref>
Baris 22:
 
== Sejarah ==
Mekanisme transpor air terfasilitasi dan kemungkinan keberadaan pori air telah menarik peneliti sejak tahun 1957.<ref name="pmid19669522">{{cite journal|date=December 2007 |title=From membrane pores to aquaporins: 50 years measuring water fluxes |journal=J Biol Phys|volume=33|issue=5–6 |pages=331–43 |doi=10.1007/s10867-008-9064-5 |pmc=2565768|pmid=19669522 |vauthors=Parisi M, Dorr RA, Ozu M, Toriano R}}</ref> Pada banyak sel, air berpindah ke dalam dan ke luar dengan [[osmosis]] melalui komponen lipid membran sel. Akibat dari permeabilitas air yang relatif tinggi pada beberapa [[jaringan epitel|sel epitel]], sudah lama dicurigai bahwa terdapat beberapa mekanisme tambahan untuk transpor air melintasi membran. Solomon dan rekannya melakukan penelitian perintis pada permeabilitas air melintasi membran sel pada akhir 1950-an.<ref name="pmid13475690">{{cite journal|date=November 1957|title=The rate of exchange of tritiated water across the human red cell membrane|journal=J. Gen. Physiol.|volume=41 |issue=2|pages=259–77|doi=10.1085/jgp.41.2.259|pmc=2194835|pmid=13475690|vauthors=Paganelli CV, Solomon AK}}</ref><ref>{{Cite journal|author=Goldstein DA|author2=Solomon AK |date=1960-09-01|title=Determination of equivalent pore radius for human red cells by osmotic pressure measurement|journal=The Journal of General Physiology|volume=44|pages=1–17 |pmc=2195086|pmid=13706631|doi=10.1085/jgp.44.1.1}}</ref> Pada pertengahan 1960-an, hipotesis alternatif ("model partisi–difusi") berusaha menetapkan bahwa molekul air terpartisi antara fase air dan fase lipid serta kemudian berdifusi melalui membran, melintasinya hingga interfase selanjutnya, meninggalkan lipid dan kembali ke fase air.<ref>{{Cite journal|last=Dainty|first=J.|last2=House|first2=C. R.|date=1966-07-01|title=An examination of the evidence for membrane pores in frog skin|journal=The Journal of Physiology|volume=185|issue=1 |pages=172–184 |pmc=1395865|pmid=5965891|doi=10.1113/jphysiol.1966.sp007979}}</ref><ref>{{Cite journal |vauthors=Hanai T, Haydon DA |date=1966-08-01 |title=The permeability to water of bimolecular lipid membranes |journal=Journal of Theoretical Biology |volume=11 |issue=3 |pages=370–382 |pmid=5967438 |doi=10.1016/0022-5193(66)90099-3}}</ref> Penelitian oleh Parisi, Edelman, Carvounis, dan kawan-kawan menekankan tidak hanya pentingnya keberadaan saluran air, tetapi juga kemungkinan untuk meregulasi sifat permeabilitasnya.<ref>{{Cite journal|vauthors=Parisi M, Bourguet J |date=1984-01-01|title=Effects of cellular acidification on ADH-induced intramembrane particle aggregates |url=http://ajpcell.physiology.org/content/246/1/C157|journal=American Journal of Physiology. Cell Physiology |volume=246|issue=1|pages=C157–C159|issn=0363-6143 |pmid=6320654 |doi=10.1152/ajpcell.1984.246.1.c157}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Edelman|first=Isidore S.|date=25 Mei 1965|title=Hydrogen-ion dependence of the antidiuretic action of vasopressin, oxytocin and deaminooxytocin|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0926658565902128 |journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biophysics including Photosynthesis |volume=102 |pages=185–197 |via=Elsevier Science Direct |doi=10.1016/0926-6585(65)90212-8}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Carvounis CP, Levine SD, Hays RM|date=1979-05-01|title=pH-Dependence of water and solute transport in toad urinary bladder|journal=Kidney International|volume=15 |issue=5 |pages=513–519 |issn=0085-2538 |pmid=39188 |doi=10.1038/ki.1979.66}}</ref> Pada tahun 1990, eksperimen Verkman mendemonstrasikan ekspresi saluran air fungsional, mengindikasikan bahwa saluran air merupakan protein efektif.<ref>{{Cite journal|last=Zhang|first=RB|last2=Logee |first2=KA|last3=Verkman|first3=AS |date=15 September 1990 |title=Expression of mRNA coding for kidney and red cell water channels in Xenopus oocytes|journal=The Journal of Biological Chemistry |volume=265|issue=26|pages=15375–15378|issn=0021-9258|pmid=2394728}}</ref><ref>{{Cite journal |last=Zhang|first=R |last2=Alper|first2=S L |last3=Thorens |first3=B|last4=Verkman|first4=A S|date=1991-11-01|title=Evidence from oocyte expression that the erythrocyte water channel is distinct from band 3 and the glucose transporter.|journal=Journal of Clinical Investigation |volume=88|issue=5 |pages=1553–1558 |doi=10.1172/JCI115466 |pmc=295670|pmid=1939644}}</ref>
 
== Penemuan ==
Baris 30:
 
== Fungsi ==
[[Berkas:173-Aquaporin 1fqy.jpg|jmpl|ka|Ilustrasi molekul akuaporin.]]
 
Akuaporin merupakan "sistem leding untuk sel". Air berpindah melalui sel dalam jalur terorganisasi, sangat cepat pada jaringan yang memiliki saluran air akuaporin.<ref name="nytimes.com" /> Bertahun-tahun, ilmuwan berasumsi bahwa air merembes? melalui membran sel, dan sebagian air melakukannya. Akan tetapi, pernyataan ini tidak dapat menjelaskan bagaimana air dapat berpindah dengan sangat cepat melalui beberapa sel.<ref name="nytimes.com">[https://www.nytimes.com/2009/01/27/science/27agre.html A Conversation With Peter Agre: Using a Leadership Role to Put a Human Face on Science], Oleh [[Claudia Dreifus]], New York Times, 26 Januari 2009</ref>
 
Akuaporin secara selektif menyalurkan [[molekul]] [[air]] ke dalam dan ke luar sel, sembari mencegah lewatnya [[ion]] dan zat [[larutan|terlarut]] lainnya. Juga dikenal sebagai saluran air, akuaporin merupakan protein pori membran integral. Beberapa di antaranya, dikenal sebagai [[akuagliseroporin]], juga memtranspor molekul terlarut takbermuatan lainnya, termasuk amonia, CO<sub>2</sub>, [[gliserol]], dan urea. Sebagai contoh, saluran akuaporin 3 memiliki pori selebar 8–10 Ångström dan membebaskan lewatnya molekul hidrofilik berkisar antara 150 hingga 200 [[Dalton (satuan)|Da]]. Akan tetapi, pori air sepenuhnya menghalangi ion, seperti [[proton]], penting untuk melindungi perbedaan [[potensial elektrokimia]] membran.<ref name="pmid17156589">{{cite journal | vauthors=Gonen T, Walz T | title=The structure of aquaporins | journal=Q. Rev. Biophys. | volume=39 | issue=4 | pages=361–96 | year=2006 | pmid=17156589 | doi=10.1017/S0033583506004458 }}</ref>
Baris 40:
== Struktur ==
[[Berkas:AQP1.png|jmpl|300px|Diagram skema struktur 2D akuaporin 1 ([[AQP1]]) menunjukkan enam heliks-alfa transmembran dan lima wilayah gelung interheliks A-E.]]
[[Berkas:Aquaporin Z.png|thumbjmpl|300px|Struktur 3D akuaporin Z menyoroti saluran air berbentuk 'jam pasir' yang memotong melalui pusat protein.]]
 
Protein akuaporin tersusun atas berkas enam [[heliks alfa|heliks-α]] [[protein transmembran|transmembran]]. Struktur ini tertanam di dalam membran sel. Ujung amino dan karboksil menghadap ke bagian dalam sel.<ref name="pmid17156589" /><ref name="pmid17710641">{{cite journal | vauthors=Fu D, Lu M | title=The structural basis of water permeation and proton exclusion in aquaporins | journal=Mol. Membr. Biol. | volume=24 | issue=5–6 | pages=366–74 | year=2007 | pmid=17710641 | doi=10.1080/09687680701446965 }}</ref> Belahan amino dan karboksil serupa satu sama lain, tampaknya mengulangi pola nukleotida. Beberapa peneliti meyakini bahwa hal ini tercipta oleh penggandaan gen awal berukuran setengah. Di antara heliks terdapat lima wilayah (A–E) yang menggelung ke dalam atau ke luar membran sel, dua di antaranya hidrofobik (B, E), dengan pola [[asparagin]]–[[prolin]]–[[alanin]] ("motif NPA"). Susunan ini menciptakan bentuk jam pasir tersendiri, membuat saluran air menyempit di bagian tengah dan melebar pada setiap ujungnya.
Baris 60:
|-
!Jenis
!Lokasi<ref name=boron842>Unless else specified in table boxes, then ref is: {{cite book |author=Walter F. Boron |title=Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approaoch |url=https://archive.org/details/medicalphysiolog0000boro |publisher=Elsevier/Saunders |location= |year= 2005|pages= |isbn=1-4160-2328-3 |oclc= |doi=}} Halaman 842</ref>
!Fungsi<ref name=boron842/>
|-
Baris 68:
** [[tubulus kontortus proksimal|PCT]]
** [[tubulus rektus proksimal|PST]]
** [[Lengkung henle desendensmenurun tipis|tDLH]]
| Reabsorpsi air
|-
Baris 76:
** [[tubulus koligentes awal|ICT]]
** [[tubulus koligentes korteks|CCT]]
** [[duktus koligentes medula luaranluar|OMCD]]
** [[duktus koligentes medula dalamandalam|IMCD]]
| Reabsorpsi air dalam respons [[Hormon Antidiuretik|ADH]]<ref>{{cite journal | vauthors = Sands JM | year = 2012 | title = Aquaporin 2: Not Just for Moving Water | url = | journal = Journal of the American Society of Nephrology: JASN | volume = 23 | issue = 9| pages = 1443–1444 | doi = 10.1681/ASN.2012060613 | pmc = 3431422 }}</ref>
|-
![[Akuaporin 3]]
|
* [[ginjal]] ([[membran basolateral|basolateral]])
** [[duktus koligentes medula]]
| Reabsorpsi air dan permeabilitas gliserol
Baris 88:
![[Akuaporin 4]]
|
* [[ginjal]] ([[membran basolateral|basolateral]])
** [[duktus koligentes medula]]
| Reabsorpsi air
Baris 107:
Kelima subfamili ini kemudian dibagi ke dalam subkelompok evolusioner lebih kecil berdasarkan sekuens DNA-nya. Kluster PIP dibagi ke dalam dua subkelompok, yaitu PIP1 dan PIP2, sementara kluster TIP dibagi ke dalam lima subkelompok, yaitu TIP1, TIP2, TIP3, TIP4, dan TIP5. Setiap subkelompok dibagi kembali ke dalam isomernya, seperti PIP1;1 dan PIP1;2. Di dalam pemilihan beragam isomer akuaporin pada tumbuhan, terdapat juga pola unik dari ekspresi spesifik sel dan jaringan.<ref name=":0" />
 
Pembisuan akuaporin tumbuhan telah dikaitkan dengan penurunan konduktansi hidraulikhidraulis dan [[fotosintesis]] daun.<ref>{{Cite journal|last=Sade|first=N|last2=Shatil-Cohen|first2=A |last3=Attia|first3=Z|last4=Maurel| first4=C |last5=Boursiac|first5=Y |last6=Kelly|first6=G |last7=Granot|first7=D |last8=Yaaran|first8=A |last9=Lerner|first9=S |date=2014-11-01|title=The Role of Plasma Membrane Aquaporins in Regulating the Bundle Sheath-Mesophyll Continuum and Leaf Hydraulics|journal=Plant Physiology|language=en|volume=166|issue=3|pages=1609–1620|doi=10.1104/pp.114.248633|pmc=4226360|pmid=25266632}}</ref>
 
[[PenggerbanganPemintuan (elektrofisiologi)|PenggerbanganPemintuan]] akuaporin melakukan penghentian aliran air melalui pori protein. Tindakan ini mungkin dilakukan atas beberapa alasan, sebagai contoh ketika tumbuhan memiliki jumlah air seluler yang sedikit akibat kekeringan.<ref name="pmid16734753">{{cite journal | vauthors=Kaldenhoff R, Fischer M | title=Aquaporins in plants | journal=Acta Physiol (Oxf) | volume=187 | issue=1–2 | pages=169–76 | year=2006 | pmid=16734753 | doi=10.1111/j.1748-1716.2006.01563.x | authorlink1=Ralf Kaldenhoff }}</ref> PenggerbanganPemintuan akuaporin dilakukan oleh interaksi antara mekanisme penggerbanganpemintuan dengan akuaporin, yang menyebabkan perubahan tiga dimensi pada protein sehingga menutup pori dan, kemudian, menolak aliran air melalui pori. Pada tumbuhan, telah dilihat bahwa terdapat setidaknya dua bentuk penggerbanganpemintuan akuaporin. Dua bentuk penggerbanganpemintuan tersebut adalah penggerbanganpemintuan oleh defosforilasi sejumlah residu [[serin]], yang dapat dilihat sebagai respons kekeringan, dan protonasi residu [[histidin]] spesifik dalam respons banjir. Fosforilasi akuaporin juga telah dikaitkan dengan pembukaan dan penutupan [[mahkota bunga]] dalam respons terhadap temperatur.<ref name="PMID 15169943">{{cite journal | vauthors=Azad AK, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H | title=Phosphorylation of plasma membrane aquaporin regulates temperature-dependent opening of tulip petals | journal=Plant Cell Physio | volume=45 | issue=5 | pages=608–17 | year=2004 | pmid=15169943 | doi=10.1093/pcp/pch069 }}</ref><ref name="PMID 18567892">{{cite journal | vauthors=Azad AK, Katsuhara M, Sawa Y, Ishikawa T, Shibata H | title=Characterization of four plasma membrane aquaporins in tulip petals: a putative homolog is regulated by phosphorylation | journal=Plant Cell Physiol | volume=49 | issue=8 | pages=1196–208 | year=2008 | pmid=18567892 | doi=10.1093/pcp/pcn095 }}</ref>
 
=== Pada arkea, bakteri, dan jamur ===
Sejumlah [[bakteri]] dan banyak [[organisme]] lainnya mengekspresikan akuaporin. Akuaporin telah ditemukan pula pada jamur ''[[Saccharomyces cerevisiae]]'' (ragi), ''[[Dictyostelium]]'', ''[[Candida (jamurgenus)|Candida]]'', dan ''[[Ustilago]]'' serta protozoa ''[[Trypanosoma]]'' dan ''[[Plasmodium]]''.<ref name="pmid16522221" />
 
== Signifikansi klinis ==
Baris 132:
== Pranala luar ==
* {{MeshName|Aquaporins}}
* [http://www.nobel.se/chemistry/laureates/2003/chemanim1.mpg Animasi]{{Pranala mati|date=Januari 2022 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} (berkas [[MPEG]] pada nobel.se)
* {{cite web|url=http://www.mpibpc.gwdg.de/abteilungen/073/gallery.html |title=Aquaporin movies and pictures |accessdate=23 Januari 2008 |publisher=Max Planck Institute |author=Computational Biomolecular Dynamics Group |deadurl=yes |archiveurl=https://web.archive.org/web/20060425141916/http://www.mpibpc.gwdg.de/abteilungen/073/gallery.html |archivedate=April 25, 2006 }}
* {{cite web | url= http://www.ks.uiuc.edu/Research/aquaporins/ | title= Struktur, Dinamika, dan Fungsi Akuaporin | accessdate= 23 Januari 2008 | publisher= Universitas Illinois di Urbana-Champaign| author=Grup Biofisika Teoretis dan Komputasional}}
 
{{artikel bagus}}
{{Authority control}}
 
[[Kategori:Protein membran]]