Wikipedia

Pepsin: Perbedaan antara revisi

Jelajahi riwayat secara interaktif
← Revisi sebelumnya
Konten dihapus Konten ditambahkan
VisualTeks wiki
+ Pada refluks laringofaring
InternetArchiveBot (bicara | kontrib)
Bot
689.603 suntingan
Add 1 book for Wikipedia:Pemastian (20231209)) #IABot (v2.0.9.5) (GreenC bot
 
(12 revisi perantara oleh 6 pengguna tidak ditampilkan)
Baris 41:
 
== Prekursor ==
Pepsin [[Ekspresi gen|diekspresikan]] sebagai zimogen yang disebut pepsinogen dengan [[struktur biomolekular|struktur primerprimernya]]nya memiliki 44 asam amino tambahan.
 
Pada lambung, sel utama mengeluarkan pepsinogen. Zimogen ini diaktifkan oleh asam klorida (HCl) yang dilepaskan dari [[sel parietal]] pada lapisan lambung. Hormon [[gastrin]] dan [[saraf vagus]] memicu pelepasan pepsinogen dan HCl dari lapisan lambung saat makanan tertelan. Asam klorida menciptakan lingkungan asam, yang memungkinkan pepsinogen tersingkap dan memotong diri dengan cara [[otokatalisis|otokatalitik]] sehingga menghasilkan pepsin (bentuk aktif). Pepsin memecah 44 asam amino dari pepsinogen untuk menciptakan lebih banyak pepsin.
 
== Aktivitas dan stabilitas ==
Pepsin paling aktif berada di lingkungan asam dengan suhu antara 37 &nbsp;°C hingga 42 &nbsp;°C.<ref>{{cite web|url=http://www.worthington-biochem.com/introbiochem/effectspH.html|title=Effects of pH|accessdate=29 April 2010}}</ref><ref name="urlBRENDA - Information on EC 3.4.23.1 - pepsin A">{{cite web | url = http://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.4.23.1#pH%20OPTIMUM | title =Information on EC 3.4.23.1 - pepsin A | format = | work = Brenda-enzymes | accessdate = 14 Desember 2008}}</ref> Dengan demikian, situs sintesis primer dan aktivitasnya berada di dalam lambung (pH 1,5 sampai 2). Pepsin akan mencerna hingga 20% ikatan amida yang tertelan dengan memotong secara istimewa di sisi N-terminal<ref name="Lehninger_5th_ed">{{cite book | last1 = Cox | first1 = Michael | last2 = Nelson | first2 = David R. | last3 = Lehninger | first3 = Albert L | title = Lehninger principles of biochemistry | url = https://archive.org/details/lehningerprincip00lehn_1 | edition = | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco | year = 2008 | origyear = | pages = | quote = | isbn = 0-7167-7108-X | name-list-format = vanc }}</ref>{{rp|96}} asam amino aromatik seperti [[fenilalanin]], [[triptofan]], dan [[tirosin]].<ref name="Lehninger_5th_ed"/>{{rp|675}} Pepsin menunjukkan pemotongan istimewa untuk residu hidrofobik, terlebih aromatik, pada posisi P1 dan P1'. Peningkatan kerentanan terhadap hidrolisis terjadi jika terdapat asam amino yang mengandung [[sulfur]] berdekatan dengan [[ikatan peptida]] yang dimiliki asam amino aromatik. Pepsin menunjukkan aktivitas maksimum pada pH 2,0 dan tidak aktif pada pH lebih dari 6,5, tetapi pepsin tidak sepenuhnya terdenaturasi atau diinaktivasi secara ireversibel hingga pH 8,0.<ref name="pmid17417109">{{cite journal | vauthors = Johnston N, Dettmar PW, Bishwokarma B, Lively MO, Koufman JA | title = Activity/stability of human pepsin: implications for reflux attributed laryngeal disease | journal = The Laryngoscope | volume = 117 | issue = 6 | pages = 1036–9 | date = Juni 2007 | pmid = 17417109 | doi = 10.1097/MLG.0b013e31804154c3 }}</ref> Oleh karena itu, pepsin dalam larutan berpH hingga 8,0 dapat diaktifkan kembali saat reasidifikasi. Stabilitas pepsin pada pH tinggi memiliki implikasi yang signifikan terhadap penyakit yang disebabkan oleh [[refluks laringofaring]]. Pepsin tetap berada di laring setelah kejadian refluks lambung.<ref name="pmid15564833">{{cite journal | vauthors = Johnston N, Knight J, Dettmar PW, Lively MO, Koufman J | title = Pepsin and carbonic anhydrase isoenzyme III as diagnostic markers for laryngopharyngeal reflux disease | journal = The Laryngoscope | volume = 114 | issue = 12 | pages = 2129–34 | date = Dec 2004 | pmid = 15564833 | doi = 10.1097/01.mlg.0000149445.07146.03 }}</ref><ref name="pmid16466100">{{cite journal | vauthors = Johnston N, Dettmar PW, Lively MO, Postma GN, Belafsky PC, Birchall M, Koufman JA | title = Effect of pepsin on laryngeal stress protein (Sep70, Sep53, and Hsp70) response: role in laryngopharyngeal reflux disease | journal = The Annals of Otology, Rhinology, and Laryngology | volume = 115 | issue = 1 | pages = 47–58 | date = Jan 2006 | pmid = 16466100 | doi = 10.1177/000348940611500108}}</ref> Pada pH rata-rata dari laringofaring (pH = 6,8) pepsin akan menjadi tidak aktif, tetapi dapat diaktifkan kembali pada kejadian refluks asam selanjutnya yang mengakibatkan kerusakan pada jaringan lokal.
 
== Pada refluks laringofaring ==
Baris 54:
 
Pepsin dalam spesimen saluran napas dianggap sebagai penanda sensitif dan spesifik untuk refluks laringofaring.<ref name="pmid16094128">{{cite journal | vauthors = Knight J, Lively MO, Johnston N, Dettmar PW, Koufman JA | title = Sensitive pepsin immunoassay for detection of laryngopharyngeal reflux | journal = The Laryngoscope | volume = 115 | issue = 8 | pages = 1473–8 | date = Agustus 2005 | pmid = 16094128 | doi = 10.1097/01.mlg.0000172043.51871.d9 }}</ref><ref name="pmid20392035">{{cite journal | vauthors = Samuels TL, Johnston N | title = Pepsin as a marker of extraesophageal reflux | journal = The Annals of Otology, Rhinology, and Laryngology | volume = 119 | issue = 3 | pages = 203–8 | date = Maret 2010 | pmid = 20392035 | doi = }}</ref> Penelitian yang mengembangkan alat terapi terapeutik dan diagnostik pepsin baru untuk refluks lambung sedang berlangsung. Diagnosis pepsin tak invasif cepat yang disebut Peptest sekarang tersedia untuk menentukan adanya pepsin dalam sampel air liur.<ref>{{cite journal | vauthors = Bardhan KD, Strugala V, Dettmar PW | title = Reflux revisited: advancing the role of pepsin | journal = International Journal of Otolaryngology | volume = 2012 | pages = 1 | year = 2012 | pmid = 22242022 | pmc = 3216344 | doi = 10.1155/2012/646901 | url = http://www.hindawi.com/journals/ijoto/2012/646901/ }}</ref>
 
== Penyimpanan ==
Pepsin sebaiknya disimpan pada temperatur sangat rendah (antara −80&nbsp;°C hingga −20&nbsp;°C) untuk mencegah autolisis (pencernaan sendiri).
 
== Inhibitor ==
Pepsin dapat dihambat oleh pH tinggi atau oleh senyawa inhibitor. [[Pepstatin]] adalah senyawa dengan berat molekul rendah dan inhibitor potensial yang spesifik untuk protease asam dengan Ki sekitar 10<sup>−10</sup> M untuk pepsin. Residu statil pada pepstatin dianggap bertanggung jawab atas inhibisi pepstatin pada pepsin; [[statin]] merupakan analog potensial dari keadaan transisi untuk katalisis oleh pepsin dan protease asam lainnya. Pepstatin tidak secara kovalen mengikat pepsin sehingga penghambatan pepsin oleh pepstatin reversibel.<ref name="pmid339690">{{cite journal | vauthors = Marciniszyn J, Hartsuck JA, Tang J | title = Pepstatin inhibition mechanism | journal = Advances in Experimental Medicine and Biology | volume = 95 | issue = | pages = 199–210 | year = 1977 | pmid = 339690 | doi = 10.1007/978-1-4757-0719-9_12 }}</ref> 1-bis(diazoasetil)-2-feniletana secara reversibel menginaktivasi pepsin pada pH 5, suatu reaksi yang dipercepat dengan adanya Cu(II).<ref name="pmid4941985">{{cite journal | vauthors = Husain SS, Ferguson JB, Fruton JS | title = Bifunctional inhibitors of pepsin | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 68 | issue = 11 | pages = 2765–8 | date = November 1971 | pmid = 4941985 | pmc = 389520 | doi = 10.1073/pnas.68.11.2765 | bibcode = 1971PNAS...68.2765H }}</ref> Sukralfat juga menginhibisi pepsin.
 
Pepsin juga mengalami inhibisi umpan balik; produk pencernaan protein memperlambat reaksi dengan menghambat pepsin.<ref name="Northrop_1932">{{cite journal | vauthors = Northrop HJ | title = The story of the isolation of crystalline pepsin and trypsin | journal = The Scientific Monthly | year = 1932 | volume = 35 | issue = 4 | pages = 333–340 | bibcode = 1932SciMo..35..333N }}</ref><ref name="pmid4897199">{{cite journal | vauthors = Greenwell P, Knowles JR, Sharp H | title = The inhibition of pepsin-catalysed reactions by products and product analogues. Kinetic evidence for ordered release of products | journal = The Biochemical Journal | volume = 113 | issue = 2 | pages = 363–8 | date = Juni 1969 | pmid = 4897199 | pmc = 1184643 | doi = }}</ref>
 
== Penggunaan ==
[[Berkas:Beeman's Pepsin Gum DSCF1434.jpg|jmpl|ka|Beeman's Pepsin Gum]]
[[Berkas:Adams Pepsin Tutti Frutti Gum.jpg|jmpl|ka|Adams Pepsin [[Tutti frutti|Tutti Frutti]] Gum, dipasarkan "untuk mengobati gangguan pencernaan dan dispepsia"]]
 
Pepsin komersial diekstraksi dari lapisan kelenjar lambung [[babi]]. Pepsin merupakan komponen [[renet]] yang digunakan untuk menggumpalkan susu selama pembuatan keju. Pepsin digunakan untuk berbagai aplikasi dalam pembuatan makanan, yaitu: untuk memodifikasi dan memberikan kualitas pembuihan pada protein kedelai dan [[gelatin]],<ref name="isbn981-256-677-5">{{cite book | first1 = Lee Yuan | last1 = Kun | title = Microbial Biotechnology: Principles And Applications | url = https://archive.org/details/microbialbiotech0000unse | publisher = World Scientific Publishing Company | location = | year = 2006 | pages = | isbn = 981-256-677-5 | name-list-format = vanc }}</ref> mengubah protein nabati yang digunakan dalam makanan ringan nonsusu, membuat sereal mentah menjadi sereal panas instan,<ref name = "US2,259,543">{{ cite patent
| country = US | number = 2259543 | status =patent | title = Fortified Cereal | pubdate = 1938 | inventor = Billings HJ | assign1 = Cream of Wheat Corporation }}</ref> dan menyiapkan protein hewani dan hidrolisat nabati untuk digunakan dalam penyedap makanan dan minuman. Pepsin digunakan dalam industri kulit untuk menghilangkan rambut dan jaringan sisa dari kulit dan dalam pemulihan perak dari film fotografi tak terpakai dengan mencerna lapisan gelatin yang mengandung perak.<ref name="pmid19872760">{{cite journal | vauthors = Smith ER | title = Gelatinase and the gates-gilman-cowgill method of pepsin estimation | journal = The Journal of General Physiology | volume = 17 | issue = 1 | pages = 35–40 | date = September 1933 | pmid = 19872760 | pmc = 2141270 | doi = 10.1085/jgp.17.1.35 }}</ref> Pepsin secara historis merupakan zat aditif pada [[permen karet]] [[Beemans Gum]] oleh Dr. Edward E. Beeman.
 
Pepsin biasa digunakan dalam pembuatan fragmen F(ab')<sub>2</sub> dari [[antibodi]]. Dalam beberapa pengujian, lebih baik hanya menggunakan bagian pengikatan antigen (Fab) dari antibodi. Untuk aplikasi ini, antibodi dapat dicerna secara enzimatik untuk menghasilkan fragmen antibodi baik Fab maupun F(ab')<sub>2</sub>. Untuk menghasilkan fragmen F(ab')<sub>2</sub>, [[Antibodi G|IgG]] dicerna dengan pepsin, yang memotong rantai berat di dekat daerah engsel.<ref name="pmid27864476">{{cite journal | vauthors = Falkenburg WJ, van Schaardenburg D, Ooijevaar-de Heer P, Tsang-A-Sjoe MW, Bultink IE, Voskuyl AE, Bentlage AE, Vidarsson G, Wolbink G, Rispens T | title = Anti-Hinge Antibodies Recognize IgG Subclass- and Protease-Restricted Neoepitopes | journal = Journal of Immunology | volume = | issue = | pages = | year = 2016 | pmid = 27864476 | doi = 10.4049/jimmunol.1601096 }}</ref> Satu atau lebih ikatan disulfida yang bergabung dengan rantai berat di daerah engsel dipertahankan, sehingga kedua daerah Fab dari antibodi tetap bergabung bersama, menghasilkan molekul divalen (mengandung dua tempat pengikatan antibodi), sebagai penandaan F(ab')<sub>2</sub>. Rantai ringan tetap utuh dan melekat pada rantai berat. Fragmen Fc dicerna menjadi peptida kecil. Fragmen Fab dihasilkan oleh pemotongan IgG dengan [[papain]], bukan pepsin. Papain memotong IgG di atas daerah engsel yang mengandung ikatan [[disulfida]] yang bergabung dengan rantai berat, tetapi berada di bawah lokasi ikatan disulfida antara rantai ringan dengan rantai berat. Pemotongan ini menghasilkan dua fragmen Fab monovalen terpisah (mengandung satu tempat pengikatan antibodi tunggal) dan fragmen Fc utuh. Fragmen dapat dimurnikan dengan filtrasi gel, pertukaran ion, atau kromatografi afinitas.<ref name="isbn0-87969-314-2">{{cite book | last1 = Lane | first1 = David Stuart | last2 = Harlow | first2 = Edward | title = Antibodies: a laboratory manual | url = https://archive.org/details/antibodieslabora0000unse | edition = | publisher = Cold Spring Harbor Laboratory | location = Cold Spring Harbor, N.Y | year = 1988 | origyear = | pages = A2926 | quote = | isbn = 0-87969-314-2 | name-list-format = vanc }}</ref>
 
Fragmen antibodi Fab dan F(ab')<sub>2</sub> digunakan dalam sistem pengujian yang menimbulkan masalah jika terdapat wilayah Fc. Pada jaringan seperti [[kelenjar getah bening]] atau [[limpa]], atau dalam preparat darah periferal, sel dengan reseptor Fc ([[makrofag]], [[monosit]], [[sel B|limfosit B]], dan [[sel pembunuh alami]]) dapat mengikat wilayah Fc dari antibodi utuh, menyebabkan pewarnaan latar belakang pada daerah yang tidak mengandung antigen target. Penggunaan fragmen F(ab')<sub>2</sub> atau Fab mampu memastikan antibodi tersebut mengikat antigen dan bukan reseptor Fc. Fragmen ini mungkin juga digunakan untuk pewarnaan preparat sel dengan adanya plasma karena mereka tidak mampu mengikat komplemen sehingga dapat melisiskan sel. Fragmen F(ab')<sub>2</sub>, dan Fab pada tingkat yang lebih tinggi, memungkinkan lokalisasi antigen target yang tepat, yaitu pada pewarnaan jaringan untuk [[mikroskop elektron]]. Divalensi fragmen F(ab')<sub>2</sub> memungkinkannya untuk menghubungkan antigen, penggunaan untuk pengujian presipitasi, agregasi seluler melalui antigen permukaan, atau pengujian roset.<ref name="urlEnzyme Explorer- Pepsin">{{cite web | url = http://www.sigmaaldrich.com/life-science/metabolomics/enzyme-explorer/analytical-enzymes/pepsin.html | title = Enzyme Explorer- Pepsin | work = | publisher = Sigma-Aldrich | pages = | archiveurl = | archivedate = | quote = | accessdate = }}</ref>
 
== Gen ==
Tiga gen berikut mengkodekan enzim pepsinogen A manusia yang identik:
{{col-begin|width=auto}}
{{col-break}}
{{infobox protein
| Name = pepsinogen 3, kelompok I (pepsinogen A)
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 8885
| Symbol = PGA3
| AltSymbols =
| EntrezGene = 643834
| OMIM = 169710
| RefSeq = NM_001079807
| UniProt = P00790
| PDB =
| ECnumber = 3.4.23.1
| Chromosome = 11
| Arm = q
| Band = 13
| LocusSupplementaryData =
}}
{{col-break}}
{{infobox protein
| Name = pepsinogen 4, kelompok I (pepsinogen A)
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 8886
| Symbol = PGA4
| AltSymbols =
| EntrezGene = 643847
| OMIM = 169720
| RefSeq = NM_001079808
| UniProt = P00790
| PDB =
| ECnumber = 3.4.23.1
| Chromosome = 11
| Arm = q
| Band = 13
| LocusSupplementaryData =
}}
{{col-break}}
{{infobox protein
| Name = [[PGA5|pepsinogen 5, kelompok I (pepsinogen A)]]
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 8887
| Symbol = [[PGA5]]
| AltSymbols =
| EntrezGene = 5222
| OMIM = 169730
| RefSeq = NM_014224
| UniProt = P00790
| PDB =
| ECnumber = 3.4.23.1
| Chromosome = 11
| Arm = q
| Band = 13
| LocusSupplementaryData =
}}
{{col-end}}
 
Gen manusia keempat mengkodekan gastriksin yabg juga dikenal sebagai pepsinogen C:
{{col-begin|width=auto}}
{{col-break}}
{{infobox protein
| Name = [[gastriksin|progastriksin<br/>(pepsinogen C)]]
| caption =
| image =
| width =
| HGNCid = 8890
| Symbol = [[gastriksin|PGC]]
| AltSymbols =
| EntrezGene = 5225
| OMIM = 169740
| RefSeq = NM_001166424
| UniProt = P20142
| PDB =
| ECnumber = 3.4.23.3
| Chromosome = 6
| Arm = p
| Band = ter
| LocusSupplementaryData = -p21.1
}}
{{col-end}}
 
== Referensi ==
Baris 64 ⟶ 172:
* {{MeshName|Pepsinogen+A}}
* {{MeshName|Pepsinogen+C}}
* [http://beemansgum.org Beemans Gum] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20150925225859/http://beemansgum.org/ |date=2015-09-25 }}
* [http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=12 Pepsin: Molecule of the Month] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20151130075654/http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=12 |date=2015-11-30 }}, oleh David Goodsell, RCSB Protein Data Bank
 
[[Kategori:Enzim]]
Diperoleh dari "https://wiki-indonesia.club/wiki/Pepsin"