Protein: Perbedaan antara revisi

Begitu terbentuk, protein hanya ada untuk jangka waktu tertentu lalu [[Proteolisis|didegradasi]] dan didaur ulang dalam sel melalui proses [[pergantian protein]]. Umur protein diukur berdasarkan [[Waktuwaktu paruh|waktu paruhnya]]nya dan mencakup rentang yang panjang. Protein bisa berumur beberapa menit hingga beberapa tahun dengan umur rata-rata 1–2 hari dalam sel mamalia. Protein yang abnormal atau salah lipatan terdegradasi lebih cepat, baik karena ditargetkan untuk dihancurkan atau karena tidak stabil.

Protein dapat [[Pemurnian protein|dimurnikan]] dari komponen seluler lainnya menggunakan berbagai teknik seperti [[ultrasentrifugasi]], [[Reaksi pengendapan|presipitasi]], [[elektroforesis]], dan [[kromatografi]]. [[Rekayasa genetika]] memungkinkan sejumlah metode untuk memfasilitasi pemurnian ini. Metode yang biasa digunakandipakai untuk mempelajari struktur dan fungsi protein yaitu [[imunohistokimia]], [[mutagenesis terarah-lokasi]], [[kristalografi sinar-X]], [[Resonansi magnet inti|resonansi magnetik inti,]] dan [[spektrometri massa]].

Protein dikenali sebagai kelompok [[biomolekul]] pada abad kedelapan belas oleh [[Antoine François, comte de Fourcroy|Antoine Fourcroy]] dan lain-lain, yang dicirikan oleh kemampuannya untuk melakukan [[Penggumpalan darah|koagulasi]] atau [[flokulasi]] di bawah perlakuan dengan panas atau asam.<ref>[[Thomas Burr Osborne (ahli kimia)|Thomas Burr Osborne]] (1909): [[iarchive:vegetableprotein00osbouoft|The Vegetable Proteins]] , History pp 1 to 6, dari [[Internet Archive|archive.org]]</ref> Contoh yang tercatat pada saat itu adalah albumin dari [[putih telur]], [[albumin]] dalam serum darah, [[fibrin]], dan [[gluten]] gandum.

Protein pertama kali dijelaskan oleh kimiawan Belanda [[Gerardus Johannes Mulder]] dan dinamai oleh ahli kimia Swedia [[Jöns Jakob Berzelius|Jöns Jacob Berzelius]] pada tahun 1838.<ref name="Mulder1938">{{Cite journal|year=1838|title=Sur la composition de quelques substances animales|url=https://archive.org/stream/bulletindesscien00leyd#page/104/mode/2up|journal=Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande|pages=104|vauthors=Mulder GJ}}</ref><ref name="Hartley">{{Cite journal|last=Harold|first=Hartley|year=1951|title=Origin of the Word 'Protein.'|journal=Nature|volume=168|issue=4267|pages=244|bibcode=1951Natur.168..244H|doi=10.1038/168244a0|pmid=14875059}}</ref> Mulder melakukan analisis unsur terhadap protein umum dan menemukan bahwa hampir semua protein memiliki [[rumus empiris]] yang sama, yaitu C₄₀₀H₆₂₀N₁₀₀O₁₂₀P₁S₁.<ref name="Perrett2007">{{cite journal|date=August 2007|title=From 'protein' to the beginnings of clinical proteomics|journal=Proteomics: Clinical Applications|volume=1|issue=8|pages=720–38|doi=10.1002/prca.200700525|pmid=21136729|vauthors=Perrett D|s2cid=32843102}}</ref> Ia sampai pada kesimpulan yang salah bahwa mereka mungkin terdiri dari satu jenis molekul (sangat besar). Istilah "protein" untuk menggambarkan molekul-molekul ini diajukan oleh rekan Mulder, Berzelius; protein berasal dari kata [[Bahasa Yunani|Yunani]] πρώτειος (''proteios''), yang berarti "primer",<ref>''New Oxford Dictionary of English''</ref> "di depan", atau "berdiri di depan",<ref name="Reynolds2003">{{cite book|vauthors=Reynolds JA, Tanford C|year=2003|title=Nature's Robots: A History of Proteins (Oxford Paperbacks)|url=https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8|location=New York, New York|publisher=Oxford University Press|isbn=978-0-19-860694-9|page=[https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8/page/15 15]}}</ref> ditambah akhiran ''[[wiktionary:-in#Suffix|-in]]''. Mulder selanjutnya mengidentifikasi produk degradasi protein seperti [[asam amino]] [[Leusina|leusin]] yang ia temukan dengan berat molekul (hampir benar) 131 [[Dalton (satuan)|Da]].<ref name="Perrett2007" /> Sebelum "protein", nama lainnya telah digunakan, seperti "albumin" atau "bahan albumin" (''Eiweisskörper'', dalam bahasa Jerman).<ref>Reynolds and Tanford (2003).</ref>

Ilmuwan nutrisi awal seperti [[Carl von Voit]] dari Jerman percaya bahwa protein adalah nutrisi terpenting untuk menjaga struktur tubuh karena secara umum diyakini bahwa "daging membuat daging."<ref name="Bischoff1860">{{cite book|vauthors=Bischoff TL, Voit C|year=1860|title=Die Gesetze der Ernaehrung des Pflanzenfressers durch neue Untersuchungen festgestellt|location=Leipzig, Heidelberg|language=de}}</ref> [[Karl Heinrich Ritthausen]] memperluas bentuk protein yang diketahui dengan mengidentifikasi [[asam glutamat]]. Di [[Stasiun Percobaan Pertanian Connecticut|Stasiun Percobaan Pertanian Connecticut,]], tinjauan terperinci tentang protein nabati dikumpulkan oleh [[Thomas Burr Osborne (ahli kimia)|Thomas Burr Osborne]]. Ia bekerja dengan [[Lafayette Mendel]] dan menerapkan [[hukum minimum Liebig]] dalam memberi makan [[tikus laboratorium]], sehingga adanya [[asam amino esensial]] pun diketahui. Pekerjaan ini dilanjutkan dan dikomunikasikan oleh [[William Cumming Rose]]. Pemahaman tentang protein sebagai [[Peptida|polipeptida]] muncul melalui karya [[Franz Hofmeister]] dan [[Emil Fischer|Hermann Emil Fischer]] pada tahun 1902.<ref>{{Cite web|title=Hofmeister, Franz|url=http://www.encyclopedia.com/science/dictionaries-thesauruses-pictures-and-press-releases/hofmeister-franz|publisher=encyclopedia.com|archive-url=https://web.archive.org/web/20170405073423/http://www.encyclopedia.com/science/dictionaries-thesauruses-pictures-and-press-releases/hofmeister-franz|archive-date=5 April 2017|access-date=4 April 2017|url-status=live}}</ref><ref>{{Cite web|title=Protein, section: Classification of protein|url=https://www.britannica.com/science/protein/Conformation-of-proteins-in-interfaces#ref593795|publisher=britannica.com|archive-url=https://web.archive.org/web/20170404225132/https://www.britannica.com/science/protein/Conformation-of-proteins-in-interfaces#ref593795|archive-date=4 April 2017|access-date=4 April 2017|url-status=live}}</ref> Peran sentral protein sebagai [[enzim]] dalam organisme hidup tidak sepenuhnya diapresiasi sampai tahun 1926 ketika [[James Batcheller Sumner|James B. Sumner]] menunjukkan bahwa enzim [[urease]] sebenarnya adalah protein.<ref name="Sumner1926">{{cite journal|author=Sumner JB|year=1926|title=The isolation and crystallization of the enzyme urease. Preliminary paper|url=http://www.jbc.org/content/69/2/435.full.pdf+html|format=PDF|journal=Journal of Biological Chemistry|volume=69|issue=2|pages=435–41|archive-url=https://web.archive.org/web/20110325104920/http://www.jbc.org/content/69/2/435.full.pdf+html|archive-date=2011-03-25|access-date=2011-01-16|url-status=live}}</ref>

[[Berkas:KendrewMyoglobin.jpg|prajmpl|{{Pranala mati|date=https://wiki-indonesia.club/wiki/Berkas:KendrewMyoglobin.jpgMei 2021 |jmplbot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}[[John Kendrew]] dengan model mioglobin yang sedang diproses]]

Protein pertama yang [[Pengurutan protein|diurutkan]] adalah [[insulin]], oleh [[Frederick Sanger]], pada tahun 1949. Sanger dengan tepat menentukan urutan asam amino insulin sehingga secara meyakinkan menunjukkan bahwa protein terdiri dari polimer linier asam amino alih-alih rantai bercabang, [[Sistem koloid|koloid]], atau [[siklol]].<ref name="Sanger1949">{{cite journal|year=1949|title=The terminal peptides of insulin|journal=The Biochemical Journal|volume=45|issue=5|pages=563–74|doi=10.1042/bj0450563|pmc=1275055|pmid=15396627|vauthors=Sanger F}}</ref> Ia memenangkan Hadiah Nobel untuk pencapaian ini pada tahun 1958.<ref name="Lecture 1958">{{citation|author=Sanger F.|year=1958|title=Nobel lecture: The chemistry of insulin|publisher=Nobelprize.org|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1958/sanger-lecture.pdf|access-date=2016-02-09|archive-url=https://www.webcitation.org/6DR99GtT3?url=http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1958/sanger-lecture.pdf|archive-date=2013-01-05|url-status=live}}</ref>

{{Main|Biokimia|asam amino|ikatan peptida}}[[Berkas:Peptide-Figure-Revised.png|pra=https://wiki-indonesia.club/wiki/Berkas:Peptide-Figure-Revised.png|jmpl|Struktur{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} kimia ikatan peptida (bawah) dan struktur tiga dimensi ikatan peptida antara [[Alanina|alanin]] dan asam amino yang berdekatan (atas/sisipan). Ikatan itu sendiri terbuat dari elemen [[CHON]].]]

[[Berkas:Peptide_group_resonance.png|pra=https://wiki-indonesia.club/wiki/Berkas:Peptide_group_resonance.png|jmpl|Struktur{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} [[Resonansi (kimia)|resonansi]] dari [[ikatan peptida]] yang menghubungkan asam amino individual untuk membentuk [[polimer]] protein]]

Protein dapat berinteraksi dengan banyak jenis molekul, termasuk dengan protein lain, dengan lipid, dengan karbohidrat, dan dengan DNA.<ref>{{Cite journal|last=Ardejani|first=Maziar S.|last2=Powers|first2=Evan T.|last3=Kelly|first3=Jeffery W.|date=2017|title=Using Cooperatively Folded Peptides To Measure Interaction Energies and Conformational Propensities|journal=Accounts of Chemical Research|volume=50|issue=8|pages=1875–82|doi=10.1021/acs.accounts.7b00195|issn=0001-4842|pmc=5584629|pmid=28723063}}</ref><ref>{{Cite book|vauthors=Branden C, Tooze J|year=1999|title=Introduction to Protein Structure|location=New York|publisher=Garland Pub|isbn=978-0-8153-2305-1}}</ref><ref>{{Cite book|vauthors=Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW|year=2006|title=Harper's Illustrated Biochemistry|url=https://archive.org/details/harpersillustrat0000unse_l8z7|location=New York|publisher=Lange Medical Books/McGraw-Hill|isbn=978-0-07-146197-9}}</ref><ref>{{Cite book|vauthors=Van Holde KE, Mathews CK|year=1996|url=https://archive.org/details/biochemistry00math|title=Biochemistry|location=Menlo Park, California|publisher=Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc|isbn=978-0-8053-3931-4}}</ref>

Diperkirakan bahwa [[bakteri]] berukuran rata-rata mengandung sekitar dua juta protein per sel (misalnya ''[[Escherichia coli]]'' dan ''[[Staphylococcus aureus]]''). Bakteri yang lebih kecil, seperti ''[[Mycoplasma]]'' atau [[spiroket]] mengandung lebih sedikit protein, sekitar 50.000 hingga 1 juta. Sel [[eukariota]] berukuran lebih besar sehingga mengandung lebih banyak protein. Misalnya, sel [[khamir]] ''[[Saccharomyces cerevisiae]]'' diperkirakan mengandung sekitar 50 juta protein dan sel [[manusia]] sekitar 1 hingga 3 miliar.<ref>{{Cite journal|date=December 2013|title=What is the total number of protein molecules per cell volume? A call to rethink some published values|journal=BioEssays|volume=35|issue=12|pages=1050–55|doi=10.1002/bies.201300066|pmc=3910158|pmid=24114984|vauthors=Milo R}}</ref> Konsentrasi salinan protein individual berkisar dari beberapa molekul per sel hingga 20 juta per sel.<ref name="pmid22068332">{{Cite journal|date=November 2011|title=The quantitative proteome of a human cell line|journal=Molecular Systems Biology|volume=7|pages=549|doi=10.1038/msb.2011.82|pmc=3261713|pmid=22068332|vauthors=Beck M, Schmidt A, Malmstroem J, Claassen M, Ori A, Szymborska A, Herzog F, Rinner O, Ellenberg J, Aebersold R}}</ref> Tidak semua gen yang menyandi protein diekspresikan di sebagian besar sel dan jumlahnya bergantung pada beberapa hal, seperti jenis sel dan rangsangan eksternal. Misalnya, dari sekitar 20.000 protein yang disandi oleh genom manusia, hanya 6.000 yang terdeteksi dalam sel [[Limfoblas|limfoblastoidlimfoblas]]toid.<ref>{{Cite journal|date=July 2013|title=Variation and genetic control of protein abundance in humans|journal=Nature|volume=499|issue=7456|pages=79–82|bibcode=2013Natur.499...79W|doi=10.1038/nature12223|pmc=3789121|pmid=23676674|vauthors=Wu L, Candille SI, Choi Y, Xie D, Jiang L, Li-Pook-Than J, Tang H, Snyder M}}</ref>

[[Berkas:Ribosome_mRNA_translation_en.svg|pra=https://wiki-indonesia.club/wiki/Berkas:Ribosome_mRNA_translation_en.svg|jmpl|Ribosom{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} menghasilkan protein menggunakan mRNA sebagai templat]]

[[Berkas:Genetic_code.svg|pra=https://wiki-indonesia.club/wiki/Berkas:Genetic_code.svg|jmpl|Urutan{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} [[Asam deoksiribonukleat|DNA]] dari sebuah gen [[Kodon|menyandi]] urutan asam amino dari sebuah protein]]{{Main|Sintesis protein}}

Protein dirakit dari sejumlah asam amino menggunakan informasi yang disandi dalam gen. Setiap protein memiliki urutan asam amino uniknya sendiri yang ditentukan oleh urutan [[nukleotida]] dari gen yang menyandi protein ini. [[Kodon|Kode genetik]] adalah satu set berupa tiga nukleotida yang disebut [[kodon]] dan setiap kombinasi tiga nukleotida menunjukkan asam amino, misalnya AUG ([[adenina]]–[[urasil]]–[[guanina]]) adalah kode untuk [[Metionina|metionin]]. Karena DNA mengandung empat nukleotida, jumlah total kodon yang mungkin adalah 64; oleh karena itu, terdapat beberapa redundansi dalam kode genetik, dengan beberapa asam amino ditentukan oleh lebih dari satu kodon.<ref name="vanHolde1996">van Holde and Mathews, pp. 1002–42.</ref> Gen yang disandi dalam DNA pertama-tama [[Transkripsi (genetik)|ditranskripsikan]] menjadi pra-[[RNA duta]] (mRNA) oleh protein seperti [[RNA polimerase]]. Kebanyakan organisme kemudian memproses pra-mRNA (juga dikenal sebagai ''transkrip primer'') menggunakan berbagai bentuk [[modifikasi pascatranskripsi]] untuk membentuk mRNA yang matang, yang kemudian digunakan sebagai templat untuk sintesis protein oleh [[ribosom]]. Pada [[prokariota]], mRNA dapat digunakan segera setelah diproduksi atau diikat oleh ribosom setelah menjauh dari [[nukleoid]]. Sebaliknya, [[eukariota]] membuat mRNA di [[inti sel]] dan kemudian [[Translokasi protein|mentranslokasikannya]] melewati [[membran inti]] ke dalam [[sitoplasma]], tempat [[sintesis protein]] kemudian terjadi. Tingkat sintesis protein pada prokariota lebih tinggi daripada eukariota dan dapat mencapai hingga 20 asam amino per detik.<ref name="Pain2000">{{cite book|vauthors=Dobson CM|year=2000|title=Mechanisms of Protein Folding|url=https://archive.org/details/mechanismsofprot0000unse_g7p3|location=Oxford, Oxfordshire|publisher=Oxford University Press|isbn=978-0-19-963789-8|veditors=Pain RH|pages=1–28[https://archive.org/details/mechanismsofprot0000unse_g7p3/page/n28 1]–28|chapter=The nature and significance of protein folding}}</ref>

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi ''circular[[dikroisme dichroism''sirkuler]] (CD) dan ''Fourier[[spektroskopi Transforminframerah Infratransformasi Red''Fourier]] ([[FTIR]]).<ref>Pribic R, Stokkum van IH, Chapman D, Haris PI, Bloemendal M. 1993. Protein secondary structure from Fourier transform infrared and/or circular dichroism spectra. ''Anal Biochem'' 214(2):366-78.</ref> Spektrum CD dari puntiranuliran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220&nbsp;nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216210–216&nbsp;nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiranuliran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.

Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah ''domain,'' yaitu segmen protein yang melipat menjadi unit struktural yang berbeda. Struktur ini terdiri dari 40-35040–350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu ''domain''. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa ''domain'' yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur ''domain'' pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur ''domain'' dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional. Domain biasanya memiliki fungsi spesifik, seperti aktivitas [[enzim]]atik (misalnya [[kinase]]) atau berfungsi sebagai modul pengikat (misalnya [[domain SH3]] berikatan dengan urutan kaya prolin dalam protein lain).

Protein adalah aktor utama di dalam sel, yang menjalankan tugas yang ditentukan oleh informasi yang disandi dalam gen.<ref name="Lodish2004">{{cite book|vauthors=Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J|year=2004|title=Molecular Cell Biology|location=New York, New York|publisher=WH Freeman and Company|edition=5th}}</ref> Dengan pengecualian jenis [[RNA (molekul)|RNA]] tertentu, sebagian besar molekul biologis lainnya adalah elemen yang relatif lembam dan dijadikan tempat protein bekerja. Protein menyusun setengah dari berat kering sel ''[[Escherichia coli]]'', sedangkan makromolekul lain seperti DNA dan RNA masing-masing hanya berkontribusi sebesar 3% dan 20%.<ref name="VoetVoet2">Voet D, Voet JG. (2004). ''Biochemistry'' Vol 1 3rd ed. Wiley: Hoboken, NJ.</ref> Kumpulan protein yang diekspresikan dalam sel atau jenis sel tertentu dikenal sebagai [[Proteome|proteoma]].[[Berkas:Hexokinase_ball_and_stick_model,_with_substrates_to_scale_copy.png|pra=https://wiki-indonesia.club/wiki/Berkas:Hexokinase_ball_and_stick_model,_with_substrates_to_scale_copy.png|ka|jmpl|Enzim{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} [[Hexokinase|heksokinase]] ditampilkan sebagai model molekul bola-dan-tongkat konvensional. Skala di pojok kanan atas adalah dua substratnya, yaitu [[Adenosina trifosfat|ATP]] dan [[glukosa]].]]Karakteristik utama protein yang juga memungkinkan beragam fungsi mereka adalah kemampuannya untuk mengikat molekul lain secara spesifik dan erat. Area protein yang bertanggung jawab untuk mengikat molekul lain dikenal sebagai [[situs pengikatan]] dan sering kali berupa cekungan atau "kantong" pada permukaan molekul. Kemampuan mengikat ini dimediasi oleh struktur tersier dari protein yang menentukan kantong situs pengikatan, dan oleh sifat kimiawi rantai samping asam amino di sekitarnya. Pengikatan protein bisa sangat ketat dan spesifik; sebagai contoh, protein [[penghambat ribonuklease]] berikatan dengan [[angiogenin]] manusia dengan [[konstanta disosiasi]] subfemtomolar (<10⁻¹⁵ M) tetapi tidak mengikat sama sekali dengan homolognya pada amfibi, yaitu [[onkonase]] (>1 M). Perubahan kimiawi yang sangat kecil seperti penambahan satu gugus metil ke pasangan-ikatan terkadang cukup untuk hampir menghilangkan pengikatan; misalnya enzim [[sintetase aminoasil-tRNA]] yang spesifik untuk asam amino [[Valina|valin]], tidak mengikat rantai samping asam amino [[Isoleusina|isoleusin]] yang sangat mirip.<ref name="Sankaranarayanan2001">{{cite journal|year=2001|title=The fidelity of the translation of the genetic code|journal=Acta Biochimica Polonica|volume=48|issue=2|pages=323–35|doi=10.18388/abp.2001_3918|pmid=11732604|vauthors=Sankaranarayanan R, Moras D|doi-access=free}}</ref>

Protein dapat mengikat protein lain dan juga mengikat substrat [[molekul kecil]]. Ketika protein mengikat secara spesifik dengan salinan lain dari molekul yang sama, mereka dapat mengalami [[Oligomer|oligomerisasioligomer]]isasi untuk membentuk fibril; proses ini sering terjadi pada protein struktural yang terdiri dari monomer globular yang berikatan-sendiri untuk membentuk serat yang kaku. [[Interaksi protein-protein]] juga mengatur aktivitas enzimatik, mengendalikan perkembangan melalui [[siklus sel]], dan memungkinkan perakitan [[kompleks protein]] besar yang melakukan banyak reaksi-terkait-serupa dengan fungsi biologis yang sama. Protein juga dapat mengikat atau bahkan diintegrasikan ke dalam membran sel. Kemampuan pasangan-ikatan untuk menginduksi perubahan konformasi protein memungkinkan pembangunan jaringan [[Persinyalan sel|pensinyalan]] yang sangat kompleks.<ref>van Holde dan Mathews, pp. 830–49.</ref> Karena interaksi di antara protein bersifat reversibel dan sangat bergantung pada ketersediaan pasangan protein untuk membentuk agregat yang mampu melakukan rangkaian fungsi yang berbeda, studi tentang interaksi di antara protein tertentu adalah kunci untuk memahami aspek penting fungsi seluler, dan akhirnya sifat-sifat yang membedakan tipe sel tertentu.<ref name="Copland2009">{{cite journal|date=June 2009|title=Sex steroid receptors in skeletal differentiation and epithelial neoplasia: is tissue-specific intervention possible?|journal=BioEssays|volume=31|issue=6|pages=629–41|doi=10.1002/bies.200800138|pmid=19382224|vauthors=Copland JA, Sheffield-Moore M, Koldzic-Zivanovic N, Gentry S, Lamprou G, Tzortzatou-Stathopoulou F, Zoumpourlis V, Urban RJ, Vlahopoulos SA|s2cid=205469320}}</ref><ref name="Samarin2009">{{cite journal|date=January 2009|title=Regulation of epithelial apical junctional complex by Rho family GTPases|journal=Frontiers in Bioscience|volume=14|issue=14|pages=1129–42|doi=10.2741/3298|pmid=19273120|vauthors=Samarin S, Nusrat A}}</ref>

[[Berkas:Mouse_cholera_antibody.png|prajmpl|{{Pranala mati|date=https://wiki-indonesia.club/wiki/Berkas:Mouse_cholera_antibody.pngMei 2021 |jmplbot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}[[Diagram pita]] dari sebuah antibodi tikus yang berikatan dengan antigen bakteri penyebab [[kolera]] berupa [[karbohidrat]]]]

Banyak protein transpor ligan mengikat [[Molekul kecil|biomolekul kecil]] tertentu dan membawanya ke lokasi lain di tubuh organisme multiseluler. Protein ini harus memiliki afinitas pengikatan yang tinggi jika [[Ligan|ligannyaligan]]nya terdapat dalam konsentrasi tinggi, tetapi juga harus melepaskan ligan saat berada pada konsentrasi rendah di jaringan target. Contoh protein pengikat ligan adalah [[hemoglobin]], yang mengangkut [[oksigen]] dari [[paru-paru]] ke organ dan jaringan lain di semua [[vertebrata]] dan memiliki homolog serupa di setiap [[Kerajaan (biologi)|kerajaan]] biologis.<ref>van Holde and Mathews, pp. 220–29.</ref> [[Lektin]] adalah [[Interaksi protein glycan|protein pengikat gula]] yang sangat spesifik untuk bagian gula mereka. Lektin biasanya berperan dalam fenomena [[Pengenalan molekuler|pengenalan]] biologis yang melibatkan sel dan protein.<ref name="Rudiger2000">{{cite journal|date=April 2000|title=Medicinal chemistry based on the sugar code: fundamentals of lectinology and experimental strategies with lectins as targets|journal=Current Medicinal Chemistry|volume=7|issue=4|pages=389–416|doi=10.2174/0929867003375164|pmid=10702616|vauthors=Rüdiger H, Siebert HC, Solís D, Jiménez-Barbero J, Romero A, von der Lieth CW, Diaz-Mariño T, Gabius HJ}}</ref> [[Reseptor (biokimia)|Reseptor]] dan [[hormon]] adalah protein pengikat yang sangat spesifik.

Kebanyakan [[mikroorganisme]] dan tumbuhan dapat melakukan biosintesis untuk menghasilkan semua 20 asam amino standar, sedangkan hewan (termasuk manusia) harus memperoleh beberapa asam amino dari [[Diet (nutrisi)|makanan]].<ref name="Voet2">Voet D, Voet JG. (2004). ''Biochemistry'' Vol 1 3rd ed. Wiley: Hoboken, NJ.</ref> Asam amino-asam amino yang tidak dapat disintesis sendiri oleh organisme disebut sebagai [[amino accid|asam amino esensial]]. Enzim kunci yang menyintesis asam amino tertentu tidak terdapat pada hewan—seperti [[aspartokinase]], yang mengkatalisis langkah pertama dalam sintesis [[Lisina|lisin]], [[Metionina|metionin]], dan [[Treonina|treonin]] dari [[Asam aspartat|aspartat]]. Jika asam amino ada di lingkungan, mikroorganisme dapat menghemat energi dengan mengambil asam amino dari lingkungannya dan [[Downregulation dan upregulation|menurunkan]] jalur biosintetiknya.

Kekurangan protein bisa mengakibatkan kerontokan rambut (rambut terdiri dari 97-100% dari [[keratin]]) hingga [[busung lapar]], penyakit kekurangan protein.<ref>Prasanna HA, Desai BLM, Rao MN. 1971. Detection of early protein-calorie malnutrition (pre-kwashiorkor) in population groups. ''British J Nutr'' 26:71-74.</ref> Kekurangan protein yang terus menerus menyebabkan [[marasmus]] dan berkibat kematian.