Protein: Perbedaan antara revisi

Begitu terbentuk, protein hanya ada untuk jangka waktu tertentu lalu [[Proteolisis|didegradasi]] dan didaur ulang dalam sel melalui proses [[pergantian protein]]. Umur protein diukur berdasarkan [[Waktuwaktu paruh|waktu paruhnya]]nya dan mencakup rentang yang panjang. Protein bisa berumur beberapa menit hingga beberapa tahun dengan umur rata-rata 1–2 hari dalam sel mamalia. Protein yang abnormal atau salah lipatan terdegradasi lebih cepat, baik karena ditargetkan untuk dihancurkan atau karena tidak stabil.

Protein dapat [[Pemurnian protein|dimurnikan]] dari komponen seluler lainnya menggunakan berbagai teknik seperti [[ultrasentrifugasi]], [[Reaksi pengendapan|presipitasi]], [[elektroforesis]], dan [[kromatografi]]. [[Rekayasa genetika]] memungkinkan sejumlah metode untuk memfasilitasi pemurnian ini. Metode yang biasa digunakandipakai untuk mempelajari struktur dan fungsi protein yaitu [[imunohistokimia]], [[mutagenesis terarah-lokasi]], [[kristalografi sinar-X]], [[Resonansi magnet inti|resonansi magnetik inti,]] dan [[spektrometri massa]].

Protein dikenali sebagai kelompok [[biomolekul]] pada abad kedelapan belas oleh [[Antoine François, comte de Fourcroy|Antoine Fourcroy]] dan lain-lain, yang dicirikan oleh kemampuannya untuk melakukan [[Penggumpalan darah|koagulasi]] atau [[flokulasi]] di bawah perlakuan dengan panas atau asam.<ref>[[Thomas Burr Osborne (ahli kimia)|Thomas Burr Osborne]] (1909): [[iarchive:vegetableprotein00osbouoft|The Vegetable Proteins]] , History pp 1 to 6, dari [[Internet Archive|archive.org]]</ref> Contoh yang tercatat pada saat itu adalah albumin dari [[putih telur]], [[albumin]] dalam serum darah, [[fibrin]], dan [[gluten]] gandum.

Protein pertama kali dijelaskan oleh kimiawan Belanda [[Gerardus Johannes Mulder]] dan dinamai oleh ahli kimia Swedia [[Jöns Jakob Berzelius|Jöns Jacob Berzelius]] pada tahun 1838.<ref name="Mulder1938">{{Cite journal|year=1838|title=Sur la composition de quelques substances animales|url=https://archive.org/stream/bulletindesscien00leyd#page/104/mode/2up|journal=Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande|pages=104|vauthors=Mulder GJ}}</ref><ref name="Hartley">{{Cite journal|last=Harold|first=Hartley|year=1951|title=Origin of the Word 'Protein.'|journal=Nature|volume=168|issue=4267|pages=244|bibcode=1951Natur.168..244H|doi=10.1038/168244a0|pmid=14875059}}</ref> Mulder melakukan analisis unsur terhadap protein umum dan menemukan bahwa hampir semua protein memiliki [[rumus empiris]] yang sama, yaitu C₄₀₀H₆₂₀N₁₀₀O₁₂₀P₁S₁.<ref name="Perrett2007">{{cite journal|date=August 2007|title=From 'protein' to the beginnings of clinical proteomics|journal=Proteomics: Clinical Applications|volume=1|issue=8|pages=720–38|doi=10.1002/prca.200700525|pmid=21136729|vauthors=Perrett D|s2cid=32843102}}</ref> Ia sampai pada kesimpulan yang salah bahwa mereka mungkin terdiri dari satu jenis molekul (sangat besar). Istilah "protein" untuk menggambarkan molekul-molekul ini diajukan oleh rekan Mulder, Berzelius; protein berasal dari kata [[Bahasa Yunani|Yunani]] πρώτειος (''proteios''), yang berarti "primer",<ref>''New Oxford Dictionary of English''</ref> "di depan", atau "berdiri di depan",<ref name="Reynolds2003">{{cite book|vauthors=Reynolds JA, Tanford C|year=2003|title=Nature's Robots: A History of Proteins (Oxford Paperbacks)|url=https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8|location=New York, New York|publisher=Oxford University Press|isbn=978-0-19-860694-9|page=[https://archive.org/details/naturesrobotshis0000tanf_g4d8/page/15 15]}}</ref> ditambah akhiran ''[[wiktionary:-in#Suffix|-in]]''. Mulder selanjutnya mengidentifikasi produk degradasi protein seperti [[asam amino]] [[Leusina|leusin]] yang ia temukan dengan berat molekul (hampir benar) 131 [[Dalton (satuan)|Da]].<ref name="Perrett2007" /> Sebelum "protein", nama lainnya telah digunakan, seperti "albumin" atau "bahan albumin" (''Eiweisskörper'', dalam bahasa Jerman).<ref>Reynolds and Tanford (2003).</ref>

Protein pertama yang [[Pengurutan protein|diurutkan]] adalah [[insulin]], oleh [[Frederick Sanger]], pada tahun 1949. Sanger dengan tepat menentukan urutan asam amino insulin sehingga secara meyakinkan menunjukkan bahwa protein terdiri dari polimer linier asam amino alih-alih rantai bercabang, [[Sistem koloid|koloid]], atau [[siklol]].<ref name="Sanger1949">{{cite journal|year=1949|title=The terminal peptides of insulin|journal=The Biochemical Journal|volume=45|issue=5|pages=563–74|doi=10.1042/bj0450563|pmc=1275055|pmid=15396627|vauthors=Sanger F}}</ref> Ia memenangkan Hadiah Nobel untuk pencapaian ini pada tahun 1958.<ref name="Lecture 1958">{{citation|author=Sanger F.|year=1958|title=Nobel lecture: The chemistry of insulin|publisher=Nobelprize.org|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1958/sanger-lecture.pdf|access-date=2016-02-09|archive-url=https://www.webcitation.org/6DR99GtT3?url=http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1958/sanger-lecture.pdf|archive-date=2013-01-05|url-status=live}}</ref>

Protein dapat berinteraksi dengan banyak jenis molekul, termasuk dengan protein lain, dengan lipid, dengan karbohidrat, dan dengan DNA.<ref>{{Cite journal|last=Ardejani|first=Maziar S.|last2=Powers|first2=Evan T.|last3=Kelly|first3=Jeffery W.|date=2017|title=Using Cooperatively Folded Peptides To Measure Interaction Energies and Conformational Propensities|journal=Accounts of Chemical Research|volume=50|issue=8|pages=1875–82|doi=10.1021/acs.accounts.7b00195|issn=0001-4842|pmc=5584629|pmid=28723063}}</ref><ref>{{Cite book|vauthors=Branden C, Tooze J|year=1999|title=Introduction to Protein Structure|location=New York|publisher=Garland Pub|isbn=978-0-8153-2305-1}}</ref><ref>{{Cite book|vauthors=Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW|year=2006|title=Harper's Illustrated Biochemistry|url=https://archive.org/details/harpersillustrat0000unse_l8z7|location=New York|publisher=Lange Medical Books/McGraw-Hill|isbn=978-0-07-146197-9}}</ref><ref>{{Cite book|vauthors=Van Holde KE, Mathews CK|year=1996|url=https://archive.org/details/biochemistry00math|title=Biochemistry|location=Menlo Park, California|publisher=Benjamin/Cummings Pub. Co., Inc|isbn=978-0-8053-3931-4}}</ref>

Diperkirakan bahwa [[bakteri]] berukuran rata-rata mengandung sekitar dua juta protein per sel (misalnya ''[[Escherichia coli]]'' dan ''[[Staphylococcus aureus]]''). Bakteri yang lebih kecil, seperti ''[[Mycoplasma]]'' atau [[spiroket]] mengandung lebih sedikit protein, sekitar 50.000 hingga 1 juta. Sel [[eukariota]] berukuran lebih besar sehingga mengandung lebih banyak protein. Misalnya, sel [[khamir]] ''[[Saccharomyces cerevisiae]]'' diperkirakan mengandung sekitar 50 juta protein dan sel [[manusia]] sekitar 1 hingga 3 miliar.<ref>{{Cite journal|date=December 2013|title=What is the total number of protein molecules per cell volume? A call to rethink some published values|journal=BioEssays|volume=35|issue=12|pages=1050–55|doi=10.1002/bies.201300066|pmc=3910158|pmid=24114984|vauthors=Milo R}}</ref> Konsentrasi salinan protein individual berkisar dari beberapa molekul per sel hingga 20 juta per sel.<ref name="pmid22068332">{{Cite journal|date=November 2011|title=The quantitative proteome of a human cell line|journal=Molecular Systems Biology|volume=7|pages=549|doi=10.1038/msb.2011.82|pmc=3261713|pmid=22068332|vauthors=Beck M, Schmidt A, Malmstroem J, Claassen M, Ori A, Szymborska A, Herzog F, Rinner O, Ellenberg J, Aebersold R}}</ref> Tidak semua gen yang menyandi protein diekspresikan di sebagian besar sel dan jumlahnya bergantung pada beberapa hal, seperti jenis sel dan rangsangan eksternal. Misalnya, dari sekitar 20.000 protein yang disandi oleh genom manusia, hanya 6.000 yang terdeteksi dalam sel [[Limfoblas|limfoblastoidlimfoblas]]toid.<ref>{{Cite journal|date=July 2013|title=Variation and genetic control of protein abundance in humans|journal=Nature|volume=499|issue=7456|pages=79–82|bibcode=2013Natur.499...79W|doi=10.1038/nature12223|pmc=3789121|pmid=23676674|vauthors=Wu L, Candille SI, Choi Y, Xie D, Jiang L, Li-Pook-Than J, Tang H, Snyder M}}</ref>

Protein dirakit dari sejumlah asam amino menggunakan informasi yang disandi dalam gen. Setiap protein memiliki urutan asam amino uniknya sendiri yang ditentukan oleh urutan [[nukleotida]] dari gen yang menyandi protein ini. [[Kodon|Kode genetik]] adalah satu set berupa tiga nukleotida yang disebut [[kodon]] dan setiap kombinasi tiga nukleotida menunjukkan asam amino, misalnya AUG ([[adenina]]–[[urasil]]–[[guanina]]) adalah kode untuk [[Metionina|metionin]]. Karena DNA mengandung empat nukleotida, jumlah total kodon yang mungkin adalah 64; oleh karena itu, terdapat beberapa redundansi dalam kode genetik, dengan beberapa asam amino ditentukan oleh lebih dari satu kodon.<ref name="vanHolde1996">van Holde and Mathews, pp. 1002–42.</ref> Gen yang disandi dalam DNA pertama-tama [[Transkripsi (genetik)|ditranskripsikan]] menjadi pra-[[RNA duta]] (mRNA) oleh protein seperti [[RNA polimerase]]. Kebanyakan organisme kemudian memproses pra-mRNA (juga dikenal sebagai ''transkrip primer'') menggunakan berbagai bentuk [[modifikasi pascatranskripsi]] untuk membentuk mRNA yang matang, yang kemudian digunakan sebagai templat untuk sintesis protein oleh [[ribosom]]. Pada [[prokariota]], mRNA dapat digunakan segera setelah diproduksi atau diikat oleh ribosom setelah menjauh dari [[nukleoid]]. Sebaliknya, [[eukariota]] membuat mRNA di [[inti sel]] dan kemudian [[Translokasi protein|mentranslokasikannya]] melewati [[membran inti]] ke dalam [[sitoplasma]], tempat [[sintesis protein]] kemudian terjadi. Tingkat sintesis protein pada prokariota lebih tinggi daripada eukariota dan dapat mencapai hingga 20 asam amino per detik.<ref name="Pain2000">{{cite book|vauthors=Dobson CM|year=2000|title=Mechanisms of Protein Folding|url=https://archive.org/details/mechanismsofprot0000unse_g7p3|location=Oxford, Oxfordshire|publisher=Oxford University Press|isbn=978-0-19-963789-8|veditors=Pain RH|pages=1–28[https://archive.org/details/mechanismsofprot0000unse_g7p3/page/n28 1]–28|chapter=The nature and significance of protein folding}}</ref>

Protein pendek juga dapat disintesis secara kimiawi dengan kelompok metode yang dikenal sebagai [[sintesis peptida]], yang mengandalkan teknik [[sintesis organik]] seperti [[Ligasiligasi kimia|ligasi kimiawi]]wi untuk menghasilkan peptida dalam jumlah besar.<ref name="Bruckdorfer2004">{{cite journal|date=February 2004|title=From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future|journal=Current Pharmaceutical Biotechnology|volume=5|issue=1|pages=29–43|doi=10.2174/1389201043489620|pmid=14965208|vauthors=Bruckdorfer T, Marder O, Albericio F}}</ref> Sintesis kimia memungkinkan untuk memasukkan asam amino non-alami ke dalam rantai polipeptida, seperti pelekatan ''probe'' [[fluoresens]] ke rantai samping asam amino.<ref name="Schwarzer2005">{{cite journal|date=December 2005|title=Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail|journal=Current Opinion in Chemical Biology|volume=9|issue=6|pages=561–69|doi=10.1016/j.cbpa.2005.09.018|pmid=16226484|vauthors=Schwarzer D, Cole PA}}</ref> Metode ini berguna dalam laboratorium [[biokimia]] dan [[biologi sel]], meskipun umumnya tidak untuk aplikasi komersial. Sintesis kimiawi tidak efisien untuk polipeptida yang lebih panjang dari sekitar 300 asam amino, dan protein yang disintesis mungkin tidak siap mengambil [[struktur tersier]] aslinya. Kebanyakan metode sintesis kimia berlanjut dari C-terminus ke N-terminus, berlawanan dengan reaksi biologis.<ref name="Kent2009">{{cite journal|date=February 2009|title=Total chemical synthesis of proteins|journal=Chemical Society Reviews|volume=38|issue=2|pages=338–51|doi=10.1039/b700141j|pmid=19169452|vauthors=Kent SB}}</ref>

**lekukan-gama (''γ-turn'').<ref name="struk">Paustian T. 2001. Protein Structure. University of Wisconsin-Madison. http://lecturer.ukdw.ac.id/dhira/BacterialStructure/Proteins.html {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20100325151523/http://lecturer.ukdw.ac.id/dhira/BacterialStructure/Proteins.html |date=2010-03-25 }}. Diakses pada 5 Mei 2010.</ref>

Dehidron merupakan kasus khusus dari ikatan hidrogen intramolekul di dalam protein, yang terlindung dengan buruk dari serangan air dan karenanya meningkatkan [[Dehidrasi|dehidrasinyadehidrasi]]nya sendiri.<ref name="Fernandez2003">{{cite journal|date=September 2003|title=Dehydron: a structurally encoded signal for protein interaction|journal=Biophysical Journal|volume=85|issue=3|pages=1914–28|bibcode=2003BpJ....85.1914F|doi=10.1016/S0006-3495(03)74619-0|pmc=1303363|pmid=12944304|vauthors=Fernández A, Scott R}}</ref>

Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah ''domain,'' yaitu segmen protein yang melipat menjadi unit struktural yang berbeda. Struktur ini terdiri dari 40–350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa ''domain'' yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional. Domain biasanya memiliki fungsi spesifik, seperti aktivitas [[Enzim|enzimatikenzim]]atik (misalnya [[kinase]]) atau berfungsi sebagai modul pengikat (misalnya [[domain SH3]] berikatan dengan urutan kaya prolin dalam protein lain).

Protein adalah aktor utama di dalam sel, yang menjalankan tugas yang ditentukan oleh informasi yang disandi dalam gen.<ref name="Lodish2004">{{cite book|vauthors=Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J|year=2004|title=Molecular Cell Biology|location=New York, New York|publisher=WH Freeman and Company|edition=5th}}</ref> Dengan pengecualian jenis [[RNA (molekul)|RNA]] tertentu, sebagian besar molekul biologis lainnya adalah elemen yang relatif lembam dan dijadikan tempat protein bekerja. Protein menyusun setengah dari berat kering sel ''[[Escherichia coli]]'', sedangkan makromolekul lain seperti DNA dan RNA masing-masing hanya berkontribusi sebesar 3% dan 20%.<ref name="VoetVoet2">Voet D, Voet JG. (2004). ''Biochemistry'' Vol 1 3rd ed. Wiley: Hoboken, NJ.</ref> Kumpulan protein yang diekspresikan dalam sel atau jenis sel tertentu dikenal sebagai [[Proteome|proteoma]].[[Berkas:Hexokinase_ball_and_stick_model,_with_substrates_to_scale_copy.png|ka|jmpl|Enzim{{Pranala mati|date=Mei 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }} [[Hexokinase|heksokinase]] ditampilkan sebagai model molekul bola-dan-tongkat konvensional. Skala di pojok kanan atas adalah dua substratnya, yaitu [[Adenosina trifosfat|ATP]] dan [[glukosa]].]]Karakteristik utama protein yang juga memungkinkan beragam fungsi mereka adalah kemampuannya untuk mengikat molekul lain secara spesifik dan erat. Area protein yang bertanggung jawab untuk mengikat molekul lain dikenal sebagai [[situs pengikatan]] dan sering kali berupa cekungan atau "kantong" pada permukaan molekul. Kemampuan mengikat ini dimediasi oleh struktur tersier dari protein yang menentukan kantong situs pengikatan, dan oleh sifat kimiawi rantai samping asam amino di sekitarnya. Pengikatan protein bisa sangat ketat dan spesifik; sebagai contoh, protein [[penghambat ribonuklease]] berikatan dengan [[angiogenin]] manusia dengan [[konstanta disosiasi]] subfemtomolar (<10⁻¹⁵ M) tetapi tidak mengikat sama sekali dengan homolognya pada amfibi, yaitu [[onkonase]] (>1 M). Perubahan kimiawi yang sangat kecil seperti penambahan satu gugus metil ke pasangan-ikatan terkadang cukup untuk hampir menghilangkan pengikatan; misalnya enzim [[sintetase aminoasil-tRNA]] yang spesifik untuk asam amino [[Valina|valin]], tidak mengikat rantai samping asam amino [[Isoleusina|isoleusin]] yang sangat mirip.<ref name="Sankaranarayanan2001">{{cite journal|year=2001|title=The fidelity of the translation of the genetic code|journal=Acta Biochimica Polonica|volume=48|issue=2|pages=323–35|doi=10.18388/abp.2001_3918|pmid=11732604|vauthors=Sankaranarayanan R, Moras D|doi-access=free}}</ref>

Protein dapat mengikat protein lain dan juga mengikat substrat [[molekul kecil]]. Ketika protein mengikat secara spesifik dengan salinan lain dari molekul yang sama, mereka dapat mengalami [[Oligomer|oligomerisasioligomer]]isasi untuk membentuk fibril; proses ini sering terjadi pada protein struktural yang terdiri dari monomer globular yang berikatan-sendiri untuk membentuk serat yang kaku. [[Interaksi protein-protein]] juga mengatur aktivitas enzimatik, mengendalikan perkembangan melalui [[siklus sel]], dan memungkinkan perakitan [[kompleks protein]] besar yang melakukan banyak reaksi-terkait-serupa dengan fungsi biologis yang sama. Protein juga dapat mengikat atau bahkan diintegrasikan ke dalam membran sel. Kemampuan pasangan-ikatan untuk menginduksi perubahan konformasi protein memungkinkan pembangunan jaringan [[Persinyalan sel|pensinyalan]] yang sangat kompleks.<ref>van Holde dan Mathews, pp. 830–49.</ref> Karena interaksi di antara protein bersifat reversibel dan sangat bergantung pada ketersediaan pasangan protein untuk membentuk agregat yang mampu melakukan rangkaian fungsi yang berbeda, studi tentang interaksi di antara protein tertentu adalah kunci untuk memahami aspek penting fungsi seluler, dan akhirnya sifat-sifat yang membedakan tipe sel tertentu.<ref name="Copland2009">{{cite journal|date=June 2009|title=Sex steroid receptors in skeletal differentiation and epithelial neoplasia: is tissue-specific intervention possible?|journal=BioEssays|volume=31|issue=6|pages=629–41|doi=10.1002/bies.200800138|pmid=19382224|vauthors=Copland JA, Sheffield-Moore M, Koldzic-Zivanovic N, Gentry S, Lamprou G, Tzortzatou-Stathopoulou F, Zoumpourlis V, Urban RJ, Vlahopoulos SA|s2cid=205469320}}</ref><ref name="Samarin2009">{{cite journal|date=January 2009|title=Regulation of epithelial apical junctional complex by Rho family GTPases|journal=Frontiers in Bioscience|volume=14|issue=14|pages=1129–42|doi=10.2741/3298|pmid=19273120|vauthors=Samarin S, Nusrat A}}</ref>

Banyak protein transpor ligan mengikat [[Molekul kecil|biomolekul kecil]] tertentu dan membawanya ke lokasi lain di tubuh organisme multiseluler. Protein ini harus memiliki afinitas pengikatan yang tinggi jika [[Ligan|ligannyaligan]]nya terdapat dalam konsentrasi tinggi, tetapi juga harus melepaskan ligan saat berada pada konsentrasi rendah di jaringan target. Contoh protein pengikat ligan adalah [[hemoglobin]], yang mengangkut [[oksigen]] dari [[paru-paru]] ke organ dan jaringan lain di semua [[vertebrata]] dan memiliki homolog serupa di setiap [[Kerajaan (biologi)|kerajaan]] biologis.<ref>van Holde and Mathews, pp. 220–29.</ref> [[Lektin]] adalah [[Interaksi protein glycan|protein pengikat gula]] yang sangat spesifik untuk bagian gula mereka. Lektin biasanya berperan dalam fenomena [[Pengenalan molekuler|pengenalan]] biologis yang melibatkan sel dan protein.<ref name="Rudiger2000">{{cite journal|date=April 2000|title=Medicinal chemistry based on the sugar code: fundamentals of lectinology and experimental strategies with lectins as targets|journal=Current Medicinal Chemistry|volume=7|issue=4|pages=389–416|doi=10.2174/0929867003375164|pmid=10702616|vauthors=Rüdiger H, Siebert HC, Solís D, Jiménez-Barbero J, Romero A, von der Lieth CW, Diaz-Mariño T, Gabius HJ}}</ref> [[Reseptor (biokimia)|Reseptor]] dan [[hormon]] adalah protein pengikat yang sangat spesifik.

Penemuan struktur tersier dari suatu protein, atau struktur kuaterner dari kompleks protein, dapat memberikan petunjuk penting tentang bagaimana protein tersebut menjalankan fungsinya dan bagaimana fungsi ini dapat dipengaruhi, misalnya dalam [[Desain obat|mendesain obat]]. Karena protein [[Sistem terbatas difraksi|terlalu kecil untuk dilihat]] di bawah [[mikroskop cahaya]], metode lain harus digunakan untuk menentukan strukturnya. Metode eksperimental yang umum meliputi [[kristalografi sinar-X]] dan [[Protein NMR|spektroskopi NMR]], keduanya dapat menghasilkan informasi struktural pada resolusi [[Atom|atomikatom]]ik. Eksperimen NMR mampu memberikan informasi dari mana subset jarak di antara pasangan atom dapat diperkirakan, dan kemungkinan konformasi akhir sebuah protein ditentukan dengan memecahkan masalah [[geometri jarak]]. [[Interferometri polarisasi ganda]] adalah metode analitik kuantitatif untuk mengukur [[Struktur protein|konformasi protein]] secara keseluruhan dan [[Perubahan konformasional|perubahan konformasi]] akibat interaksi atau rangsangan lainnya. Dikroisme sirkuler adalah teknik laboratorium lain untuk menentukan komposisi untiran-alfa atau lembaran-beta internal dari protein. [[Mikroskopi cryoelectron|Mikroskop krioelektron]] digunakan untuk menghasilkan informasi struktural beresolusi rendah tentang kompleks protein yang sangat besar, termasuk [[virus]] yang telah dirakit;<ref>Branden and Tooze, pp. 340–41.</ref> varian yang dikenal sebagai [[kristalografi elektron]] juga dapat menghasilkan informasi resolusi tinggi dalam beberapa kasus, terutama untuk kristal protein membran dua dimensi.<ref name="Gonen2005">{{cite journal|date=December 2005|title=Lipid-protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals|journal=Nature|volume=438|issue=7068|pages=633–38|bibcode=2005Natur.438..633G|doi=10.1038/nature04321|pmc=1350984|pmid=16319884|vauthors=Gonen T, Cheng Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz T}}</ref> Struktur yang diselesaikan biasanya disimpan di [[Protein Data Bank|Bank Data Protein]] (PDB), sumber daya yang tersedia secara bebas mengenai data struktural dari ribuan protein yang dapat diperoleh dalam bentuk [[Sistem koordinat Kartesius|koordinat Cartesian]] untuk setiap atom dalam protein.<ref name="Standley2008">{{cite journal|date=July 2008|title=Protein structure databases with new web services for structural biology and biomedical research|url=http://bib.oxfordjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=18430752|journal=Briefings in Bioinformatics|volume=9|issue=4|pages=276–85|doi=10.1093/bib/bbn015|pmid=18430752|archive-url=https://archive.istoday/20130415144412/http://bib.oxfordjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=18430752|archive-date=2013-04-15|access-date=2009-04-13|vauthors=Standley DM, Kinjo AR, Kinoshita K, Nakamura H|url-status=live|doi-access=free}}</ref>

Model matematika untuk mensimulasikan proses dinamis dari [[Pelipatan protein|pelipatan]] dan pengikatan [[Pelipatan protein|protein]] melibatkan [[Mekanikamekanika molekul|mekanika molekuler]]er, khususnya [[dinamika molekuler]]. Teknik [[Metode Monte Carlo|Monte Carlo]] memfasilitasi komputasi, yang memanfaatkan kemajuan dalam komputasi paralel dan [[Komputasi terdistribusi|terdistribusi]] (misalnya proyek [[Lipat @ rumah|Folding@home]]<ref name="Scheraga2007">{{cite journal|year=2007|title=Protein-folding dynamics: overview of molecular simulation techniques|journal=Annual Review of Physical Chemistry|volume=58|pages=57–83|bibcode=2007ARPC...58...57S|doi=10.1146/annurev.physchem.58.032806.104614|pmid=17034338|vauthors=Scheraga HA, Khalili M, Liwo A}}</ref> yang melakukan pemodelan molekuler pada [[Unit pemroses grafis|GPU]]). Simulasi ''[[in silico]]'' menemukan lipatan [[domain protein]] uliran-alfa yang kecil seperti bagian-kepala protein [[vilin]]<ref name="Zagrovic2002">{{cite journal|date=November 2002|title=Simulation of folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing|journal=Journal of Molecular Biology|volume=323|issue=5|pages=927–37|doi=10.1016/S0022-2836(02)00997-X|pmid=12417204|vauthors=Zagrovic B, Snow CD, Shirts MR, Pande VS|citeseerx=10.1.1.142.8664}}</ref> dan protein aksesori [[HIV]].<ref name="Herges2005">{{cite journal|date=January 2005|title=In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field|journal=Physical Review Letters|volume=94|issue=1|pages=018101|arxiv=physics/0310146|bibcode=2005PhRvL..94a8101H|doi=10.1103/PhysRevLett.94.018101|pmid=15698135|vauthors=Herges T, Wenzel W|s2cid=1477100}}</ref> Metode hibrida yang menggabungkan dinamika molekul standar dengan matematika [[mekanika kuantum]] telah menjelajahi keadaan elektronik [[rhodopsin]].<ref name="Hoffman2006">{{cite journal|date=August 2006|title=Color tuning in rhodopsins: the mechanism for the spectral shift between bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin II|journal=Journal of the American Chemical Society|volume=128|issue=33|pages=10808–18|doi=10.1021/ja062082i|pmid=16910676|vauthors=Hoffmann M, Wanko M, Strodel P, König PH, Frauenheim T, Schulten K, Thiel W, Tajkhorshid E, Elstner M}}</ref>

Kebanyakan [[mikroorganisme]] dan tumbuhan dapat melakukan biosintesis untuk menghasilkan semua 20 asam amino standar, sedangkan hewan (termasuk manusia) harus memperoleh beberapa asam amino dari [[Diet (nutrisi)|makanan]].<ref name="Voet2">Voet D, Voet JG. (2004). ''Biochemistry'' Vol 1 3rd ed. Wiley: Hoboken, NJ.</ref> Asam amino-asam amino yang tidak dapat disintesis sendiri oleh organisme disebut sebagai [[amino accid|asam amino esensial]]. Enzim kunci yang menyintesis asam amino tertentu tidak terdapat pada hewan—seperti [[aspartokinase]], yang mengkatalisis langkah pertama dalam sintesis [[Lisina|lisin]], [[Metionina|metionin]], dan [[Treonina|treonin]] dari [[Asam aspartat|aspartat]]. Jika asam amino ada di lingkungan, mikroorganisme dapat menghemat energi dengan mengambil asam amino dari lingkungannya dan [[Downregulation dan upregulation|menurunkan]] jalur biosintetiknya.

Kekurangan protein bisa mengakibatkan kerontokan rambut (rambut terdiri dari 97-100% dari [[keratin]]) hingga [[busung lapar]], penyakit kekurangan protein.<ref>Prasanna HA, Desai BLM, Rao MN. 1971. Detection of early protein-calorie malnutrition (pre-kwashiorkor) in population groups. ''British J Nutr'' 26:71-74.</ref> Kekurangan protein yang terus menerus menyebabkan [[marasmus]] dan berkibat kematian.

* {{cite book |vauthors=Murray RF, Harper HW, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW |title=Harper's Illustrated Biochemistry |url=https://archive.org/details/harpersillustrat0000unse_l8z7 |publisher=Lange Medical Books/McGraw-Hill |location=New York |year=2006 |isbn=978-0-07-146197-9}}