Katalisis enzim: Perbedaan antara revisi
Konten dihapus Konten ditambahkan
k Menghapus Kategori:Biomolekul menggunakan HotCat |
Fitur saranan suntingan: 3 pranala ditambahkan. |
||
(Satu revisi perantara oleh satu pengguna lainnya tidak ditampilkan) | |||
Baris 1:
[[Berkas:Glucosidase enzyme.png|upright=1.5|thumb|Enzim [[glukosidase]] (kiri) yang mempercepat ([[katalisis|mengatalisis]]) reaksi penguraian molekul gula [[maltosa]] menjadi dua molekul [[glukosa]].]]
'''Katalisis enzim''' adalah peningkatan laju suatu proses ([[katalisis]]) oleh sebuah biomolekul. [[Biomolekul]] seperti ini disebut [[enzim]], dan kebanyakan enzim adalah protein, sedangkan proses yang dipercepatnya kebanyakan adalah [[reaksi kimia]] dalam tubuh. Katalisis ini biasanya terjadi di lokasi khusus dalam molekul enzim, yang disebut [[situs aktif]].
Protein yang membentuk enzim dapat berupa suatu rantai tunggal, atau lebih dari satu rantai yang bergabung membentuk [[kompleks protein]]. Enzim juga sering memiliki komponen yang bukan protein, seperti ion-ion [[logam]] atau molekul organik khusus yang disebut [[Kofaktor (biokimia)|kofaktor]] (misalnya, ATP/[[adenosin trifosfat]]). Banyak kofaktor adalah [[vitamin]], dan fungsinya sebagai vitamin terkait langsung dengan penggunaannya dalam katalisis proses biologi dalam [[metabolisme]]. Katalisis reaksi [[biokimia]] sangatlah penting karena banyak (tetapi tidak semua) reaksi yang penting dalam metabolisme [[Sel (biologi)|sel]] berjalan sangat lambat tanpa adanya katalis.
Cara kerja katalisis enzim berbeda-beda, tetapi semuanya memiliki prinsip yang sama dengan katalisis kimia secara umum, yaitu mengurangi [[energi aktivasi]], atau "dinding" yang memisahkan pereaksi dengan hasil reaksi. Pengurangan ini meningkatkan [[laju reaksi]] dengan meningkatkan mempermudah molekul-molekul pereaksi untuk melewati dinding ini untuk menjadi hasil reaksi. Karena katalisis mengandalkan penurunan energi aktivasi, enzim selalu mempercepat kedua arah reaksi dalam sebuah [[kesetimbangan kimia]]. Alhasil, enzim hanya mempercepat tercapainya kesetimbangan dan tidak dapat mempengaruhi posisi kesetimbangan itu sendiri. Selain itu, seperti katalis pada umumnya, enzim tidak habis dikonsumsi oleh sebuah reaksi, melainkan selalu didaur ulang sehingga dapat mengatalisis reaksi secara berulang-ulang.
== Referensi ==
*Alan Fersht, ''Structure and Mechanism in Protein Science : A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding.'' W. H. Freeman, 1998. {{ISBN|0-7167-3268-8}}
== Pranala luar ==
*{{Commonscatinline}}
{{Enzim}}
[[Kategori:Katalisis]]
|