Protein pembentuk inti es: Perbedaan antara revisi

 

Nukleasi es dengan protein pembentuk inti es diawali dengan agregasi molekul air oleh protein, dengan menambah probabilitas pembentukan air menjadi suatu embrio es dengan mendispersikan dirinya sampai mencapai ukuran yang ideal untuk pembentukan [[nukleus es]] yang kemudian akan membesar karena menarik molekul air di sekitarnya, sehingga menjadi es.<ref name="Dworkin">{{en}} Dworkin, M. and Alkow, S. ''The Prokaryotes:Vol. 6:Proteobacteria: Gamma Subclass''.P.726-728.Springer</ref> Ketika matriks es terbentuk, [[gradien osmotik]] antara [[intrasel]] dan [[ekstrasel]] juga akan terbentuk, sehingga menyebabkan [[dehidrasi sel]] karena tingginya konsentrasi [[solut]] di bagian ekstraseluler yang menyebabkan penurunan titik beku dan ''[[supercooling point]]'' dari bagian intraseluler sel.<ref name="Dworkin"/> Protein pembentuk nukleasi es berperan sebagai antibeku bagi air dalam bagian intraseluler dan mengisolasi pembentukan kristal es hanya pada bagian ekstraseluler saja, sehingga bakteri dapat tetap hidup. Hal ini sangat penting bagi bakteri dan serangga karena biasanya pembentukan es secara intraseluler bersifat letal untuk keduanya.<ref name="Duman">{{en}} Duman, J. and Horwath, K. 1983. The Role of Hemolymph Proteins in the Cold Tolerance of Insects. Annual Review Physiology. 45:261-70</ref> Pembentukan nukleasi es oleh protein pembentuk inti es tergolong kedalam [[nukleasi heterogenus]] karena menggunakan nukleator selain air untuk membentuk inti esnya.<ref name="Patnaik"/>

 

Dalam pembentukan inti es, protein pembentuk inti es selalu dibantu oleh molekul lain yang berikatan kompleks dan membuat beberapa tipe dari situs nukleasi es.<ref>Rose, AH. 1993. Adv in Microbial Physiology APL, Volume 34.San Diego:Academic Press</ref> Beberapa diantaranya, diurutkan berdasarkan keefektifan situs nukleasinya adalah:

2. Kompleks protein-gula (Tipe II). Contoh gula yang dimaksud adalah manan dan glukosamin, tetapi tidak mengikat fosfolipid dan berada pada daerah ekstraseluler

3. Protein pembentuk inti es yang terikat dengan beberapa residu manan yang terintegrasi pada bagian luar membran sel (Tipe III)

Studi mengenai inaktivasi nukleasi es menggunakan sinar-γ yang ditujukan untuk memprediksi ukuran target protein pembentuk inti es dengan radiasi, menunjukan bahwa kekuatan radiasi yang dibutuhkan meningkat untuk melelehkan es, seiring dengan naiknya temperatur nukleasi.<ref name="Li"/> Hal ini menunjukan dependensi dari frekuensi nukleasi es terhadap jumlah protein pembentuk es yang non-linier, sehingga dibutuhkan 2-3 monomer dari protein yang terhubung satu sama lain untuk beroperasi sebagai pembentuk nukleus aktif es.<ref name="Li"/>

Pengukuran laju pembentukan nukleasi es menunjukan terjadinya inisiasi kooperatif dari nukleus yang aktif pada temperatur yang hangat dan nukleasi terbentuk lebih lambat dari temperatur dingin, perbedaan antara suhu ini mengindikasikan bahwa protein nukleasi es tipe I terbentuk akibat adisi beberapa monomer dengan nuklei protein pembentuk inti es tipe II atau III, hal ini ditemukan adanya nukleasi es heterolog yang muncul pada bagian luar dan dalam dari bakteri gram negatif, sehingga dapat disimpulkan bahwa berbagai kelas nukleasi es terbentuk pada lokasi yang berbeda juga.<ref name="Li">Li, J., M.P. Izquierdo, and T.C. Lee. 1997. Effects of ice-nucleation active bacteria on the freezing of some model food systems. International Journal of Food Science and Technology 32: 41-49.</ref>

 

Protein nukleasi es dikodekan oleh sebuah [[gen]] yang berlokasi pada [[DNA]] [[kromosom]] yang berukuran antara 3,4 kbp sampai 7,5 kbp.<ref name="Patnaik"/> Gen penyandi protein nukleasi es atau gen ''ina'' memiliki 1 ''[[open reading frame]]'' (ORF), di mana 80%nya merupakan sekuen DNA berulang dan sangat homolog antar jenis protein nukleasi es lainnya. Protein pembentuk inti es yang dihasilkan oleh bakteri berbeda, secara [[imunologi]] akan menimbulkan ''[[cross reaction]]'' antara satu dengan yang lainnya, yang menunjukan bahwa protein pembentuk nukleasi es memiliki struktur [[antigen]] yang mirip.<ref name="Patnaik">{{en}} Patnaik, P. Batish, VK. Grover, S. Ahmed, N.1997.''Bacterial Ice Nucleation: Prospects and Perspectives''. Current science. 72(5):316-320</ref>

 

 

{{reflist}}