Enzim: Perbedaan antara revisi
Konten dihapus Konten ditambahkan
k menambahkan referensi |
Add 3 books for Wikipedia:Pemastian (20210209)) #IABot (v2.0.8) (GreenC bot |
||
Baris 1:
[[Berkas:Purine Nucleoside Phosphorylase.jpg|230px|jmpl|Model komputer enzim [[purin nukleosida fosforilase]] (PNPase)]]
[[Berkas:CatalysisScheme.png|jmpl|ka|292px|Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.]]
'''Enzim''' adalah [[biomolekul]] berupa [[protein]] yang berfungsi sebagai [[katalis]] (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu [[reaksi kimia]] [[senyawa organik|organik]].<ref>{{cite book|author=Smith AL (Ed) ''et al.''|title=Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology|url=https://archive.org/details/oxforddictionary0000unse_e9s4|publisher=Oxford University Press|location=Oxford [Oxfordshire]|year=1997|isbn=0-19-854768-4 }}</ref><ref>{{cite book|author=Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett|title=Biochemistry|url=https://archive.org/details/fundamentalsbioc00garr|publisher=Saunders College Pub|location=Philadelphia|year=1999|pages=
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa [[intermediat]] melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan [[energi aktivasi]] lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:
Baris 69:
==== Model ketepatan induksi ====
[[Berkas:Induced fit diagram id.svg|jmpl|450x450px|Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.]]
Pada tahun 1958, [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.<ref>{{cite journal|doi=10.1073/pnas.44.2.98|author=Koshland D. E.|year=1958|title=Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|journal=Proc. Natl. Acad. Sci.|volume=44|issue=2|pages=98–104|pmid=16590179}}</ref> Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi [[rantai samping]] asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengizinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.<ref>{{cite journal|author=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|year=2002|title=Glycosidase mechanisms|journal=Curr Opin Chem Biol.|volume=6|issue=5|pages=619–29|pmid=12413546|doi=10.1016/S1367-5931(02)00380-0}}</ref> Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.<ref>{{cite book|last=Boyer|first=Rodney|title=Concepts in Biochemistry|url=https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye|origyear=2002|accessdate=2007-04-21|edition=2nd|publisher=John Wiley & Sons, Inc.|location=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto.|isbn=0-470-00379-0|pages=
=== Mekanisme ===
|