Protein: Perbedaan antara revisi
Konten dihapus Konten ditambahkan
→Sejarah dan etimologi: Hasil terjemahan dari en.wp |
→Sejarah dan etimologi: Hasil terjemahan dari en.wp |
||
Baris 23:
Protein pertama yang [[Pengurutan protein|diurutkan]] adalah [[insulin]], oleh [[Frederick Sanger]], pada tahun 1949. Sanger dengan tepat menentukan urutan asam amino insulin sehingga secara meyakinkan menunjukkan bahwa protein terdiri dari polimer linier asam amino alih-alih rantai bercabang, [[Sistem koloid|koloid]], atau [[siklol]].<ref name="Sanger1949">{{cite journal|year=1949|title=The terminal peptides of insulin|journal=The Biochemical Journal|volume=45|issue=5|pages=563–74|doi=10.1042/bj0450563|pmc=1275055|pmid=15396627|vauthors=Sanger F}}</ref> Ia memenangkan Hadiah Nobel untuk pencapaian ini pada tahun 1958.<ref name="Lecture 1958">{{citation|author=Sanger F.|year=1958|title=Nobel lecture: The chemistry of insulin|publisher=Nobelprize.org|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1958/sanger-lecture.pdf|access-date=2016-02-09|archive-url=https://www.webcitation.org/6DR99GtT3?url=http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1958/sanger-lecture.pdf|archive-date=2013-01-05|url-status=live}}</ref>
[[Struktur protein]] pertama yang diketahhui adalah [[hemoglobin]] dan [[mioglobin]], masing-masing oleh [[Max F. Perutz|Max Perutz]] dan [[John Kendrew|Sir John Cowdery Kendrew]], pada tahun 1958.<ref name="Muirhead1963">{{cite journal|date=August 1963|title=Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 Å resolution|journal=Nature|volume=199|issue=4894|pages=633–38|bibcode=1963Natur.199..633M|doi=10.1038/199633a0|pmid=14074546|vauthors=Muirhead H, Perutz MF|s2cid=4257461}}</ref><ref name="Kendrew1958">{{cite journal|date=March 1958|title=A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis|journal=Nature|volume=181|issue=4610|pages=662–66|bibcode=1958Natur.181..662K|doi=10.1038/181662a0|pmid=13517261|vauthors=Kendrew JC, Bodo G, Dintzis HM, Parrish RG, Wyckoff H, Phillips DC|s2cid=4162786}}</ref> {{As of|2017}}, [[Protein Data Bank|Bank Data Protein]] memiliki lebih dari 126.060 struktur protein dengan resolusi atomik.<ref name="urlRCSB Protein Data Bank">{{cite web|title=RCSB Protein Data Bank|url=http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do|archive-url=https://web.archive.org/web/20150418160606/http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do|archive-date=2015-04-18|access-date=2017-01-19|url-status=dead}}</ref> Baru-baru ini, mikroskop krio-elektron dari [[
== Jumlah protein yang disandi dalam genom ==
Jumlah protein yang disandi dalam [[genom]] secara kasar sesuai dengan jumlah [[gen]] (walaupun mungkin ada sejumlah besar gen yang menyandi [[RNA (molekul)|RNA]] protein, misalnya [[RNA ribosomal]]). [[Virus]] biasanya menyandikan beberapa ratus protein, [[arkea]] dan [[bakteri]] beberapa ratus hingga beberapa ribu, sementara [[eukariota]] biasanya menyandikan beberapa ribu hingga puluhan ribu protein (lihat [[Genom|ukuran genom]] untuk daftar contoh).
== Biokimia ==
{{Main|Biokimia|asam amino|ikatan peptida}}[[Berkas:Peptide-Figure-Revised.png|pra=https://wiki-indonesia.club/wiki/Berkas:Peptide-Figure-Revised.png|jmpl|Struktur kimia ikatan peptida (bawah) dan struktur tiga dimensi ikatan peptida antara [[Alanina|alanin]] dan asam amino yang berdekatan (atas/sisipan). Ikatan itu sendiri terbuat dari elemen [[CHON]].]]
[[Berkas:Peptide_group_resonance.png|pra=https://wiki-indonesia.club/wiki/Berkas:Peptide_group_resonance.png|jmpl|Struktur [[Resonansi (kimia)|resonansi]] dari [[ikatan peptida]] yang menghubungkan asam amino individual untuk membentuk [[polimer]] protein]]
Protein merupakan [[biomolekul]] yang sangat besar atau makrobiopolimer yang tersusun dari [[monomer]] berupa asam amino. Ada 20 asam amino standar yang membentuk asam amino (disebut [[asam amino proteinogenik]]); masing-masing terdiri dari sebuah [[karbon alfa]] yang berikatan dengan sebuah gugus [[Amina|amino]] (–NH<sub>2</sub>), sebuah gugus [[Asam alkanoat|karboksil]] (–COOH), sebuah atom hidrogen (H), dan rantai samping (disebut sebagai "R"). Gugus "R" inilah yang menjadikan setiap asam amino berbeda dan sifat rantai samping ini akan memengaruhi keseluruhan suatu protein. Hanya [[prolina]] yang berbeda dari struktur dasar ini karena mengandung cincin yang tidak biasa pada gugus amina ujung-N, yang memaksa gugus amida CO–NH menjadi konformasi tetap.<ref name="Nelson2005">{{cite book|vauthors=Nelson DL, Cox MM|year=2005|title=Lehninger's Principles of Biochemistry|location=New York, New York|publisher=W. H. Freeman and Company|edition=4}}</ref> Rantai samping asam amino standar, yang dirinci dalam [[daftar asam amino standar]], memiliki beragam struktur dan sifat kimiawi. Struktur tiga dimensi dan reaktivitas kimia suatu protein ditentukan oleh efek gabungan dari semua rantai samping asam amino dalam protein tersebut.<ref name="Gutteridge2005">{{cite journal|date=November 2005|title=Understanding nature's catalytic toolkit|journal=Trends in Biochemical Sciences|volume=30|issue=11|pages=622–29|doi=10.1016/j.tibs.2005.09.006|pmid=16214343|vauthors=Gutteridge A, Thornton JM}}</ref> Semua asam amino dalam rantai polipeptida saling terhubung oleh [[ikatan peptida]] melalui [[Reaksi dehidrasi|sintesis dehidrasi]]. Setelah terhubung dalam rantai protein, asam amino individual disebut ''residu,'' sedangkan rangkaian atom karbon, nitrogen, dan oksigen yang terkait disebut ''rantai utama'' atau ''tulang punggung protein.''<ref>Murray ''et al''., p. 19.</ref>
| |||