Protein: Perbedaan antara revisi

Sebagian besar&nbsp;protein [[Pelipatan protein|terlipat]] menjadi struktur tiga dimensi yang unik. Bentuk alami suatu protein yang melipat dikenal dengan istilah [[konformasi asli]].<ref>Murray ''et al''., p. 36.</ref> Meskipun banyak protein dapat melipat tanpa bantuan dam hanya melalui sifat-sifat kimiawi asam amino mereka, sejumlah protein lain memerlukan bantuan [[Pendamping (protein)|protein pendamping]] untuk melipat menjadi kondisi aslinya.<ref>Murray ''et al''., p. 37.</ref> Ahli biokimia sering merujuk pada empat aspek berbeda dari struktur protein:.<ref>Murray ''et al''., pp. 30–34.</ref>

* strukturStruktur primer protein, merupakan urutan [[asam amino]] penyusun protein yang dihubungkan melalui [[ikatan peptida]] ([[amida]]). [[Frederick Sanger]] merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim [[protease]] yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu, menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, [[Vernon Ingram]] menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu [[mutasi]] genetik.

* strukturStruktur sekunder, protein adalahyaitu struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh [[ikatan hidrogen]]. BerbagaiContoh bentuk struktur sekunder misalnyayang ialahpaling sebagaiumum berikut:yaitu

** ''alpha helix'' (''α-helix'', "puntiranuliran-alfa"), berupa pilinan rantai asam amino-asam amino berbentuk seperti spiral;

** ''beta-sheet'' (''β-sheet'', "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-HS–H);

* strukturStruktur tersier yang, merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder dan menjadi bentuk keseluruhan satu molekul protein. Istilah "struktur tersier" sering digunakan sebagai sinonim dengan istilah ''lipatan''. Struktur tersier biasanyainilah yang mengontrol fungsi berupadasar gumpalanprotein. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa [[ikatan kovalen]] membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.

* contohStruktur kuartener, yaitu struktur kuarteneryang dibentuk oleh beberapa molekul protein (rantai polipeptida). Dalam konteks ini, biasanya disebut ''[[subunit protein]]'', yang berfungsi sebagai [[Kompleks protein|protein kompleks]] tunggal. Contoh yang terkenal adalah [[enzim]] [[Rubisco]] dan [[insulin]].

Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl), dan kemudianlalu komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen ''aminopenganalisis acidasam analyzeramino'','' (2) analisis sekuensurutan dari ujung-N dengandilakukan menggunakandengan degradasi [[Edman]], (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekularmolekuler dengan [[spektrometri massa]].

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi ''circular[[dikroisme dichroism''sirkuler]] (CD) dan ''Fourier[[spektroskopi Transforminframerah Infratransformasi Red''Fourier]] ([[FTIR]]).<ref>Pribic R, Stokkum van IH, Chapman D, Haris PI, Bloemendal M. 1993. Protein secondary structure from Fourier transform infrared and/or circular dichroism spectra. ''Anal Biochem'' 214(2):366-78.</ref> Spektrum CD dari puntiranuliran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220&nbsp;nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216210–216&nbsp;nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiranuliran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah.