Wikipedia

Protein: Perbedaan antara revisi

Jelajahi riwayat secara interaktif
← Revisi sebelumnyaRevisi selanjutnya →
Konten dihapus Konten ditambahkan
VisualTeks wiki
RianHS (bicara | kontrib)
Pengurus
21.817 suntingan
→Struktur: Hasil terjemahan dari en.wp
RianHS (bicara | kontrib)
Pengurus
21.817 suntingan
→Struktur: Hasil terjemahan dari en.wp
Baris 62:
* Struktur primer, merupakan urutan asam amino yang dihubungkan melalui [[ikatan peptida]] ([[amida]]). [[Frederick Sanger]] merupakan ilmuwan yang berjasa dengan temuan metode penentuan deret asam amino pada protein, dengan penggunaan beberapa enzim [[protease]] yang mengiris ikatan antara asam amino tertentu menjadi fragmen peptida yang lebih pendek untuk dipisahkan lebih lanjut dengan bantuan kertas kromatografik. Urutan asam amino menentukan fungsi protein, pada tahun 1957, [[Vernon Ingram]] menemukan bahwa translokasi asam amino akan mengubah fungsi protein, dan lebih lanjut memicu [[mutasi]] genetik.
* Struktur sekunder, yaitu struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino yang distabilkan oleh [[ikatan hidrogen]]. Contoh yang paling umum yaitu
** ''alpha helix''uliran-alfa (''α-helix'', "uliran-alfa"), berupa pilinan rantai asam amino-asam amino berbentuk seperti spiral;
** ''lempeng-beta-sheet'' (''β-sheet'', "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S–H);
** ''lekukan-beta-turn'', (''β-turn'', "lekukan-beta"); dan
** ''gammalekukan-turn'',gama (''γ-turn'', "lekukan-gamma").<ref name="struk">Paustian T. 2001. Protein Structure. University of Wisconsin-Madison. http://lecturer.ukdw.ac.id/dhira/BacterialStructure/Proteins.html. Diakses pada 5 Mei 2010.</ref>
* Struktur tersier, merupakan gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder dan menjadi bentuk keseluruhan satu molekul protein. Istilah "struktur tersier" sering digunakan sebagai sinonim dengan istilah ''lipatan''. Struktur tersier inilah yang mengontrol fungsi dasar protein. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa [[ikatan kovalen]] membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener.
* Struktur kuartener, yaitu struktur yang dibentuk oleh beberapa molekul protein (rantai polipeptida). Dalam konteks ini, biasanya disebut ''[[subunit protein]]'', yang berfungsi sebagai [[Kompleks protein|protein kompleks]] tunggal. Contoh yang terkenal adalah [[enzim]] [[Rubisco]] dan [[insulin]].
Baris 77:
[[Berkas:Protein_composite.png|pra=https://wiki-indonesia.club/wiki/Berkas:Protein_composite.png|jmpl|Permukaan molekul beberapa protein menunjukkan ukuran komparatifnya. Dari kiri ke kanan: [[Antibodi G|imunoglobulin G]] (IgG, [[antibodi]]), [[hemoglobin]], [[insulin]] (hormon), [[Adenilat kinase|kinase adenilat]] (enzim), dan [[glutamin sintetase]] (enzim).]]
Secara informal, protein dapat dibagi menjadi tiga kelas utama yang berkorelasi dengan struktur tersier yang khas: [[Protein Globular|protein globular]], [[protein berserat]], dan [[protein membran]]. Hampir semua protein globular dapat [[Kelarutan|larut]] dan banyak di antaranya adalah enzim. Protein berserat sering kali bersifat struktural, seperti [[kolagen]] (komponen utama jaringan ikat) atau [[keratin]] (komponen protein rambut dan kuku). Protein membran sering berfungsi sebagai [[Reseptor (biokimia)|reseptor]] atau menyediakan saluran untuk molekul polar atau bermuatan untuk melewati [[membran sel]].<ref>van Holde and Mathews, pp. 165–85.</ref>
 
Dehidron merupakan kasus khusus dari ikatan hidrogen intramolekul di dalam protein, yang terlindung dengan buruk dari serangan air dan karenanya meningkatkan [[Dehidrasi|dehidrasinya]] sendiri.<ref name="Fernandez2003">{{cite journal|date=September 2003|title=Dehydron: a structurally encoded signal for protein interaction|journal=Biophysical Journal|volume=85|issue=3|pages=1914–28|bibcode=2003BpJ....85.1914F|doi=10.1016/S0006-3495(03)74619-0|pmc=1303363|pmid=12944304|vauthors=Fernández A, Scott R}}</ref>
 
=== Domain protein ===
Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah ''domain,'' yaitu segmen protein yang melipat menjadi unit struktural yang berbeda. Struktur ini terdiri dari 40-35040–350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu ''domain''. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa ''domain'' yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur ''domain'' pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur ''domain'' dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional. Domain biasanya memiliki fungsi spesifik, seperti aktivitas [[Enzim|enzimatik]] (misalnya [[kinase]]) atau berfungsi sebagai modul pengikat (misalnya [[domain SH3]] berikatan dengan urutan kaya prolin dalam protein lain).
 
=== Motif urutan ===
Urutan asam amino pendek dalam protein sering bertindak sebagai situs pengenalan untuk protein lain.<ref>{{Cite journal|date=January 2012|title=Attributes of short linear motifs|journal=Molecular BioSystems|volume=8|issue=1|pages=268–81|doi=10.1039/c1mb05231d|pmid=21909575|vauthors=Davey NE, Van Roey K, Weatheritt RJ, Toedt G, Uyar B, Altenberg B, Budd A, Diella F, Dinkel H, Gibson TJ}}</ref> Misalnya, [[domain SH3]] biasanya mengikat motif PxxP pendek (yaitu 2 [[Prolina|prolin]] [P], yang dipisahkan oleh dua asam amino [x] yang tidak ditentukan, meskipun asam amino di sekitarnya dapat menentukan spesifisitas pengikatan yang tepat). Banyak motif semacam itu telah dikumpulkan dalam basis data [[Sumber daya Motif Linear Eukariotik|Motif Linear Eukariotik]] (ELM).
 
== Fungsi seluler ==
Diperoleh dari "https://wiki-indonesia.club/wiki/Protein"