Kinetika enzim: Perbedaan antara revisi
Konten dihapus Konten ditambahkan
Add 1 book for Wikipedia:Pemastian (20210309)) #IABot (v2.0.8) (GreenC bot |
Tidak ada ringkasan suntingan |
||
Baris 1:
{{Short description|Studi lajur reaksi biokimiawi yang dikatalisis oleh sebuah enzim}}
[[Berkas:EcDHFR raytraced.png|jmpl|ka|300px|[[Dihidrofolat reduktase]] dari ''[[Escherichia coli|E. coli]]'' bersama dua substratnya [[Asam dihidrofolat|dihidrofolat]] (kanan) dan [[Nikotinamida adenina dinukleotida fosfat|NADPH]] (kiri), terikat dalam situs aktif. Protein ditunjukkan sebagai [[diagram pita]], dengan puntiran-alfa berwarna merah, lempeng-beta berwarna kuning dan loop berwarna biru. Dihasilkan dari [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=7DFR 7DFR].]]▼
{{pp-move-indef}}
'''Kinetika enzim''' adalah studi mengenai [[reaksi kimia]] yang [[katalis|dikatalisis]] oleh [[enzim]]. Dalam kinetika enzim, [[laju reaksi]] diukur dan pengaruh berbagai kondisi reaksi diteliti lebih mendalam. Mempelajari suatu [[kinetika kimia|kinetika]] enzim dengan cara ini dapat mengungkap mekanisme katalitik pada enzim ini, perannya dalam [[metabolisme]], bagaimana aktivitasnya dikendalikan, serta bagaimana suatu [[obat]] atau suatu agonis mampu [[inhibitor enzim|menghambat]] kerja enzim.▼
▲[[
Enzim biasanya merupakan [[molekul]] [[protein]] yang memanipulasi molekul lain — [[substrat (biokimia)|substrat]] enzim. Molekul target tersebut berikatan dengan suatu [[situs aktif]] enzim dan berubah menjadi [[produk (kimia)|produk]] melalui serangkaian tahap yang dikenal sebagai [[katalisis|mekanisme enzimatik]]▼
▲'''Kinetika enzim''' adalah studi
▲Enzim (E) biasanya
: E + S ⇄ ES ⇄ ES* ⇄ EP ⇄ E + P
Contoh ini mengasumsikan kasus paling sederhana dari suatu reaksi dengan satu substrat dan satu produk. Contoh kasus tersebut adalah [[mutase]], seperti [[fosfoglukomutase]] mengkatalisis perpindahan gugus fosfat dari satu posisi ke posisi lain, dan [[isomerase]], yang mana adalah nama umum bagi enzim yang mengkatalisis reaksi apapun yang melibatkan satu substrat satu produk (contohnya [[triosfofatisomerase|triosfosfat isomerase]]. Tetapi, enzim-enzim tersebut tidaklah umum, dan sangat kalah jumlah jika dibandingkan dengan enzim yang mengkatalisis reaksi dua substrat dua produk: di antaranya, sebagai contoh, NAD-dependen [[dehidrogenase]] seperti [[alkohol dehidrogenase]], yang mengkatalisis oksidasi etanol oleh NAD<sup>+</sup>. Reaksi dengan tiga atau empat substrat atau produk lebih tidak umum, tetapi ada. Tidak ada keharusan jumlah produk yang dihasilkan sama dengan jumlah substrat yang digunakan; sebagai contoh, [[gliseraldehid 3-fosfat dehidrogenase]] menggunakan 3 substrat dan menghasilkan 2 produk.
Ketika enzim mengikat banyak substrat, seperti [[dihidrofolat reduktase]] (
Pengetahuan mengenai [[struktur protein|struktur enzim]] sangat membantu dalam menafsirkan data kinetika. Sebagai contoh, struktur enzim dapat
Tidak semua katalis biologis adalah enzim protein
▲Ketika enzim mengikat banyak substrat, seperti [[dihidrofolat reduktase]] (gambar kanan), kinetika enzim dapat pula menunjukkan tahapan ketika substrat berikatan dan tahapan ketika produk dilepaskan. Salah satu contoh enzim yang mengikat suatu substrat tunggal dan melepas banyak produk adalah [[protease]], yang membelah satu substrat protein menjadi dua produk polipeptida. Yang lain bergabung dengan dua substrat bersama-sama, seperti [[DNA polimerase]] yang menghubungkan [[nukleotida]] dengan [[DNA]]. Meskipun mekanisme ini sering kali merupakan serangkaian tahap yang rumit, biasanya terdapat satu tahapan yakni ''tahap penentu-laju'' yang menentukan keseluruhan kinetika. [[Tahap penentu-laju]] ini dapat merupakan suatu reaksi kimia atau suatu perubahan [[isomerisme konformasi|konformasi]] pada enzim atau substrat, seperti halnya yang terlibat dalam pelepasan produk dari enzim.
==Prinsip umum==
▲Pengetahuan mengenai [[struktur protein|struktur enzim]] sangat membantu dalam menafsirkan data kinetika. Sebagai contoh, struktur dapat menyarankan bagaimana substrat dan produk mengikat selama katalisis; perubahan apa yang terjadi selama reaksi; dan bahkan peran [[residu]] [[asam amino]] tertentu dalam mekanismenya. Beberapa enzim berubah bentuk secara signifikan selama mekanisme; dalam kasus tersebut, sangat membantu untuk menentukan struktur enzim dengan dan tanpa analog substrat terikat yang tidak mengalami reaksi enzimatik.
[[File:KinEnzymo(en).svg|thumb|300px|right|Karena sejumlah besar [[Substrat (biokimia)|substrat]] ditambahkan ke dalam reaksi, sisi pengikatan enzim menjadi terisi sampai batas [[kinetika Michaelis-Menten|<math>V_\max</math>]]. Melebihi batas ini, enzim akan jenuh dengan substrat dan laju reaksi akan berhenti naik.]]
▲Tidak semua katalis biologis adalah enzim protein; katalis [[RNA]] seperti [[ribozim]] dan [[ribosom]] sangat penting untuk banyak fungsi seluler, seperti [[pembelahan (genetika)|pembelahan RNA]] dan [[translasi (biologi)|translasi]]. Perbedaan utama antara ribozim dan enzim adalah bahwa katalis RNA terdiri dari nukleotida, sedangkan enzim terdiri dari asam amino. Ribozim juga melakukan serangkaian reaksi yang lebih terbatas, walaupun [[mekanisme reaksi]] dan kinetiknya dapat dianalisis dan diklasifikasikan dengan metode yang sama.
== Sejarah ==
| |||