Enzim: Perbedaan antara revisi

Konten dihapus Konten ditambahkan
k Struktur: clean up
InternetArchiveBot (bicara | kontrib)
Rescuing 1 sources and tagging 0 as dead.) #IABot (v2.0.9.3
Baris 48:
Enzim umumnya merupakan [[protein globular]], yang berdiri sendiri maupun menjadi bagian dari [[kompleks protein]]. Aktivitas katalisis sebuah enzim ditentukan oleh strukturnya, dan struktur ini tergantung dari urutan asam-asam aminonya.<ref>{{cite journal | vauthors = Anfinsen CB | title = Principles that govern the folding of protein chains | journal = Science | volume = 181 | issue = 4096 | pages = 223–30 | date = July 1973 | pmid = 4124164 | doi = 10.1126/science.181.4096.223 | bibcode = 1973Sci...181..223A }}</ref> Walaupun begitu, memprediksi secara efisien aktivitas enzim berdasarkan strukturnya saja masih merupakan persoalan yang belum terpecahkan, dan melibatkan ilmu enzimologi, biologi struktur, dan kimia komputasi.<ref>{{cite journal | vauthors = Dunaway-Mariano D | title = Enzyme function discovery | journal = Structure | volume = 16 | issue = 11 | pages = 1599–600 | date = November 2008 | pmid = 19000810 | doi = 10.1016/j.str.2008.10.001 }}</ref>
 
Ukuran enzim berkisar dari hanya 62 asam amino ([[monomer]] [[4-Oksalokrotonat tautomerase|4-oksalokrotonat tautomerase]]),<ref>{{cite journal | vauthors = Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP | title = 4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 267 | issue = 25 | pages = 17716–21 | date = September 1992 | pmid = 1339435 }}</ref> sampai dengan lebih dari 2.500 ([[asam lemak sintase]]).<ref>{{cite journal | vauthors = Smith S | title = The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes | journal = FASEB Journal | volume = 8 | issue = 15 | pages = 1248–59 | date = December 1994 | pmid = 8001737 | doi = 10.1096/fasebj.8.15.8001737 | s2cid = 22853095 }}</ref> Enzim umumnya berukuran jauh lebih besar dari substratnya, dan hanya sebagian kecil (sekitar 3–4 [[asam amino]]) dari keseluruhan struktur enzim yang secara langsung terlibat dalam katalisis, bagian ini disebut situs katalitik.<ref>{{ cite web | url = http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ | title = The Catalytic Site Atlas | publisher = The European Bioinformatics Institute | accessdate = 4 April 2007 | archive-date = 2013-08-03 | archive-url = https://web.archive.org/web/20130803032349/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ | dead-url = yes }}</ref> Di dekat situs katalitik terdapat satu atau lebih [[situs ikatan]] yang asam-asam aminonya berfungsi mengarahkan orientasi molekul substrat. Gabungan situs katalitik dan situs ikatan disebut situs aktif. Bagian enzim yang selebihnya berfungsi menjaga orientasi persis serta dinamika situs aktif.<ref name = "Suzuki_2015_7">{{cite book | author = Suzuki H | title = How Enzymes Work: From Structure to Function | publisher = CRC Press | location = Boca Raton, FL | year = 2015 | isbn = 978-981-4463-92-8 | chapter = Chapter 7: Active Site Structure | pages = 117–140 }}</ref>
 
Di sebagian enzim, tidak ada asam amino yang langsung terlibat dalam katalisis, tetapi enzim tersebut memiliki situs untuk mengikat dan mengarahkan [[kofaktor (biokimia)|kofaktor]], yang kemudian terlibat dalam katalisis.<ref name="Suzuki_2015_7" /> Sebagian enzim juga memiliki situs alosterik, yang dapat mengikat sebuah molekul kecil yang menyebabkan perubahan konformasi yang dapat menaikkan atau menurunkan aktivitas.<ref>{{cite book | author = Krauss G | title = Biochemistry of Signal Transduction and Regulation | date = 2003 | publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim | isbn = 9783527605767 | edition = 3rd | pages = 89–114 | chapter = The Regulations of Enzyme Activity | chapterurl = https://books.google.com/books?id=iAvu2XRLnfYC&q=enzyme+metabolic+pathways+feedback+regulation&pg=PA91}}</ref>