Histon oktamer: Perbedaan antara revisi

Inti histon terdiri dari empat protein bernama H2A, H2B, H3, dan H4 yang semuanya ditemukan di dalam sel. Keempat protein tadi memiliki sekuens asam amino yang mengandung 20 dan 24% lisina dan arginina sementara ukuran proteinnya berkisar antara 11400 dan 15400 dalton (cukup kecil, tapi bermuatan sangat positif.)<ref name="watson">{{cite book|last=School|first=James D. Watson, Cold Spring Harbor Laboratory, Tania A. Baker, Massachusetts Institute of Technology, Stephen P. Bell, Massachusetts Institute of Technology, Alexander Gann, Cold Spring Harbor Laboratory, Michael Levine, University of California, Berkeley, Richard Losik, Harvard University ; with Stephen C. Harrison, Harvard Medical|year=2014|title=Molecular biology of the gene|location=Boston|publisher=Benjamin-Cummings Publishing Company|isbn=978-0321762436|edition=Seventh|page=241}}</ref> Kandungan asam amino bermuatan positif yang tinggi memungkinkan mereka untuk berasosiasi dengan DNA yang bermuatan negatif. Heterodimer atau perantara histon terbentuk dari domain lipatan histon. Pembentukan perantara histon dilanjutkan ketika inti histon dipasangkan dengan heterodimer berbentuk sabit yang memiliki simetri semu. Setiap domain lipatan histon terdiri dari 3 bagian ''α-helix'' yang dipisahkan oleh ''loop'' tak beraturan. Domain lipatan histon bertanggung jawab atas pembentukan heterodimer kepala-hingga-kaki dari kedua histon: H2A-H2B dan H3-H4. Namun, histon H3 dan H4 membentuk heterodimer terlebih dahulu, baru kemudian mengalami dimerisasi untuk membentuk sebuah tetramer (H3-H4)₂.<ref name="Structure and dynamic behavior of nucleosomes">{{cite journal|last=Luger|first=Karolin|date=April 2003|title=Structure and dynamic behavior of nucleosomes|journal=Current Opinion in Genetics & Development|volume=13|issue=2|pages=127–135|doi=10.1016/S0959-437X(03)00026-1|pmid=12672489}}</ref> Pembentukan heterodimer ini dimungkinkan oleh interaksi hidrofobik residu asam amino antara kedua protein.

 

 

Masing-masing inti histon, selain domain lipatan histon mereka, juga mengandung ekstensi yang fleksibel dan tidak terstruktur bernama "ekor histon."<ref name="H1">{{cite journal|last=Harshman|first=S. W.|author2=Young, N. L.|author3=Parthun, M. R.|author4=Freitas, M. A.|date=14 August 2013|title=H1 histones: current perspectives and challenges|journal=Nucleic Acids Research|volume=41|issue=21|pages=9593–9609|doi=10.1093/nar/gkt700|pmc=3834806|pmid=23945933}}</ref> Perlakuan terhadap nukleosom menggunakan tripsin protease mengindikasikan bahwa setelah ekor histon dihilangkan, DNA masih bisa terikat erat dengan nukleosom.<ref name="watson3">{{cite book|last=School|first=James D. Watson, Cold Spring Harbor Laboratory, Tania A. Baker, Massachusetts Institute of Technology, Stephen P. Bell, Massachusetts Institute of Technology, Alexander Gann, Cold Spring Harbor Laboratory, Michael Levine, University of California, Berkeley, Richard Losik, Harvard University ; with Stephen C. Harrison, Harvard Medical|year=2014|title=Molecular biology of the gene|location=Boston|publisher=Benjamin-Cummings Publishing Company|isbn=978-0321762436|edition=Seventh|page=241}}</ref> Ekor histon mengalami banyak jenis modifikasi termasuk fosforilasi, asetilasi, serta metilasi sisa serina, lisina, dan arginina.<ref name="watson3" />