Kinetika enzim: Perbedaan antara revisi
Konten dihapus Konten ditambahkan
Add 1 book for Wikipedia:Pemastian (20240309)) #IABot (v2.0.9.5) (GreenC bot |
Add 2 books for Wikipedia:Pemastian (20240809)) #IABot (v2.0.9.5) (GreenC bot |
||
Baris 25:
[[File:KinEnzymo(en).svg|thumb|300px|right|Karena sejumlah besar [[Substrat (biokimia)|substrat]] ditambahkan ke dalam reaksi, sisi pengikatan enzim menjadi terisi sampai batas [[kinetika Michaelis-Menten|<math>V_\max</math>]]. Melebihi batas ini, enzim akan jenuh dengan substrat dan laju reaksi akan berhenti naik.]]
Reaksi terkatalisis enzim menggunakan reaktan serta menghasilkan produk yang sama persis dengan reaksi tak terkatalisis. Layaknya [[katalis]] lain, enzim tidak mengubah posisi [[kesetimbangan kimia|kesetimbangan]] antara substrat dan produk.<ref>{{cite book| vauthors = Wrighton MS, Ebbing DD |title=General chemistry | url = https://archive.org/details/generalchemistry0004edebbi_c8z4 |publisher=Houghton Mifflin |location=Boston |year=1993 |isbn=978-0-395-63696-1 |edition=4th}}</ref> Namun, tidak seperti reaksi tak terkatalisis, reaksi terkatalisis enzim menunjukkan fenomena kinetika penjenuhan.<ref>{{Cite journal|last=Srinivasan|first=Bharath|date=2020-09-27|title=Words of advice: teaching enzyme kinetics|journal=The FEBS Journal|volume=288|issue=7|pages=2068–2083|doi=10.1111/febs.15537|pmid=32981225|issn=1742-464X|doi-access=free}}</ref> Untuk sejumlah konsentrasi enzim dan konsentrasi substrat yang relatif rendah, laju reaksi meningkat secara linear seiring dengan penambahan konsentrasi substrat; molekul-molekul enzim sebagian besar bebas mengkatalisis reaksi, dan peningkatan konsentrasi substrat mengakibatkan peningkatan laju pula akibat pertemuan antara enzim dan molekul-molekul substrat. Tetapi, pada konsentrasi substrat yang relatif tinggi, laju reaksi mendekati batas maksimum teoritis secara [[asimtot]]; sisi aktif enzim hampir semuanya terisi oleh substrat menyebabkan penjenuhan, dan laju reaksi menjadi ditentukan oleh laju pembalikan intrinsik enzim.<ref name="Fromm H.J. 2012">Fromm H.J., Hargrove M.S. (2012) Enzyme Kinetics. In: Essentials of Biochemistry. Springer, Berlin, Heidelberg</ref> Konsentrasi substrat di tengah-tengah dua kejadian pembatas ini disebut ''K''<sub>M</sub>. Sehingga, ''K''<sub>M</sub> dapat didefinisikan sebagai konsentrasi substrat di mana laju reaksi sama dengan setengah laju maksimum.<ref name="Fromm H.J. 2012"/>
Dua ciri penting dari kinetika enzim adalah seberapa mudah suatu enzim dijenuhkan oleh substrat, dan laju maksimum yang dapat enzim tersebut capai. Dengan mengetahui ciri-ciri tersebut dapat diperkirakan apa peran suatu enzim dalam sistem seluler dan bagaimana enzim tersebut merespon perubahan-perubahan pada kondisi kerjanya.
Baris 78:
== Bacaan lebih lanjut ==
;Pendahuluan
* {{Cite book|author=Cornish-Bowden, Athel |title=Fundamentals of enzyme kinetics |url=https://archive.org/details/fundamentalsinen0000athe_3rded |publisher=Portland Press |location=London |year=2004 |isbn=1-85578-158-1 |edition=3rd}}
* {{Cite book|author1=Stevens, Lewis |author2=Price, Nicholas C. |title=Fundamentals of enzymology: the cell and molecular biology of catalytic proteins |url=https://archive.org/details/fundamentalsofen0000pric_h0c7 |publisher=Oxford University Press |location=Oxford [Oxfordshire] |year=1999 |isbn=0-19-850229-X }}
* {{Cite book|author=Bugg, Tim |title=Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry |publisher=Blackwell Publishers |location=Cambridge, MA |year=2004 |isbn=1-4051-1452-5 }}
| |||