ACO1
Aconitase 1, soluble adalah protein yang pada manusia dikodekan oleh gen ACO1.[3]
Fungsi
Protein yang dikodekan oleh gen ini adalah protein sitosol bifungsional yang berfungsi sebagai enzim esensial dalam siklus TCA dan berinteraksi dengan mRNA untuk mengontrol kadar zat besi di dalam sel. Ketika kadar zat besi seluler tinggi, protein ini mengikat klaster 4Fe-4S dan berfungsi sebagai aconitase. Aconitases adalah protein besi-belerang yang berfungsi mengkatalisis konversi sitrat menjadi isositrat. Ketika kadar besi seluler rendah, protein mengikat elemen responsif besi (IRE), yang merupakan struktur lingkaran batang yang ditemukan di 5 'UTR mRNA feritin, dan di 3' UTR mRNA reseptor transferin. Ketika protein berikatan dengan IRE, gen ini menghasilkan represi terjemahan mRNA feritin, dan penghambatan degradasi mRNA reseptor transferin yang terdegradasi dengan cepat. Protein yang dikodekan telah diidentifikasi sebagai protein moonlighting berdasarkan kemampuannya untuk melakukan fungsi yang berbeda secara mekanis. Hasil penyambungan alternatif akan menghasilkan beberapa varian transkrip.[3]
Referensi
- ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ a b "Entrez Gene: Aconitase 1, soluble".
Pranala luar
- Lokasi genom ACO1 manusia dan halaman rincian gen ACO1 dalam UCSC Genome Browser.
Bacaan lanjutan
- Wang W, Di X, D'Agostino RB, Torti SV, Torti FM (Aug 2007). "Excess capacity of the iron regulatory protein system". The Journal of Biological Chemistry. 282 (34): 24650–9. doi:10.1074/jbc.M703167200 . PMID 17604281.
- Martelli A, Salin B, Dycke C, Louwagie M, Andrieu JP, Richaud P, Moulis JM (Feb 2007). "Folding and turnover of human iron regulatory protein 1 depend on its subcellular localization". The FEBS Journal. 274 (4): 1083–92. doi:10.1111/j.1742-4658.2007.05657.x . PMID 17244191.
- Hu J, Connor JR (Aug 1996). "Demonstration and characterization of the iron regulatory protein in human brain". Journal of Neurochemistry. 67 (2): 838–44. doi:10.1046/j.1471-4159.1996.67020838.x. PMID 8764614.
- Popovic Z, Templeton DM (Jun 2007). "Inhibition of an iron-responsive element/iron regulatory protein-1 complex by ATP binding and hydrolysis". The FEBS Journal. 274 (12): 3108–19. doi:10.1111/j.1742-4658.2007.05843.x . PMID 17521334.
- Wang J, Fillebeen C, Chen G, Biederbick A, Lill R, Pantopoulos K (Apr 2007). "Iron-dependent degradation of apo-IRP1 by the ubiquitin-proteasome pathway". Molecular and Cellular Biology. 27 (7): 2423–30. doi:10.1128/MCB.01111-06. PMC 1899896 . PMID 17242182.
- Liu CY, Liu YF, Zeng L, Zhang SG, Xu H (Apr 2007). "[The expression of TfR1 mRNA and IRP1 mRNA in the placenta from different maternal iron status]". Zhonghua Xue Ye Xue Za Zhi = Zhonghua Xueyexue Zazhi. 28 (4): 255–8. PMID 17877204.
- Zimmer M, Lamb J, Ebert BL, Lynch M, Neil C, Schmidt E, Golub TR, Iliopoulos O (Apr 2010). "The connectivity map links iron regulatory protein-1-mediated inhibition of hypoxia-inducible factor-2a translation to the anti-inflammatory 15-deoxy-delta12,14-prostaglandin J2". Cancer Research. 70 (8): 3071–9. doi:10.1158/0008-5472.CAN-09-2877. PMC 2861799 . PMID 20354189.
- Gu JM, Lim SO, Oh SJ, Yoon SM, Seong JK, Jung G (May 2008). "HBx modulates iron regulatory protein 1-mediated iron metabolism via reactive oxygen species". Virus Research. 133 (2): 167–77. doi:10.1016/j.virusres.2007.12.014. PMID 18262302.
- Popovic Z, Templeton DM (Oct 2004). "Iron accumulation and iron-regulatory protein activity in human hepatoma (HepG2) cells". Molecular and Cellular Biochemistry. 265 (1–2): 37–45. doi:10.1023/b:mcbi.0000044313.19574.c6. PMID 15543932.