Protein pembentuk inti es
Artikel ini merupakan artikel yang dikerjakan oleh Peserta Kompetisi Menulis Bebaskan Pengetahuan 2014 yakni [[User:[BP63Vincent]|[BP63Vincent]]] ([[User talk:[BP63Vincent]|bicara]]). Untuk sementara waktu (hingga tanggalselesai), guna menghindari konflik penyuntingan, dimohon jangan melakukan penyuntingan selama pesan ini ditampilkan selain oleh Peserta dan Panitia. Peserta kompetisi harap menghapus tag ini jika artikel telah selesai ditulis atau dapat dihapus siapa saja jika kompetisi telah berakhir. Tag ini diberikan pada tanggalmulai. Halaman ini terakhir disunting oleh BP63Vincent (Kontrib • Log) 3886 hari 807 menit lalu. |
Pendahuluan
Protein pembentuk inti es merupakan kelompok famili protein yang dibentuk oleh beberapa organisme, seperti serangga dan bakteri pembentuk inti es[1]Protein ini merupakan protein yang unik karena dapat mengkatalisis pembentukan kristal es pada temperatur yang relatif tinggi[2]. Pembentukan kristal es ini merupakan reaksi proteksi untuk menjaga mikroorganisme dari kerusakan karena pembentukan es secara intraseluler melalui supercooling, dengan memberikan waktu bagi sel untuk mengatur metabolit selulernya, serta mereduksi tegangan osmotik karena pembentukan es[2]
Mekanisme dan Peranan Protein Pembentuk Inti Es Bagi Organisme Pembuatnya
Nukleasi es dengan protein pembentuk inti es diawali dengan agregasi molekul air oleh protein, dengan menambah probabilitas pembentukan air menjadi suatu embrio es dengan mendispersikan dirinya sampai mencapai ukuran yang ideal untuk pembentukan nukleus es yang kemudian akan membesar karena menarik molekul air disekitarnya, sehingga menjadi es [3] . Ketika matriks es terbentuk, gradien osmotik antara intrasel dan ekstrasel juga akan terbentuk, hal ini menyebabkan dehidrasi sel karena tingginya konsentrasi solut di bagian ekstraseluler yang menyebabkan penurunan titik beku dan supercooling point dari bagian intraseluler sel[3]. Protein pembentuk nukleasi es berperan sebagai antibeku bagi air dalam bagian intraseluler dan mengisolasi pembentukan kristal es hanya pada bagian ekstraseluler saja, sehingga bakteri dapat tetap hidup. Hal ini sangat penting bagi bakteri dan serangga karena biasanya pembentukan es secara intraseluler bersifat letal untuk keduanya [4]. Pembentukan nukleasi es oleh protein pembentuk inti es tergolong kedalam nukleasi heterogenuskarena menggunakan nukleator selain air untuk membentuk inti esnya[5].
Biologi Molekuler Protein Nukleasi Es
Protein nukleasi es dikodekan oleh sebuah gen yang berlokasi pada DNA kromosom yang berukuran antara 3,4 kbp sampai 7,5 kbp[5]. Gen penyandi protein nukleasi es atau gen ina memiliki 1 open reading frame (ORF), dimana 80%nya merupakan sekuen DNA berulang dan sangat homolog antar jenis protein nukleasi es lainnya.Protein pembentuk inti es yang dihasilkan oleh bakteri berbeda, secara imunologi akan menimbulkan cross reaction antara satu dengan yang lainnya, yang menunjukan bahwa protein pembentuk nukleasi es memiliki struktur antigen yang mirip[5]
Protein pembentuk inti es dibagi menjadi tiga domain yang dapat dibedakan, yaitu terminal N-domain yang relatif hidrofobik dan merupakan penahan keseluruhan struktur protein pembentuk inti es. Terminal C-domain yang relatif basa dan hidrofil dengan pusatnya yang memiliki pengulangan[6]. Dan yang ketiga yaitu domain pengulangan sentral yang hidrofilik dan kaya akan asam amino alanin[6]
Rujukan
- ^ Rose, Anthony.1993. Adv in Microbial Physiology APL, Volume 34 p. 211-225
- ^ a b (Inggris)Fuller,Barry. 2004. Cryoprotectants: The Essential Antifreezes to Protect Life in the Frozen State.CryoLetters. 25: 375-388
- ^ a b (Inggris)Dworkin, M. and Alkow, S. The Prokaryotes:Vol. 6:Proteobacteria: Gamma Subclass.P.726-728.Springer
- ^ (Inggris)Duman, J. and Horwath, K. 1983. The Role of Hemolymph Proteins in the Cold Tolerance of Insects. Annual Review Physiology. 45:261-70
- ^ a b c (Inggris)Patnaik, P. Batish, VK. Grover, S. Ahmed, N.1997.Bacterial Ice Nucleation: Prospects and Perspectives.Current science. 72(5):316-320
- ^ a b (Inggris)Kajava, AV. and Lindow, SE. 1993.A Model of the Three-dimensional Structure of Ice Nucleation Proteins. Journal of Molecular Biology 232(3), 5 Aug 1993, P.709–717