Biokimia: Perbedaan antara revisi

Konten dihapus Konten ditambahkan
RianHS (bicara | kontrib)
→‎Protein: Merapikan, adopsi dari en:Biochemistry
RianHS (bicara | kontrib)
Baris 71:
{{See also|Asam amino}}
[[Berkas:AminoAcidball.svg|jmpl|100px|kanan|Struktur umum dari asam α-amino, dengan grup [[amino]] di sebelah kiri dan grup [[karboksil]] di sebelah kanan.]]
[[Protein]] merupakan molekul yang sangat besar (biopolimer makro) yang tersusun dari monomer yang disebut ''asam amino''. Ada 20 [[Asam amino proteinogenik|asam amino standar]], yang masing-masing terdiri dari atom karbon alfa yang berikatan dengan empat gugus, yaitu [[Amina|gugus amino]] (-NH<sub>2</sub>), [[Asam alkanoat|gugus asam karboksilat]] (-COOH; meskipun gugus ini juga ada sebagai -NH<sub>3</sub><sup>+</sup> dan -COO <sup>-</sup> dalam kondisi fisiologis), atom hidrogen sederhana, dan [[Substituen|rantai samping]] (biasanya dilambangkan sebagai "-R"). Gugus "R" inilah yang menjadikan setiap asam amino berbeda, dan sifat rantai samping akan sangat memengaruhi bentuk tiga dimensi suatu protein. Beberapa asam amino memiliki fungsi sendiri-sendiri, misalnya [[glutamat]] berfungsi sebagai [[neurotransmiter]]. Sejumlah asam amino dapat digabungkan oleh [[ikatan peptida]] melalui sintesis dehidrasi. Dalam proses ini, molekul air akan dilepaskan dan ikatan peptida menghubungkan nitrogen dari satu gugus amino pada suatu asam amino ke karbon dari gugus asam karboksilat pada asam amino lainnya. Molekul yang dihasilkan disebut ''[[dipeptida]]. R''angkaian pendek asam amino (biasanya kurang dari tiga puluh) disebut ''peptida'' atau polipeptida. Rangkaian yang lebih panjang disebut ''protein''. Sebagai contoh, protein [[Albumin serum manusia|albumin]] pada [[Plasma darah|plasma]] darah terdiri dari 585 residu asam amino.<ref name="Metzler 2001">[[Biochemistry#Metzler|Metzler]] (2001), p. 58.</ref>
[[Berkas:Amino acids 1.png|jmpl|350px|Asam amino: (1) dalam bentuk netral, (2) dalam bentuk fisiologis, dan (3) dalam bentuk gabungan bersama sebagai dipeptida.|kiri]]
[[Berkas:1GZX Haemoglobin.png|jmpl|ka|150px|Skema dari [[hemoglobin]]. Pita warna merah dan biru adalah protein [[globin]]; sedangkan struktur hijau adalah grup [[heme]].]]
Protein memiliki peran struktural dan/atau fungsional. Contohnya, pergerakan dari protein [[aktin]] dan [[miosin]] sangat berperan dalam kontraksi otot rangka. Satu sifat yang dimiliki banyak protein adalah bahwa mereka mengikat molekul atau kelompok molekul tertentu secara khusus dan mungkin sangat selektif. [[Antibodi]] adalah contoh protein yang hanya dapat mengikat satu tipe molekul saja. Salah satu jenis protein yang paling penting adalah [[enzim]]. Molekul enzim hanya dapat mengenali satu jenis molekul reaktan saja, yang disebut sebagai ''[[substrat]]''. Enzim akan [[Katalisis enzim|mengkatalis]] reaksi sehingga [[energi aktivasi]] akan menurun dan kecepatan reaksi dapat berlangsung hingga 10<sup>11</sup> kali lebih cepat atau lebih. Sebuah reaksi mungkin akan memakan waktu 3.000 tahun untuk betul-betul selesai, tetapi dengan enzim reaksinya mungkin menjadi kurang dari satu detik. Enzim sendiri tidak digunakan dalam proses reaksinya sehingga akan langsung mengkatalis substrat lainnya.[[Berkas:1GZX Haemoglobin.png|jmpl|ka|150px|Skema dari [[hemoglobin]]. Pita warna merah dan biru adalah protein [[globin]]; sedangkan struktur hijau adalah grup [[heme]].]]
 
Struktur protein bisa dijelaskan melalui empat tingkatan. [[Struktur protein|Struktur primer]] protein terdiri dari rangkaian linier asam amino, misalnya, "alanin-glisin-triptofan-serin-glutamat-asparagin-glisin-lisin-…". [[Struktur protein|Struktur sekunder]] lebih berkaitan dengan morfologi lokal (morfologi adalah studi tentang struktur). Beberapa kombinasi asam amino akan cenderung membentuk gulungan yang disebut dengan [[Pilinan alfa|pilinan alfa (''α-helix'')]] atau menjadi lembaran yang disebut dengan [[Lembaran beta|lembaran beta (''β-sheet'')]]. [[Struktur protein|Struktur tersier]] merupakan bentuk tiga dimensi protein secara keseluruhan. Bentuk ini ditentukan oleh urutan asam amino. Jika ada satu perubahan saja, keseluruhan struktur dapat berubah. Sebagai contoh, rantai alfa pada [[hemoglobin]] terdiri dari 146 residu asam amino; jika residu [[glutamat]] di posisi ke-6 digantikan dengan [[valin]], sifat hemoglobin akan berubah dan mengakibatkan penyakit [[anemia sel sabit]]. Terakhir, [[Struktur protein|struktur kuartener]] berkaitan dengan struktur protein dengan beberapa subunit peptida, misalnya hemoglobin dengan keempat subunitnya. Tidak semua protein memiliki lebih dari satu subunit.<ref>[[Biochemistry#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 35–51.</ref>