Enzim: Perbedaan antara revisi

[[Berkas:CatalysisScheme-en.pngsvg|jmpl|ka|292px|Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.]]

'''Enzim''' adalah [[biomolekul]] berupa [[protein]] yang berfungsi sebagai [[katalis]] (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu [[reaksi kimia]] [[senyawa organik|organik]].<ref>{{cite book|author=Smith AL (Ed) ''et al.''|title=Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology|url=https://archive.org/details/oxforddictionary0000unse_e9s4|publisher=Oxford University Press|location=Oxford [Oxfordshire]|year=1997|isbn=0-19-854768-4 }}</ref><ref>{{cite book|author=Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett|title=Biochemistry|url=https://archive.org/details/fundamentalsbioc00garr|publisher=Saunders College Pub|location=Philadelphia|year=1999|pages=426–7[https://archive.org/details/fundamentalsbioc00garr/page/n435 426]–7|isbn=0-03-022318-0 }}</ref> Fungsi enzim sebagai biokatalisator suatu reaksi kimia. Energi yang diperlukan oleh enzim di dalam [[reaksi kimia]] sangat kecil sehingga berfungsi menurunkan energi aktivasi.<ref>{{Cite book|last=Susilawati dan Bachtiar, N.|first=|date=2018|url=http://repository.uin-suska.ac.id/26091/1/Buku%20Biologi%20Dasar%20Terintegrasi.pdf|title=Biologi Dasar Terintegrasi|location=Pekanbaru|publisher=Kreasi Edukasi|isbn=978-602-6879-99-8|pages=72|url-status=live|access-date=2021-01-31|archive-date=2021-04-15|archive-url=https://web.archive.org/web/20210415143329/http://repository.uin-suska.ac.id/26091/1/Buku%20Biologi%20Dasar%20Terintegrasi.pdf|dead-url=no}}</ref> [[Molekul]] awal yang disebut [[substrat]] akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Semua proses biologis [[sel (biologi)|sel]] memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah [[lintasan metabolisme]].

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama [[substrat]], [[suhu]], [[keasaman]], [[kofaktor]] dan [[inhibitor]]. Tiap enzim memerlukan suhu dan [[pH]] (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah [[protein]], yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau [[pH]] yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara [[optimal]] atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. [[Inhibitor enzim|Inhibitor]] adalah [[molekul]] yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan [[aktivator enzim|aktivator]] adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak [[obat]] dan [[racun]] adalah inihibitor enzim.

Setidaknya pada akhir abad ke-17 dan awal abad ke-18, beberapa proses yang melibatkan enzim telah diketahui, yaitu proses pencernaan [[daging]] oleh sekresi lambung<ref name="Reaumur1752">{{cite journal | last = de Réaumur | first = RAF | authorlink = René Antoine Ferchault de Réaumur | year = 1752 | title = Observations sur la digestion des oiseaux | journal = Histoire de l'academie royale des sciences | volume = 1752|pages = 266, 461}}</ref> dan pemecahan [[Amilum|pati]] menjadi [[gula]] oleh ekstrak tumbuhan serta [[ludah|air liur]] telah diketahui. Namun, mekanisme terjadinya proses-proses ini belum dikenali.<ref>Williams, H. S. (1904) [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20120509114830/http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html |date=2012-05-09 }} Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007</ref>

Pada tahun 1897, [[Eduard Buchner]] memulai rangkaian makalah ilmiahnya tentang ekstrak ragi. Dalam sejumlah eksperimen di [[Universitas Humboldt Berlin|Universitas Berlin]], ia menemukan bahwa fermentasi gula oleh ekstrak ragi tetap berjalan sekalipun tidak ada sel ragi yang masih hidup di campuran.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.org] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20160629093844/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html |date=2016-06-29 }} Accessed 4 April 2007</ref> Ia menamai enzim yang memicu fermentasi sukrosa ini sebagai "''zymase''" ([[zimase]]).<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize.org] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20170708144420/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html |date=2017-07-08 }} Accessed 4 April 2007</ref> Pada tahun 1907, ia menerima [[penghargaan Nobel]] dalam bidang [[kimia]] untuk "penemuan fermentasi tanpa sel". Tata nama enzim hingga kini mengikuti contoh Buchner, yaitu dengan akhiran ''-ase'' dan sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, akhiran ''-ase'' ditambahkan pada nama [[substrat]] (zat yang direaksikan) enzim tersebut (contohnya: [[laktase]], merupakan enzim yang mengurai [[laktosa]]) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: [[DNA polimerase]] mengatalisasi reaksi [[polimerisasi]] terhadap DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja di luar sel hidup mendorong penelitian sifat-sifat biokimianya, tetapi identitas kimia enzim belum diketahui. Sejumlah ilmuwan menemukan bahwa aktivitas enzim terkait protein, tetapi beberapa ilmuwan (seperti peraih Nobel [[Richard Willstätter]]) berpendapat bahwa protein sendiri tidak mampu melakukan katalisis dan hanya bertindak sebagai pembawa enzim. Namun, pada tahun 1926, [[James B. Sumner]] berhasil mengkristalisasi enzim [[urease]] dan menunjukkan bahwa enzim ini merupakan protein murni. Ia kemudian melakukan hal serupa terhadap enzim katalase pada 1937. Biokimiawan AS [[John Howard Northrop]] dan [[Wendell Meredith Stanley]] secara pasti menunjukkan bahwa protein murni dapat menjadi enzim, melalui penelitiannya terhadap enzim-enzim pencernaan, yaitu pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Sumner, Northrop, dan Wendel meraih penghargaan Nobel Kimia pada tahun 1946.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.org] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20150905075056/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ |date=2015-09-05 }} Accessed 4 April 2007</ref>

Enzim umumnya merupakan [[protein globular]], yang berdiri sendiri maupun menjadi bagian dari [[kompleks protein]]. Aktivitas katalisis sebuah enzim ditentukan oleh strukturnya, dan struktur ini tergantung dari urutan asam-asam aminonya.<ref>{{cite journal | vauthors = Anfinsen CB | title = Principles that govern the folding of protein chains | journal = Science | volume = 181 | issue = 4096 | pages = 223–30 | date = July 1973 | pmid = 4124164 | doi = 10.1126/science.181.4096.223 | bibcode = 1973Sci...181..223A }}</ref> Walaupun begitu, memprediksi secara efisien aktivitas enzim berdasarkan strukturnya saja masih merupakan persoalan yang belum terpecahkan, dan melibatkan ilmu enzimologi, biologi struktur, dan kimia komputasi.<ref>{{cite journal | vauthors = Dunaway-Mariano D | title = Enzyme function discovery | journal = Structure | volume = 16 | issue = 11 | pages = 1599–600 | date = November 2008 | pmid = 19000810 | doi = 10.1016/j.str.2008.10.001 }}</ref>

Ukuran enzim berkisar dari hanya 62 asam amino ([[monomer]] [[4-Oksalokrotonat tautomerase|4-oksalokrotonat tautomerase]]),<ref>{{cite journal | vauthors = Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP | title = 4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 267 | issue = 25 | pages = 17716–21 | date = September 1992 | pmid = 1339435 }}</ref>, sampai dengan lebih dari 2.500 ([[asam lemak sintase]]).<ref>{{cite journal | vauthors = Smith S | title = The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes | journal = FASEB Journal | volume = 8 | issue = 15 | pages = 1248–59 | date = December 1994 | pmid = 8001737 | doi = 10.1096/fasebj.8.15.8001737 | s2cid = 22853095 }}</ref> Enzim umumnya berukuran jauh lebih besar dari substratnya, dan hanya sebagian kecil (sekitar 3–4 [[asam amino]]) dari keseluruhan struktur enzim yang secara langsung terlibat dalam katalisis, bagian ini disebut situs katalitik.<ref>{{ cite web | url = http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ | title = The Catalytic Site Atlas | publisher = The European Bioinformatics Institute | accessdate = 4 April 2007 | archive-date = 2013-08-03 | archive-url = https://web.archive.org/web/20130803032349/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ | dead-url = yes }}</ref> Di dekat situs katalitik terdapat satu atau lebih [[situs ikatan]] yang asam-asam aminonya berfungsi mengarahkan orientasi molekul substrat. Gabungan situs katalitik dan situs ikatan disebut situs aktif. Bagian enzim yang selebihnya berfungsi menjaga orientasi persis serta dinamika situs aktif.<ref name = "Suzuki_2015_7">{{cite book | author = Suzuki H | title = How Enzymes Work: From Structure to Function | publisher = CRC Press | location = Boca Raton, FL | year = 2015 | isbn = 978-981-4463-92-8 | chapter = Chapter 7: Active Site Structure | pages = 117–140 }}</ref>

Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan [[ribosom]]; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun [[ribozim]].<ref name = "Stryer_2002"/>{{rp|2.2}}

Beberapa enzim yang menghasilkan [[metabolit sekunder]] dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.<ref>{{cite web |url=http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm |title=The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function |accessdate=2006-10-11 |last=Firn |first=Richard |archive-date=2006-10-31 |archive-url=https://web.archive.org/web/20061031063451/http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm |dead-url=yes }}</ref>

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, [[Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]] mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.<ref>{{cite journal |author=Fischer E.|year=1894|title=Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| journal=Ber. Dt.

Chem. Ges.|volume=27|pages=2985–93|url =http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|doi=10.1002/cber.18940270364 |access-date=2009-04-28|archive-date=2011-05-11|archive-url=https://web.archive.org/web/20110511082519/http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|dead-url=no}}</ref> Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

Pada tahun 1958, [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.<ref>{{cite journal|doi=10.1073/pnas.44.2.98|author=Koshland D. E.|year=1958|title=Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|journal=Proc. Natl. Acad. Sci.|volume=44|issue=2|pages=98–104|pmid=16590179}}</ref> Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi [[rantai samping]] asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengizinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.<ref>{{cite journal|author=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|year=2002|title=Glycosidase mechanisms|journal=Curr Opin Chem Biol.|volume=6|issue=5|pages=619–29|pmid=12413546|doi=10.1016/S1367-5931(02)00380-0}}</ref> Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.<ref>{{cite book|last=Boyer|first=Rodney|title=Concepts in Biochemistry|url=https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye|origyear=2002|accessdate=2007-04-21|edition=2nd|publisher=John Wiley & Sons, Inc.|location=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto.|isbn=0-470-00379-0|pages=137–8[https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye/page/137 137]–8|chapter=6|year=2002|oclc=51720783}}</ref>

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG^‡:<ref>{{cite book|author=Fersht, Alan|title=Enzyme structure and mechanism|url=https://archive.org/details/enzymestructurem0000fers_k2m7|publisher=W.H. Freeman|location=San Francisco|year=1985|pages=50–2[https://archive.org/details/enzymestructurem0000fers_k2m7/page/50 50]–2|isbn=0-7167-1615-1 }}</ref>

Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.<ref>{{cite journal |author=Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D |title=Enzyme dynamics during catalysis |journal=Science |volume=295 |issue=5559 |pages=1520–3 |year=2002 |month=February |pmid=11859194 |doi=10.1126/science.1066176 }}</ref><ref>{{cite journal |author=Agarwal PK |title=Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes |journal=J. Am. Chem. Soc. |volume=127 |issue=43 |pages=15248–56 |year=2005 |month=November |pmid=16248667 |doi=10.1021/ja055251s }}</ref><ref>{{cite journal |author=Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, ''et al'' |title=Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis |journal=Nature |volume=438 |issue=7064 |pages=117–21 |year=2005 |month=November |pmid=16267559 |doi=10.1038/nature04105 }}</ref> Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan [[domain protein]]. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik.<ref>{{cite journal |url=http://www.structure.org/content/article/abstract?uid=PIIS096921260500167X |author=Yang LW, Bahar I |title=Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes| |journal=Structure |date=5 June 2005 |volume=13 |pages=893–904 |pmid=15939021 |doi=10.1016/j.str.2005.03.015 }}{{Pranala mati|date=Januari 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}</ref><ref>{{cite journal |doi=10.1073/pnas.052005999 |author=Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S.|title=Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis| journal=Proc Natl Acad Sci USA.|date=5 March 2002 |volume=99 |pages=2794–9 |pmid=11867722}}</ref><ref>{{cite journal |author=Agarwal PK, Geist A, Gorin A |title=Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A |journal=Biochemistry |volume=43 |issue=33 |pages=10605–18 |year=2004 |month=August |pmid=15311922 |doi=10.1021/bi0495228 }}</ref><ref>{{cite journal|url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|author=Tousignant A, Pelletier JN.|title=Protein motions promote catalysis|journal=Chem Biol.|year=2004|month=August|volume=11|issue=8|pages=1037–42|pmid=15324804 |doi=10.1016/j.chembiol.2004.06.007|access-date=2009-04-28|archive-date=2009-11-30|archive-url=https://web.archive.org/web/20091130073740/http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|dead-url=yes}}</ref> Gerakan protein sangat vital, tetapi apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini.<ref>{{cite journal |author=Olsson MHM, Parson WW, Warshel A |title=Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis |journal=Chem. Rev. |volume=106 |issue=5 |pages=1737–56 |year=2006 |doi=10.1021/cr040427e }}</ref> Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.<ref name="IUPAC cofactor">{{cite web |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |title=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor |accessdate=2007-10-30 |last=de Bolster |first=M.W.G. |year=1997 |publisher=International Union of Pure and Applied Chemistry |archive-date=2017-01-21 |archive-url=https://web.archive.org/web/20170121172848/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |dead-url=no }}</ref> Kofaktor dapat berupa zat [[anorganik]] (contohnya ion logam) ataupun zat [[Senyawa organik|organik]] (contohnya [[flavin]] dan [[heme]]). Kofaktor dapat berupa ''gugus prostetik'' yang mengikat dengan kuat, ataupun ''[[koenzim]]'', yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.<ref name="IUPAC cofactor"/><ref>{{cite book|author=Wagner, Arthur L.|title=Vitamins and Coenzymes|url=https://archive.org/details/vitaminscoenzyme0000wagn|publisher=Krieger Pub Co|location=|year=1975|isbn=0-88275-258-8 }}</ref><ref name="IUPAC coenzyme">{{cite web |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |title=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme |accessdate=2007-10-30 |last=de Bolster |first=M.W.G. |year=1997 |publisher=International Union of Pure and Applied Chemistry |archive-date=2017-01-21 |archive-url=https://web.archive.org/web/20170121172848/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |dead-url=no }}</ref> Contoh koenzim mencakup [[Nikotinamida adenina dinukleotida|NADH]], [[Nikotinamida adenina dinucleotida fosfat|NADPH]] dan [[adenosina trifosfat]]. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion [[hidrida]] (H^–) yang dibawa oleh [[nikotinamida adenina dinukleotida|NAD atau NADP⁺]], gugus asetil yang dibawa oleh [[koenzim A]], formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh [[asam folat]], dan gugus metil yang dibawa oleh [[S-adenosilmetionina]]. Beberapa koenzim seperti [[riboflavin]], [[tiamina]], dan [[asam folat]] adalah [[vitamin]].

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.<ref>[http://www.brenda.uni-koeln.de/ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20081211024816/http://www.brenda.uni-koeln.de/ |date=2008-12-11 }} Accessed 4 April 2007</ref>

Pada tahun 1902, Victor Henri<ref>{{cite journal|author=Henri, V.|year=1902|title=Theorie generale de l'action de quelques diastases|journal=Compt. Rend. Hebd. Acad. Sci. Paris|volume=135|pages=916–9}}</ref> mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, tetapi data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah [[Peter Lauritz Sørensen]] menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (''buffering'') pada tahun 1909,<ref>{{cite journal|author=Sørensen,P.L.|year=1909|title=Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen|journal=Biochem. Z.|volume=21|pages=131–304}}</ref>, kimiawan Jerman [[Leonor Michaelis]] dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, [[Maud Leonora Menten]], mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama [[Kinetika Henri-Michaelis-Menten]] (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).<ref>{{cite journal|author=Michaelis L., Menten M.|year=1913|title=Die Kinetik der Invertinwirkung|journal=Biochem. Z.|volume=49|pages=333–369}} [http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html English translation] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080509152745/http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html |date=2008-05-09 }} Accessed 6 April 2007</ref> Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh [[George Edward Briggs|G. E. Briggs]] dan [[J. B. S. Haldane]]. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang .<ref>{{cite journal|url=http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|author=Briggs G. E., Haldane J. B. S.|year=1925|title=A note on the kinetics of enzyme action|journal=Biochem. J.|volume=19|pages=339–339|pmid=16743508|access-date=2009-04-30|archive-date=2015-03-19|archive-url=https://web.archive.org/web/20150319090436/http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|dead-url=no}}</ref>

[[Berkas:Methotrexate and folic acid compared.png||jmpl|400px|ka|Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.]]

Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnya [[efloritina]], obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa ''African trypanosomiasis''.<ref name=Poulin>Poulin R, Lu L, Ackermann B, Bey P, Pegg AE. [http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 ''Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.''] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090124095637/http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 |date=2009-01-24 }} J Biol Chem. 1992 January 5;267(1):150–8. PMID 1730582</ref> [[Penisilin]] dan [[Aspirin]] juga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino.

Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat [[aspirin]]. Aspirin menginhibisi enzim [[siklooksigenase-1|COX-1]] dan [[siklooksigenase-2|COX-2]] yang memproduksi pembawa pesan peradangan [[prostaglandin]], sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, [[sianida]] yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim [[sitokrom c oksidase]] dan mengeblok [[pernapasan sel]].<ref>{{cite journal|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|author=Yoshikawa S and Caughey WS.|year=1990|month=May|volume=265|issue=14|title=Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding oxygen reduction|journal=J Biol Chem.|pages=7945–58|pmid=2159465|day=15|access-date=2009-05-09|archive-date=2008-09-25|archive-url=https://web.archive.org/web/20080925034139/http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|dead-url=yes}}</ref>

Salah satu fungsi penting enzim adalah pada [[sistem pencernaan]] hewan. Enzim seperti [[amilase]] dan [[protease]] memecah molekul yang besar (seperti [[Amilum|pati]] dan [[protein]]) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, tetapi enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti [[maltosa]], yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi [[glukosa]], sehingga dapat diserap. Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada [[hewan pemamah biak]], mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim [[selulase]] yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.<ref>{{cite journal |author=Mackie RI, White BA |title=Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output |journal=J. Dairy Sci. |volume=73 |issue=10 |pages=2971–95 |year=1990 |pmid=2178174 |url=http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971 |month=Oct |day=01 |access-date=2009-05-09 |archive-date=2008-11-21 |archive-url=https://web.archive.org/web/20081121185256/http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971 |dead-url=no }}</ref>

# Enzim dapat di'''kompartemenkan''', dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam [[kompartemen sel]] yang berbeda. Sebagai contoh, [[asam lemak]] disintesis oleh sekelompok enzim dalam [[sitosol]], [[retikulum endoplasma]], dan [[aparat golgi]], dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam [[mitokondria]] melalui [[β-oksidasi]].<ref>{{cite journal |author=Faergeman NJ, Knudsen J |title=Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling |journal=Biochem. J. |volume=323 |issue=Pt 1 |pages=1–12 |year=1997 |month=April |pmid=9173866 |pmc=1218279 |url=http://www.biochemj.org/bj/323/0001/bj3230001.htm |access-date=2009-05-10 |archive-date=2002-09-22 |archive-url=https://web.archive.org/web/20020922132312/http://www.biochemj.org/bj/323/0001/bj3230001.htm |dead-url=no }}</ref>

# Enzim dapat diregulasi melalui ''[[Modifikasi pascatranslasi|''modifikasi pascatranslasi]]'']]. Ia dapat meliputi [[fosforilasi]], [[asam miristat|miristoilasi]], dan [[glikosilasi]]. Contohnya, sebagai respon terhadap [[insulin]], fosforilasi banyak enzim termasuk [[glikogen sintase]] membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi [[glikogen]] dan mengizinkan sel merespons terhadap perubahan kadar [[gula darah]].<ref>{{cite journal |url=http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175 |author=Doble B. W., Woodgett J. R. |year=2003 |month=April |title=GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase |journal=J. Cell. Sci. |volume=116 |pages=1175–86 |pmid=12615961 |doi=10.1242/jcs.00384 |access-date=2009-05-10 |archive-date=2007-09-30 |archive-url=https://web.archive.org/web/20070930043534/http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175 |dead-url=no }}</ref> Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. [[Kimotripsin]] yang merupakan [[protease]] pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai [[kimotripsinogen]] di [[pankreas]]. Ia kemudian ditranspor ke dalam lambung di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki lambung. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai [[zimogen]].

Salah satu contohnya adalah [[fenilketonuria]]. Mutasi asam amino tunggal pada enzim [[fenilalania hidroksilase]] yang mengatalisis langkah pertama degradasi [[fenilalanina]] mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan [[keterbelakangan mental]] jika ia tidak diobati.<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090927134528/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 |date=2009-09-27 }} Accessed 4 April 2007</ref>