Enzim: Perbedaan antara revisi
Konten dihapus Konten ditambahkan
Rescuing 1 sources and tagging 0 as dead.) #IABot (v2.0.9.3 |
Tag: Suntingan perangkat seluler Suntingan peramban seluler Suntingan seluler lanjutan |
||
| (5 revisi perantara oleh 4 pengguna tidak ditampilkan) | |||
Baris 1:
[[Berkas:Purine Nucleoside Phosphorylase.jpg|230px|jmpl|Model komputer enzim [[purin nukleosida fosforilase]] (PNPase)]]
[[Berkas:CatalysisScheme-en.
'''Enzim''' adalah [[biomolekul]] berupa [[protein]] yang berfungsi sebagai [[katalis]] (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu [[reaksi kimia]] [[senyawa organik|organik]].<ref>{{cite book|author=Smith AL (Ed) ''et al.''|title=Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology|url=https://archive.org/details/oxforddictionary0000unse_e9s4|publisher=Oxford University Press|location=Oxford [Oxfordshire]|year=1997|isbn=0-19-854768-4 }}</ref><ref>{{cite book|author=Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett|title=Biochemistry|url=https://archive.org/details/fundamentalsbioc00garr|publisher=Saunders College Pub|location=Philadelphia|year=1999|pages=[https://archive.org/details/fundamentalsbioc00garr/page/n435 426]–7|isbn=0-03-022318-0 }}</ref> Fungsi enzim sebagai biokatalisator suatu reaksi kimia. Energi yang diperlukan oleh enzim di dalam [[reaksi kimia]] sangat kecil sehingga berfungsi menurunkan energi aktivasi.<ref>{{Cite book|last=Susilawati dan Bachtiar, N.|first=|date=2018|url=http://repository.uin-suska.ac.id/26091/1/Buku%20Biologi%20Dasar%20Terintegrasi.pdf|title=Biologi Dasar Terintegrasi|location=Pekanbaru|publisher=Kreasi Edukasi|isbn=978-602-6879-99-8|pages=72|url-status=live|access-date=2021-01-31|archive-date=2021-04-15|archive-url=https://web.archive.org/web/20210415143329/http://repository.uin-suska.ac.id/26091/1/Buku%20Biologi%20Dasar%20Terintegrasi.pdf|dead-url=no}}</ref> [[Molekul]] awal yang disebut [[substrat]] akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Semua proses biologis [[sel (biologi)|sel]] memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah [[lintasan metabolisme]].
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa [[intermediat]] melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan [[energi aktivasi]] lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:
Baris 18:
== Etimologi dan sejarah ==
[[Berkas:Eduardbuchner.jpg|jmpl|180px|ka|[[Eduard Buchner]]]]
Setidaknya pada akhir abad ke-17 dan awal abad ke-18, beberapa proses yang melibatkan enzim telah diketahui, yaitu proses pencernaan [[daging]] oleh sekresi lambung<ref name="Reaumur1752">{{cite journal | last = de Réaumur | first = RAF | authorlink = René Antoine Ferchault de Réaumur | year = 1752 | title = Observations sur la digestion des oiseaux | journal = Histoire de l'academie royale des sciences | volume = 1752|pages = 266, 461}}</ref> dan pemecahan [[Amilum|pati]] menjadi [[gula]] oleh ekstrak tumbuhan serta [[ludah|air liur]] telah diketahui. Namun, mekanisme terjadinya proses-proses ini belum dikenali.<ref>Williams, H. S. (1904) [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20120509114830/http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html |date=2012-05-09 }} Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007</ref>
Kimiawan Prancis, Anselme Payen, adalah ilmuwan pertama yang menemukan sebuah enzim, yaitu [[diastase]], pada 1833. Berselang beberapa dasawarsa kemudian, Louis Pasteur yang sedang meneliti fermentasi gula menjadi [[Etanol|alkohol]] dengan menggunakan [[ragi]], menulis bahwa reaksi fermentasi ini disebabkan oleh "gaya dorong vital" yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "[[Vitalisme|ferment]]", yang menurutnya hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkohol adalah aksi yang berhubungan dengan kehidupan dan keteraturan sel-sel ragi, dan bukannya kematian ataupun membusuknya sel-sel tersebut."<ref>{{cite journal |author=Dubos J.|year=1951|title=Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind|journal=Trends Biotechnol|volume=13|issue=12|pages=511–5|pmid=8595136 |doi=10.1016/S0167-7799(00)89014-9}}</ref>
Baris 24:
Pada tahun 1878, ahli [[fisiologi]] Jerman [[Wilhelm Kühne]] (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "''enzyme''", yang berasal dari [[bahasa Yunani]] ''ενζυμον'' yang berarti "dalam bahan pengembang" atau "dalam ragi", untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzim" (''enzyme)'' kelak digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti [[pepsin]], dan kata ''ferment'' digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.
Pada tahun 1897, [[Eduard Buchner]] memulai rangkaian makalah ilmiahnya tentang ekstrak ragi. Dalam sejumlah eksperimen di [[Universitas Humboldt Berlin|Universitas Berlin]], ia menemukan bahwa fermentasi gula oleh ekstrak ragi tetap berjalan sekalipun tidak ada sel ragi yang masih hidup di campuran.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.org] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20160629093844/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html |date=2016-06-29 }} Accessed 4 April 2007</ref> Ia menamai enzim yang memicu fermentasi sukrosa ini sebagai "''zymase''" ([[zimase]]).<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize.org] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20170708144420/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html |date=2017-07-08 }} Accessed 4 April 2007</ref> Pada tahun 1907, ia menerima [[penghargaan Nobel]] dalam bidang [[kimia]] untuk "penemuan fermentasi tanpa sel". Tata nama enzim hingga kini mengikuti contoh Buchner, yaitu dengan akhiran ''-ase'' dan sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, akhiran ''-ase'' ditambahkan pada nama [[substrat]] (zat yang direaksikan) enzim tersebut (contohnya: [[laktase]], merupakan enzim yang mengurai [[laktosa]]) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: [[DNA polimerase]] mengatalisasi reaksi [[polimerisasi]] terhadap DNA).
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja di luar sel hidup mendorong penelitian sifat-sifat biokimianya, tetapi identitas kimia enzim belum diketahui. Sejumlah ilmuwan menemukan bahwa aktivitas enzim terkait protein, tetapi beberapa ilmuwan (seperti peraih Nobel [[Richard Willstätter]]) berpendapat bahwa protein sendiri tidak mampu melakukan katalisis dan hanya bertindak sebagai pembawa enzim. Namun, pada tahun 1926, [[James B. Sumner]] berhasil mengkristalisasi enzim [[urease]] dan menunjukkan bahwa enzim ini merupakan protein murni. Ia kemudian melakukan hal serupa terhadap enzim katalase pada 1937. Biokimiawan AS [[John Howard Northrop]] dan [[Wendell Meredith Stanley]] secara pasti menunjukkan bahwa protein murni dapat menjadi enzim, melalui penelitiannya terhadap enzim-enzim pencernaan, yaitu pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Sumner, Northrop, dan Wendel meraih penghargaan Nobel Kimia pada tahun 1946.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.org] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20150905075056/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1946/ |date=2015-09-05 }} Accessed 4 April 2007</ref>
Dengan berhasilnya kristalisasi enzim, struktur enzim kemudian dapat dijabarkan melalui metode [[kristalografi sinar-X]]. Hal ini pertama kali diterapkan terhadap [[lisozim]], sebuah enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan putih telur, yang dapat memecah lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini diuraikan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh [[David Chilton Phillips]] dan hasilnya diterbitkan pada 1965.<ref>{{cite journal |author=Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR.|year=1965|title=Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution |journal=Nature |volume=22|issue=206|pages=757–61|pmid=5891407|doi=10.1038/206757a0}}</ref> Struktur rinci lisozim ini menandai permulaan bidang [[biologi struktur]] serta dimulainya usaha untuk memahami cara kerja enzim dalam tingkat atom.
Baris 52:
Di sebagian enzim, tidak ada asam amino yang langsung terlibat dalam katalisis, tetapi enzim tersebut memiliki situs untuk mengikat dan mengarahkan [[kofaktor (biokimia)|kofaktor]], yang kemudian terlibat dalam katalisis.<ref name="Suzuki_2015_7" /> Sebagian enzim juga memiliki situs alosterik, yang dapat mengikat sebuah molekul kecil yang menyebabkan perubahan konformasi yang dapat menaikkan atau menurunkan aktivitas.<ref>{{cite book | author = Krauss G | title = Biochemistry of Signal Transduction and Regulation | date = 2003 | publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim | isbn = 9783527605767 | edition = 3rd | pages = 89–114 | chapter = The Regulations of Enzyme Activity | chapterurl = https://books.google.com/books?id=iAvu2XRLnfYC&q=enzyme+metabolic+pathways+feedback+regulation&pg=PA91}}</ref>
Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan [[ribosom]]; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun [[ribozim]].
== Mekanisme ==
Baris 64:
==== Model "kunci dan gembok" ====
Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, [[Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]] mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.<ref>{{cite journal
Chem. Ges.|volume=27|pages=2985–93|url
==== Model ketepatan induksi ====
Baris 91:
=== Kofaktor ===
Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.<ref name="IUPAC cofactor">{{cite web |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |title=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor |accessdate=2007-10-30 |last=de Bolster |first=M.W.G. |year=1997 |publisher=International Union of Pure and Applied Chemistry |archive-date=2017-01-21 |archive-url=https://web.archive.org/web/20170121172848/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |dead-url=no }}</ref> Kofaktor dapat berupa zat [[anorganik]] (contohnya ion logam) ataupun zat [[Senyawa organik|organik]] (contohnya [[flavin]] dan [[heme]]). Kofaktor dapat berupa ''gugus prostetik'' yang mengikat dengan kuat, ataupun ''[[koenzim]]'', yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai ''apoenzim'' ataupun ''apoprotein''. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut ''holoenzim'' (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya [[tiamina pirofosfat]] pada enzim [[piruvat dehidrogenase]]). Istilah ''holoenzim'' juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti [[DNA polimerase]]. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.
Baris 99:
=== Koenzim ===
[[Berkas:NADH-3D-vdW.png|jmpl|kiri|150px|Model pengisian ruang koenzim NADH]]
Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.<ref name="IUPAC cofactor"/><ref>{{cite book|author=Wagner, Arthur L.|title=Vitamins and Coenzymes|url=https://archive.org/details/vitaminscoenzyme0000wagn|publisher=Krieger Pub Co|location=|year=1975|isbn=0-88275-258-8 }}</ref><ref name="IUPAC coenzyme">{{cite web |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |title=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme |accessdate=2007-10-30 |last=de Bolster |first=M.W.G. |year=1997 |publisher=International Union of Pure and Applied Chemistry |archive-date=2017-01-21 |archive-url=https://web.archive.org/web/20170121172848/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |dead-url=no }}</ref> Contoh koenzim mencakup [[Nikotinamida adenina dinukleotida|NADH]], [[Nikotinamida adenina dinucleotida fosfat|NADPH]] dan [[adenosina trifosfat]]. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion [[hidrida]] (H<sup>–</sup>) yang dibawa oleh [[nikotinamida adenina dinukleotida|NAD atau NADP<sup>+</sup>]], gugus asetil yang dibawa oleh [[koenzim A]], formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh [[asam folat]], dan gugus metil yang dibawa oleh [[S-adenosilmetionina]]. Beberapa koenzim seperti [[riboflavin]], [[tiamina]], dan [[asam folat]] adalah [[vitamin]].
Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.<ref>[http://www.brenda.uni-koeln.de/ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20081211024816/http://www.brenda.uni-koeln.de/ |date=2008-12-11 }} Accessed 4 April 2007</ref>
Baris 126:
Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisis kinetika didapatkan dari [[asai enzim]].
Pada tahun 1902, Victor Henri<ref>{{cite journal|author=Henri, V.|year=1902|title=Theorie generale de l'action de quelques diastases|journal=Compt. Rend. Hebd. Acad. Sci. Paris|volume=135|pages=916–9}}</ref> mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, tetapi data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah [[Peter Lauritz Sørensen]] menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (''buffering'') pada tahun 1909,<ref>{{cite journal|author=Sørensen,P.L.|year=1909|title=Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen|journal=Biochem. Z.|volume=21|pages=131–304}}</ref> kimiawan Jerman [[Leonor Michaelis]] dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, [[Maud Leonora Menten]], mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama [[Kinetika Henri-Michaelis-Menten]] (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).<ref>{{cite journal|author=Michaelis L., Menten M.|year=1913|title=Die Kinetik der Invertinwirkung|journal=Biochem. Z.|volume=49|pages=333–369}} [http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html English translation] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080509152745/http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html |date=2008-05-09 }} Accessed 6 April 2007</ref> Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh [[George Edward Briggs|G. E. Briggs]] dan [[J. B. S. Haldane]]. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang .<ref>{{cite journal|url=http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|author=Briggs G. E., Haldane J. B. S.|year=1925|title=A note on the kinetics of enzyme action|journal=Biochem. J.|volume=19|pages=339–339|pmid=16743508|access-date=2009-04-30|archive-date=2015-03-19|archive-url=https://web.archive.org/web/20150319090436/http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|dead-url=no}}</ref>
Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.
Baris 174:
Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan dalam [[transduksi signal]] dan regulasi sel, sering kali melalui enzim [[kinase]] dan [[fosfatase]].<ref>{{cite journal |author=Hunter T.|year=1995|title=Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling|journal=Cell.|volume=80 |issue=2|pages=225–36|pmid=7834742|doi=10.1016/0092-8674(95)90405-0}}</ref> Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan [[miosin]] menghidrolisis ATP untuk menghasilkan [[kontraksi otot]].<ref>{{cite journal |author=Berg JS, Powell BC, Cheney RE |title=A millennial myosin census |journal=Mol. Biol. Cell |volume=12 |issue=4 |pages=780–94 |year=2001 |month=April |pmid=11294886 |pmc=32266 |url=http://www.molbiolcell.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11294886 |day=01}}</ref> ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah [[pompa ion]] yang terlibat dalam [[transpor aktif]]. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti [[lusiferase]] yang menghasilkan cahaya pada [[kunang-kunang]].<ref>{{cite journal |author=Meighen EA |title=Molecular biology of bacterial bioluminescence |journal=Microbiol. Rev. |volume=55 |issue=1 |pages=123–42 |year=1991 |month=March |pmid=2030669 |pmc=372803 |url=http://mmbr.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2030669 |day=01}}</ref> [[Virus]] juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya [[HIV integrase]] dan [[transkriptase balik]].
Salah satu fungsi penting enzim adalah pada [[sistem pencernaan]] hewan. Enzim seperti [[amilase]] dan [[protease]] memecah molekul yang besar (seperti [[Amilum|pati]] dan [[protein]]) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, tetapi enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti [[maltosa]], yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi [[glukosa]], sehingga dapat diserap. Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada [[hewan pemamah biak]], mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim [[selulase]] yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.<ref>{{cite journal |author=Mackie RI, White BA |title=Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output |journal=J. Dairy Sci. |volume=73 |issue=10 |pages=2971–95 |year=1990 |pmid=2178174 |url=http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971 |month=Oct |day=01 |access-date=2009-05-09 |archive-date=2008-11-21 |archive-url=https://web.archive.org/web/20081121185256/http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971 |dead-url=no }}</ref>
Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan [[lintasan metabolisme]]. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan.
Baris 184:
# '''Produksi enzim''' ([[Transkripsi (genetik)|transkripsi]] dan [[translasi (biologi)|translasi]] gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada respons sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulasi gen ini disebut [[induksi dan inhibisi enzim]]. Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi [[resistensi antibiotik|resisten terhadap antibiotik]] seperti [[penisilin]] karena enzim yang disebut [[beta-laktamase]] menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah enzim dalam [[hati]] yang disebut [[sitokrom P450 oksidase]] yang penting dalam [[metabolisme obat]]. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan [[interaksi obat]].
# Enzim dapat di'''kompartemenkan''', dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam [[kompartemen sel]] yang berbeda. Sebagai contoh, [[asam lemak]] disintesis oleh sekelompok enzim dalam [[sitosol]], [[retikulum endoplasma]], dan [[aparat golgi]], dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam [[mitokondria]] melalui [[β-oksidasi]].<ref>{{cite journal |author=Faergeman NJ, Knudsen J |title=Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling |journal=Biochem. J. |volume=323 |issue=Pt 1 |pages=1–12 |year=1997 |month=April |pmid=9173866 |pmc=1218279 |url=http://www.biochemj.org/bj/323/0001/bj3230001.htm |access-date=2009-05-10 |archive-date=2002-09-22 |archive-url=https://web.archive.org/web/20020922132312/http://www.biochemj.org/bj/323/0001/bj3230001.htm |dead-url=no }}</ref>
# Enzim dapat diregulasi oleh '''[[inhibitor enzim|inhibitor]] dan aktivator'''. Contohnya, produk akhir lintasan metabolisme sering kali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga [[homeostasis]] organisme hidup.
# Enzim dapat diregulasi melalui ''[[modifikasi pascatranslasi]]''. Ia dapat meliputi [[fosforilasi]], [[asam miristat|miristoilasi]], dan [[glikosilasi]]. Contohnya, sebagai respon terhadap [[insulin]], fosforilasi banyak enzim termasuk [[glikogen sintase]] membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi [[glikogen]] dan mengizinkan sel merespons terhadap perubahan kadar [[gula darah]].<ref>{{cite journal |url=http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175 |author=Doble B. W., Woodgett J. R. |year=2003 |month=April |title=GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase |journal=J. Cell. Sci. |volume=116 |pages=1175–86 |pmid=12615961 |doi=10.1242/jcs.00384 |access-date=2009-05-10 |archive-date=2007-09-30 |archive-url=https://web.archive.org/web/20070930043534/http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175 |dead-url=no }}</ref> Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. [[Kimotripsin]] yang merupakan [[protease]] pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai [[kimotripsinogen]] di [[pankreas]]. Ia kemudian ditranspor ke dalam lambung di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki lambung. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai [[zimogen]].
# Beberapa enzim dapat menjadi ''aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda''. Contohnya, [[hemaglutinin]] pada virus [[influenza]] menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki [[lisosom]].<ref>{{cite journal|doi=10.1016/0092-8674(93)90260-W|author=Carr C. M., Kim P. S. |year=2003|month=April|title=A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin|journal=Cell|volume=73|pages=823–32|pmid=8500173}}</ref>
Baris 193:
Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga [[homeostasis]], malafungsi (mutasi, kelebihan produksi, kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan [[penyakit genetik]]. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita.
Salah satu contohnya adalah [[fenilketonuria]]. Mutasi asam amino tunggal pada enzim [[fenilalania hidroksilase]] yang mengatalisis langkah pertama degradasi [[fenilalanina]] mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan [[keterbelakangan mental]] jika ia tidak diobati.<ref>[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090927134528/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 |date=2009-09-27 }} Accessed 4 April 2007</ref>
Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah (''germline mutation'') pada gen yang mengkode enzim [[reparasi DNA]]. Ia dapat menyebakan sindrom penyakit kanker keturunan seperti [[xeroderma pigmentosum]]. Kerusakan ada enzim ini dapat menyebabkan kanker karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang. Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya berbagai jenis kanker pada penderita.
{{clear}}
== Referensi ==▼
{{reflist|2}}▼
== Lihat pula ==
Baris 209 ⟶ 206:
* [[Proteomika]] dan [[rekayasa protein]]
* [[Enzim terimobilisasi]]
▲== Referensi ==
▲{{reflist|2}}
{{Enzim}}
| |||