Enzim: Perbedaan antara revisi

{{test}}[[Berkas:Purine Nucleoside Phosphorylase.jpg|230px|thumbjmpl|Model komputer enzim [[purinapurin nukleosida fosforilase]] (PNPase)]]

[[ImageBerkas:CatalysisScheme-en.pngsvg|thumbjmpl|rightka|292px|Diagram energi potensial reaksi kimia organik yang menunjukkan efek katalis pada suatu reaksi eksotermik hipotetis X + Y = Z.]]

'''Enzim''' adalah [[biomolekul]] berupa [[protein]] yang berfungsi sebagai [[katalis]] (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu [[reaksi kimia]] [[senyawa organik|organik]].<ref>{{cite book |author=Smith AL (Ed) ''et al.'' |title=Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology |url=https://archive.org/details/oxforddictionary0000unse_e9s4|publisher=Oxford University Press |location=Oxford [Oxfordshire] |year=1997 |isbn=0-19-854768-4 }}</ref><ref>{{cite book |author=Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett |title=Biochemistry |url=https://archive.org/details/fundamentalsbioc00garr|publisher=Saunders College Pub |location=Philadelphia |year=1999 |pages=426–7[https://archive.org/details/fundamentalsbioc00garr/page/n435 426]–7|isbn=0-03-022318-0 }}</ref> Fungsi enzim sebagai biokatalisator suatu reaksi kimia. Energi yang diperlukan oleh enzim di dalam [[reaksi kimia]] sangat kecil sehingga berfungsi menurunkan energi aktivasi.<ref>{{Cite book|last=Susilawati dan Bachtiar, N.|first=|date=2018|url=http://repository.uin-suska.ac.id/26091/1/Buku%20Biologi%20Dasar%20Terintegrasi.pdf|title=Biologi Dasar Terintegrasi|location=Pekanbaru|publisher=Kreasi Edukasi|isbn=978-602-6879-99-8|pages=72|url-status=live|access-date=2021-01-31|archive-date=2021-04-15|archive-url=https://web.archive.org/web/20210415143329/http://repository.uin-suska.ac.id/26091/1/Buku%20Biologi%20Dasar%20Terintegrasi.pdf|dead-url=no}}</ref> [[Molekul]] awal yang disebut [[substrat]] akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu kondisi/zat, yang disebut [[promoter]]. Semua proses biologis [[sel (biologi)|sel]] memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah [[lintasan metabolisme]] yang ditentukan oleh [[hormon]] sebagai promoter.

:X + '''''C''''' → X'''''C''''' (1)

Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam [[senyawa kimia|senyawa]] atau [[reaksi kimia]]. Hal ini disebabkan perbedaan [[struktur kimia]] tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim [[α-amilase]] hanya dapat digunakan pada proses perombakan [[Amilum|pati]] menjadi [[glukosa]].

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah [[substrat]], [[suhu]], [[keasaman]], [[kofaktor]] dan [[inhibitor]]. Tiap enzim memerlukan suhu dan [[pH]] (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah [[protein]], yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau [[pH]] yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara [[optimal]] atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. [[Inhibitor enzim|Inhibitor]] adalah [[molekul]] yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan [[aktivator enzim|aktivator]] adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak [[obat]] dan [[racun]] adalah inihibitor enzim.

== Etimologi dan Sejarahsejarah ==

[[Berkas:Eduardbuchner.jpg|thumbjmpl|180px|rightka|[[Eduard Buchner]]]]

Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapunmaupun terhadap [[substrat]] yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik [[hidrofilik]]/[[hidrofobik]] enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat [[stereospesifisitas]], [[regioselektivitas]], dan [[kemoselektivitas]] yang sangat tinggi.<ref>{{cite journal |author=Jaeger KE, Eggert T.|year=2004|title=Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution| journal=Curr Opin Biotechnol.|volume=15 |issue=4|pages=305–13|pmid=15358000|doi=10.1016/j.copbio.2004.06.007}}</ref>

Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan [[ekspresi gen|pengekspresian]] [[genom]]. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim seperti [[DNA polimerase]] mengatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.<ref>{{cite journal |author=Shevelev IV, Hubscher U.|year=2002|title=The 3' 5' exonucleases| journal=Nat Rev Mol Cell Biol.|volume=3|issue=5|pages=364–76|pmid=11988770|doi=10.1038/nrm804}}</ref> Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase [[mamalia]].<ref>{{cite book |author=Tymoczko, John L.; Stryer Berg Tymoczko; Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark |title=Biochemistry |url=https://archive.org/details/biochemistrysupp0000stry|publisher=W.H. Freeman |location=San Francisco |year=2002 |isbn=0-7167-4955-6 }}</ref> Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada [[RNA polimerase]],<ref>{{cite journal |author=Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K.|year=2006|title=Transcript-assisted transcriptional proofreading| journal=Science.|volume=313|pages=518–20|pmid=16873663|doi=10.1126/science.1127422}}</ref> [[aminoasil tRNA sintetase]]<ref>{{cite journal |author=Ibba M, Soll D.|year=2000|title=Aminoacyl-tRNA synthesis|journal=Annu Rev Biochem. |volume=69 |pages=617–50 |pmid=10966471 |doi=10.1146/annurev.biochem.69.1.617}}</ref> dan [[ribosom]].<ref>{{cite journal |author=Rodnina MV, Wintermeyer W.|year=2001|title=Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms| journal=Annu Rev Biochem.|volume=70|pages=415–35|pmid=11395413 | doi =10.1146/annurev.biochem.70.1.415}}</ref>

Beberapa enzim yang menghasilkan [[metabolit sekunder]] dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.<ref>{{cite web |url=http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm |title=The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function |accessdate=2006-10-11 |last=Firn |first=Richard |archive-date=2006-10-31 |archive-url=https://web.archive.org/web/20061031063451/http://www-users.york.ac.uk/~drf1/rdf_sp1.htm |dead-url=yes }}</ref>

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, [[Hermann Emil Fischer|Emil Fischer]] mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.<ref>{{cite journal |author=Fischer E.|year=1894|title=Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme| journal=Ber. Dt.

Chem. Ges.|volume=27|pages=2985–93|url =http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|doi=10.1002/cber.18940270364 |access-date=2009-04-28|archive-date=2011-05-11|archive-url=https://web.archive.org/web/20110511082519/http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|dead-url=no}}</ref> Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

[[Berkas:Induced fit diagram id.svg|thumbjmpl|450px450x450px|Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.]]

Pada tahun 1958, [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.<ref>{{cite journal|doi=10.1073/pnas.44.2.98|author=Koshland D. E.|year=1958|title=Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|journal=Proc. Natl. Acad. Sci.|volume=44|issue=2|pages=98–104|pmid=16590179}}</ref> Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi [[rantai samping]] asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkanmengizinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.<ref>{{cite journal|author=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|year=2002|title=Glycosidase mechanisms|journal=Curr Opin Chem Biol.|volume=6|issue=5|pages=619–29|pmid=12413546|doi=10.1016/S1367-5931(02)00380-0}}</ref> Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.<ref>{{cite book |last=Boyer |first=Rodney |title=Concepts in Biochemistry |url=https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye|origyear=2002 |accessdate=2007-04-21 |edition=2nd |publisher=John Wiley & Sons, Inc. |location=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |isbn=0-470-00379-0 |pages=137–8[https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye/page/137 137]–8|chapter=6 |year=2002 |oclc=51720783}}</ref>

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG^‡:<ref>{{cite book |author=Fersht, Alan |title=Enzyme structure and mechanism |url=https://archive.org/details/enzymestructurem0000fers_k2m7|publisher=W.H. Freeman |location=San Francisco |year=1985 |pages=50–2[https://archive.org/details/enzymestructurem0000fers_k2m7/page/50 50]–2|isbn=0-7167-1615-1 }}</ref>

* Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,<ref>{{cite book |author=Jencks, William P. |title=Catalysis in chemistry and enzymology |publisher=Dover |location=Mineola, N.Y |year=1987 |isbn=0-486-65460-5 }}</ref> dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.<ref>{{cite journal |author=Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A |title=How important are entropic contributions to enzyme catalysis? |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volume=97 |issue=22 |pages=11899–904 |year=2000 |pmid=11050223 |doi=10.1073/pnas.97.22.11899}}</ref>

Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.<ref>{{cite journal |author=Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D |title=Enzyme dynamics during catalysis |journal=Science |volume=295 |issue=5559 |pages=1520–3 |year=2002 |month=February |pmid=11859194 |doi=10.1126/science.1066176 }} </ref><ref>{{cite journal |author=Agarwal PK |title=Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes |journal=J. Am. Chem. Soc. |volume=127 |issue=43 |pages=15248–56 |year=2005 |month=November |pmid=16248667 |doi=10.1021/ja055251s }}</ref><ref>{{cite journal |author=Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W, ''et al'' |title=Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis |journal=Nature |volume=438 |issue=7064 |pages=117–21 |year=2005 |month=November |pmid=16267559 |doi=10.1038/nature04105 }}</ref> Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan [[domain protein]]. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik.<ref>{{cite journal |url=http://www.structure.org/content/article/abstract?uid=PIIS096921260500167X |author=Yang LW, Bahar I |title=Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes| |journal=Structure |date=5 June 2005 |volume=13 |pages=893–904 |pmid=15939021 |doi=10.1016/j.str.2005.03.015 }}{{Pranala mati|date=Januari 2021 |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}</ref><ref>{{cite journal |doi=10.1073/pnas.052005999 |author=Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S.|title=Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis| journal=Proc Natl Acad Sci USA.|date=5 March 2002 |volume=99 |pages=2794–9 |pmid=11867722}}</ref><ref>{{cite journal |author=Agarwal PK, Geist A, Gorin A |title=Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A |journal=Biochemistry |volume=43 |issue=33 |pages=10605–18 |year=2004 |month=August |pmid=15311922 |doi=10.1021/bi0495228 }}</ref><ref>{{cite journal|url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|author=Tousignant A, Pelletier JN.|title=Protein motions promote catalysis|journal=Chem Biol.|year=2004|month=August|volume=11|issue=8|pages=1037–42|pmid=15324804 |doi=10.1016/j.chembiol.2004.06.007|access-date=2009-04-28|archive-date=2009-11-30|archive-url=https://web.archive.org/web/20091130073740/http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRP-4D4JYMC-6&_coverDate=08%2F31%2F2004&_alid=465962916&_rdoc=1&_fmt=&_orig=search&_qd=1&_cdi=6240&_sort=d&view=c&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=613585a6164baa38b4f6536d8da9170a|dead-url=yes}}</ref> Gerakan protein sangat vital, namuntetapi apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini.<ref>{{cite journal |author=Olsson MHM, Parson WW, Warshel A |title=Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis |journal=Chem. Rev. |volume=106 |issue=5 |pages=1737–56 |year=2006 |doi=10.1021/cr040427e }}</ref> Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.

Enzim [[alosterik]] mengubah strukturnya sesuai dengan [[efektor]]nya. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung, di mana efektor mengikat [[tapak ikat]] enzim secara lngsung, ataupun secara tidak langsung, di mana efektor mengikat protein atau [[subunit protein]] lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik, sehingga mempengaruhimemengaruhi aktivitas katalitiknya.

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa memerlukan pula molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.<ref name="IUPAC cofactor">{{cite web |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |title=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor |accessdate=2007-10-30 |last=de Bolster |first=M.W.G. |year=1997 |publisher=International Union of Pure and Applied Chemistry |archive-date=2017-01-21 |archive-url=https://web.archive.org/web/20170121172848/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |dead-url=no }}</ref> Kofaktor dapat berupa zat [[anorganik]] (contohnya ion logam) ataupun zat [[Senyawa organik|organik]] (contohnya [[flavin]] dan [[heme]]). Kofaktor dapat berupa ''gugus prostetik'' yang mengikat dengan kuat, ataupun ''[[koenzim]]'', yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi.

[[Berkas:NADH-3D-vdW.png|thumbjmpl|leftkiri|150px|Model pengisian ruang koenzim NADH]]

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.<ref name="IUPAC cofactor"/><ref>{{cite book |author=Wagner, Arthur L. |title=Vitamins and Coenzymes |url=https://archive.org/details/vitaminscoenzyme0000wagn|publisher=Krieger Pub Co |location=|year=1975 |isbn=0-88275-258-8 }}</ref><ref name="IUPAC coenzyme">{{cite web |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |title=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme |accessdate=2007-10-30 |last=de Bolster |first=M.W.G. |year=1997 |publisher=International Union of Pure and Applied Chemistry |archive-date=2017-01-21 |archive-url=https://web.archive.org/web/20170121172848/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |dead-url=no }}</ref> Contoh koenzim mencakup [[Nikotinamida adenina dinukleotida|NADH]], [[Nikotinamida adenina dinucleotida fosfat|NADPH]] dan [[adenosina trifosfat]]. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion [[hidrida]] (H^–) yang dibawa oleh [[nikotinamida adenina dinukleotida|NAD atau NADP⁺]], gugus asetil yang dibawa oleh [[koenzim A]], formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh [[asam folat]], dan gugus metil yang dibawa oleh [[S-adenosilmetionina]]. Beberapa koenzim seperti [[riboflavin]], [[tiamina]], dan [[asam folat]] adalah [[vitamin]].

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.<ref>[http://www.brenda.uni-koeln.de/ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20081211024816/http://www.brenda.uni-koeln.de/ |date=2008-12-11 }} Accessed 4 April 2007</ref>

[[Berkas:Carbonic anhydrase reaction in tissue.svg|thumbjmpl|300px|Tahapan-tahapan energi pada [[reaksi kimia]]. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai [[keadaan transisi]], yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk.]]

Enzim mengatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri, namuntetapi hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh, [[karbonat anhidrase]] mengatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.

[[Berkas:Simple mechanism.svg|thumbjmpl|leftkiri|300px|Mekanisme reaksi enzimatik untuk sebuah subtrat tunggal. Enzim (E) mengikat substrat (S) dan menghasilkan produk (P).]]

Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisaanalisis kinetika didapatkan dari [[asai enzim]].

Pada tahun 1902, Victor Henri<ref>{{cite journal|author=Henri, V.|year=1902|title=Theorie generale de l'action de quelques diastases|journal=Compt. Rend. Hebd. Acad. Sci. Paris|volume=135|pages=916–9}}</ref> mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, namuntetapi data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah [[Peter Lauritz Sørensen]] menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (''buffering'') pada tahun 1909,<ref>{{cite journal|author=Sørensen,P.L.|year=1909|title=Enzymstudien {II}. Über die Messung und Bedeutung der Wasserstoffionenkonzentration bei enzymatischen Prozessen|journal=Biochem. Z.|volume=21|pages=131–304}}</ref>, kimiawan Jerman [[Leonor Michaelis]] dan murid bimbingan pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, [[Maud Leonora Menten]], mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama [[Kinetika Henri-Michaelis-Menten]] (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).<ref>{{cite journal|author=Michaelis L., Menten M.|year=1913|title=Die Kinetik der Invertinwirkung|journal=Biochem. Z.|volume=49|pages=333–369}} [http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html English translation] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080509152745/http://web.lemoyne.edu/~giunta/menten.html |date=2008-05-09 }} Accessed 6 April 2007</ref> Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh [[George Edward Briggs|G. E. Briggs]] dan [[J. B. S. Haldane]]. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang .<ref> {{cite journal|url=http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|author=Briggs G. E., Haldane J. B. S.|year=1925|title=A note on the kinetics of enzyme action|journal=Biochem. J.|volume=19|pages=339–339|pmid=16743508|access-date=2009-04-30|archive-date=2015-03-19|archive-url=https://web.archive.org/web/20150319090436/http://www.biochemj.org/bj/019/0338/bj0190338_browse.htm|dead-url=no}}</ref>

[[Berkas:Michaelis-Menten saturation curve of an enzyme reaction.svg|thumbjmpl|300px|rightka|Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (''v'').''']]

Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh ''k''_cat/''K''_m. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan [[tetapan kelajuan]] semua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritisteoretis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 10⁸ sampai 10⁹ (M^-1−1 s^-1−1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut ''secara katalitik sempurna'' ataupun ''secara kinetika sempurna''. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah [[karbonat anhidrase]], [[asetilkolinesterase]], [[katalase]], fumarase, β-laktamase, dan [[superoksida dismutase]].

Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada [[hukum aksi massa]], yang diturunkan berdasarkan asumsi [[difusi]] bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia dan selularseluler yang menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (''macromolecular crowding''), perpisahan fase enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi.<ref>{{cite journal |author=Ellis RJ |title=Macromolecular crowding: obvious but underappreciated |journal=Trends Biochem. Sci. |volume=26 |issue=10 |pages=597–604 |year=2001 |pmid=11590012 |doi=10.1016/S0968-0004(01)01938-7}}</ref> Pada situasi seperti ini, [[kinetika Michaelis-Menten]] [[fraktal]] dapat diterapkan.<ref>{{cite journal |author=Kopelman R |title=Fractal Reaction Kinetics |journal=Science |volume=241 |issue=4873 |pages=1620–26 |year=1988 | doi =10.1126/science.241.4873.1620 |pmid=17820893}}</ref><ref>{{cite journal |author=Savageau MA |title=Michaelis-Menten mechanism reconsidered: implications of fractal kinetics |journal=J. Theor. Biol. |volume=176 |issue=1 |pages=115–24 |year=1995 |pmid=7475096 |doi=10.1006/jtbi.1995.0181}}</ref><ref>{{cite journal |author=Schnell S, Turner TE |title=Reaction kinetics in intracellular environments with macromolecular crowding: simulations and rate laws |journal=Prog. Biophys. Mol. Biol. |volume=85 |issue=2–3 |pages=235–60 |year=2004 |pmid=15142746 |doi=10.1016/j.pbiomolbio.2004.01.012}}</ref><ref>{{cite journal |author=Xu F, Ding H |title=A new kinetic model for heterogeneous (or spatially confined) enzymatic catalysis: Contributions from the fractal and jamming (overcrowding) effects |journal=Appl. Catal. A: Gen. |volume=317 |issue=1 |pages=70–81 |year=2007 |doi=10.1016/j.apcata.2006.10.014 }}</ref>

Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh, [[metotreksat]] adalah inihibitor kompetitif untuk enzim [[dihidrofolat reduktase]]. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namuntetapi memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan K_m.

Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namuntetapi hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namuntetapi dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.

[[Berkas:Methotrexate and folic acid compared.png||thumbjmpl|400px|rightka|Koenzim asam folat (kiri) dan obat anti kanker metotreksat (kanan) memiliki struktur yang sangat mirip. Oleh sebab itu, metotreksat adalah inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.]]

Inhibitor ireversibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk dengan protein. Inaktivasi ini bersifat ireversible. Inhibitor seperti ini contohnya [[efloritina]], obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang disebabkan oleh protozoa ''African trypanosomiasis''.<ref name=Poulin>Poulin R, Lu L, Ackermann B, Bey P, Pegg AE. [http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 ''Mechanism of the irreversible inactivation of mouse ornithine decarboxylase by alpha-difluoromethylornithine. Characterization of sequences at the inhibitor and coenzyme binding sites.''] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090124095637/http://www.jbc.org/cgi/reprint/267/1/150 |date=2009-01-24 }} J Biol Chem. 1992 January 5;267(1):150–8. PMID 1730582</ref> [[Penisilin]] dan [[Aspirin]] juga bekerja dengan cara yang sama. Senyawa obat ini terikat pada tapak aktif, dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi bentuk aktif yang bereaksi secara ireversibel dengan satu atau lebih residu asam amino.

Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai obat [[aspirin]]. Aspirin menginhibisi enzim [[siklooksigenase-1|COX-1]] dan [[siklooksigenasisiklooksigenase-2|COX-2]] yang memproduksi pembawa pesan peradangan [[prostaglandin]], sehingga ia dapat menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, [[sianida]] yang merupakan inhibitor enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif enzim [[sitokrom c oksidase]] dan memblokmengeblok [[pernafasanpernapasan sel]].<ref>{{cite journal|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|author=Yoshikawa S and Caughey WS.|year=1990|month=May|volume=265|issue=14|title=Infrared evidence of cyanide binding to iron and copper sites in bovine heart cytochrome c oxidase. Implications regarding oxygen reduction|journal=J Biol Chem.|pages=7945–58|pmid=2159465|day=15|access-date=2009-05-09|archive-date=2008-09-25|archive-url=https://web.archive.org/web/20080925034139/http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/14/7945|dead-url=yes}}</ref>

Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan dalam [[transduksi signal]] dan regulasi sel, seringkalisering kali melalui enzim [[kinase]] dan [[fosfatase]].<ref>{{cite journal |author=Hunter T.|year=1995|title=Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling|journal=Cell.|volume=80 |issue=2|pages=225–36|pmid=7834742|doi=10.1016/0092-8674(95)90405-0}}</ref> Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan [[miosin]] menghidrolisis ATP untuk menghasilkan [[kontraksi otot]].<ref>{{cite journal |author=Berg JS, Powell BC, Cheney RE |title=A millennial myosin census |journal=Mol. Biol. Cell |volume=12 |issue=4 |pages=780–94 |year=2001 |month=April |pmid=11294886 |pmc=32266 |url=http://www.molbiolcell.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11294886 |day=01}}</ref> ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah [[pompa ion]] yang terlibat dalam [[transpor aktif]]. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti [[lusiferase]] yang menghasilkan cahaya pada [[kunang-kunang]].<ref>{{cite journal |author=Meighen EA |title=Molecular biology of bacterial bioluminescence |journal=Microbiol. Rev. |volume=55 |issue=1 |pages=123–42 |year=1991 |month=March |pmid=2030669 |pmc=372803 |url=http://mmbr.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=2030669 |day=01}}</ref> [[Virus]] juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya [[HIV integrase]] dan [[transkriptase balik]].

Salah satu fungsi penting enzim adalah pada [[sistem pencernaan]] hewan. Enzim seperti [[amilase]] dan [[protease]] memecah molekul yang besar (seperti [[Amilum|pati]] dan [[protein]]) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, namuntetapi enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti [[maltosa]], yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi [[glukosa]], sehingga dapat diserap. Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada [[hewan pemamah biak]], mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim [[selulase]] yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.<ref>{{cite journal |author=Mackie RI, White BA |title=Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output |journal=J. Dairy Sci. |volume=73 |issue=10 |pages=2971–95 |year=1990 |pmid=2178174 |url=http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971 |month=Oct |day=01 |access-date=2009-05-09 |archive-date=2008-11-21 |archive-url=https://web.archive.org/web/20081121185256/http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971 |dead-url=no }}</ref>

Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme seperti [[glikolisis]] tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan menjadi ter[[fosforliasi]] pada karbon-karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat. Namun, jika [[heksokinase]] ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan, namuntetapi fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat, sedemikiannya produk [[glukosa-6-fosfat]] ditemukan sebagai produk utama. Oleh karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.

# '''Produksi enzim''' ([[Transkripsi (genetik)|transkripsi]] dan [[translasi (biologi)|translasi]] gen enzim) dapat ditingkatkan atau diturunkan bergantung pada responrespons sel terhadap perubahan lingkungan. Bentuk regulaseregulasi gen ini disebut [[induksi dan inhibisi enzim]]. Sebagai contohnya, bakteri dapat menjadi [[resistansiresistensi antibiotik|resistanresisten terhadap antibiotik]] seperti [[penisilin]] karena enzim yang disebut [[beta-laktamase]] menginduksi hidrolisis cincin beta-laktam penisilin. Contoh lainnya adalah enzim dalam [[hati]] yang disebut [[sitokrom P450 oksidase]] yang penting dalam [[metabolisme obat]]. Induksi atau inhibisi enzim ini dapat mengakibatkan [[interaksi obat]].

# Enzim dapat di'''kompartemenkan''', dengan lintasan metabolisme yang berbeda-beda yang terjadi dalam [[kompartemen sel]] yang berbeda. Sebagai contoh, [[asam lemak]] disintesis oleh sekelompok enzim dalam [[sitosol]], [[retikulum endoplasma]], dan [[aparat golgi]], dan digunakan oleh sekelompok enzim lainnya sebagai sumber energi dalam [[mitokondria]] melalui [[β-oksidasi]].<ref>{{cite journal |author=Faergeman NJ, Knudsen J |title=Role of long-chain fatty acyl-CoA esters in the regulation of metabolism and in cell signalling |journal=Biochem. J. |volume=323 |issue=Pt 1 |pages=1–12 |year=1997 |month=April |pmid=9173866 |pmc=1218279 |url=http://www.biochemj.org/bj/323/0001/bj3230001.htm |access-date=2009-05-10 |archive-date=2002-09-22 |archive-url=https://web.archive.org/web/20020922132312/http://www.biochemj.org/bj/323/0001/bj3230001.htm |dead-url=no }}</ref>

# Enzim dapat diregulasi oleh '''[[inhibitor enzim|inhibitor]] dan aktivator'''. Contohnya, produk akhir lintasan metabolisme seringkalisering kali merupakan inhibitor enzim pertama yang terlibat dalam lintasan metabolisme, sehingga ia dapat meregulasi jumlah produk akhir lintasan metabolisme tersebut. Mekanisme regulasi seperti ini disebut umpan balik negatif karena jumlah produk akhir diatur oleh konsentrasi produk itu sendiri. Mekanisme umpan balik negatif dapat secara efektif mengatur laju sintesis zat antara metabolit tergantung pada kebutuhan sel. Hal ini membantu alokasi bahan zat dan energi secara ekonomis dan menghindari pembuatan produk akhir yang berlebihan. Kontrol aksi enzimatik membantu menjaga [[homeostasis]] organisme hidup.

# Enzim dapat diregulasi melalui '''[[modifikasi pasca-translasionalpascatranslasi]]'''. Ia dapat meliputi [[fosforilasi]], [[asam miristat|miristoilasi]], dan [[glikosilasi]]. Contohnya, sebagai respon terhadap [[insulin]], fosforilasi banyak enzim termasuk [[glikogen sintase]] membantu mengontrol sintesis ataupun degradasi [[glikogen]] dan mengijinkanmengizinkan sel meresponmerespons terhadap perubahan kadar [[gula darah]] dalam darah.<ref>{{cite journal |url=http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175 |author=Doble B. W., Woodgett J. R. |year=2003 |month=April |title=GSK-3: tricks of the trade for a multi-tasking kinase |journal=J. Cell. Sci. |volume=116 |pages=1175–86 |pmid=12615961 |doi=10.1242/jcs.00384 |access-date=2009-05-10 |archive-date=2007-09-30 |archive-url=https://web.archive.org/web/20070930043534/http://jcs.biologists.org/cgi/content/full/116/7/1175 |dead-url=no }}</ref> Contoh lain modifikasi pasca-translasional adalah pembelahan rantai polipeptida. [[Kimotripsin]] yang merupakan [[protease]] pencernaan diproduksi dalam keadaan tidak aktif sebagai [[kimotripsinogen]] di [[pankreas]]. Ia kemudian ditranspor ke dalam perutlambung di mana ia diaktivasi. Hal ini menghalangi enzim mencerna pankreas dan jaringan lainnya sebelum ia memasuki perutlambung. Jenis prekursor tak aktif ini dikenal sebagai [[zimogen]].

# Beberapa enzim dapat menjadi '''aktif ketika berada pada lingkungan yang berbeda'''. Contohnya, [[hemaglutinin]] pada virus [[influenza]] menjadi aktif dikarenakan kondisi asam lingkungan. Hal ini terjadi ketika virus terbawa ke dalam sel inang dan memasuki [[lisosom]].<ref>{{cite journal|doi=10.1016/0092-8674(93)90260-W|author=Carr C. M., Kim P. S. |year=2003|month=April|title=A spring-loaded mechanism for the conformational change of influenza hemagglutinin|journal=Cell|volume=73|pages=823–32|pmid=8500173}}</ref>

[[Berkas:Phenylalanine hydroxylase brighter.jpg|thumbjmpl|200px|[[Fenilalanina hidroksilase]]. Sumber: [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1KW0 PDB 1KW0] ]]

Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga [[homeostasis]], malafungsi (mutasi, kelebihan produksi, kekurangan produksi ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan [[penyakit genetik]]. Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit-penyakit mematikan dapat disebabkan oleh hanya mala fungsi satu enzim dari ribuan enzim yang ada dalam tubuh kita.

Salah satu contohnya adalah [[fenilketonuria]]. Mutasi asam amino tunggal pada enzim [[fenilalania hidroksilase]] yang mengatalisis langkah pertama degradasi [[fenilalanina]] mengakibatkan penumpukkan fenilalanina dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan [[keterbelakangan mental]] jika ia tidak diobati.<ref> [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 Phenylketonuria: NCBI Genes and Disease] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090927134528/http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowSection&rid=gnd.section.234 |date=2009-09-27 }} Accessed 4 April 2007</ref>