Enzim: Perbedaan antara revisi
Konten dihapus Konten ditambahkan
Baris 118:
Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan pra-orientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini masih kontroversial.<ref>{{cite journal|author=Garcia-Viloca M., Gao J., Karplus M., Truhlar D. G.|year=2004|title=How enzymes work: analysis by modern rate theory and computer simulations|journal=Science|volume=303|issue=5655|pages=186–95|pmid=14716003 |doi=10.1126/science.1088172}}</ref><ref>
{{cite journal|author=Olsson M. H., Siegbahn P. E., Warshel A.|year=2004|title=Simulations of the large kinetic isotope effect and the temperature dependence of the hydrogen atom transfer in lipoxygenase|journal =J. Am. Chem. Soc.|volume=126|issue=9|pages=2820–8|pmid=14995199 |doi=10.1021/ja037233l}}</ref> Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada [[triptamina]].<ref>{{cite journal|author=Masgrau L., Roujeinikova A., Johannissen L. O., Hothi P., Basran J., Ranaghan K. E., Mulholland A. J., Sutcliffe M. J., Scrutton N. S., Leys D.|year=2006|title=Atomic Description of an Enzyme Reaction Dominated by Proton Tunneling|journal=Science| volume=312|issue=5771|pages=237–41|pmid=16614214|doi=10.1126/science.1126002}}</ref>
==Inhibisi==
[[Image:Competitive inhibition.svg|thumb|400px|Inhibitor kompetitif mengikat enzim secara reversibel, menghalangi pengikatan substrat. Di lain pihak, pengikatn substrat juga menghalangi pengikatan inhibitor. Substrat dan inhibitor berkompetisi satu sama lainnya.]]
[[Image:Inhibition.png|thumb|400px|Jenis-jenis inihibisi. Klasifikasi ini diperkenalkan oleh [[W.W. Cleland]].<ref>{{cite journal|author=Cleland, W.W.|year=1963|title=The Kinetics of Enzyme-catalyzed Reactions with two or more Substrates or Products 2. {I}nhibition: Nomenclature and Theory|journal=Biochim. Biophys. Acta|volume=67|pages=173–87}}</ref>]]
{{main|Inhibitor enzim}}
Laju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis [[inhibitor enzim]].
;Inhibisi kompetitif
Pada inihibisi kompetitif, inhibitor dan substrat berkompetisi untuk berikatan dengan enzim. Seringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. Sebagai contoh, [[metotreksat]] adalah inihibitor kompetitif untuk enzim [[dihidrofolat reduktase]]. Kemiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan oleh gambar di samping bawah. Perhatikan bahwa pengikatan inhibitor tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan inihibitor mengubah konformasi enzim, sehingga menghalangi pengikatan substrat. Pada inhibisi kompetitif, kelajuan maksimal reaksi tidak berubah, namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut, sehingga meningkatkan K<sub>m</sub>.
;Inhibisi tak kompetitif
Pada inhibisi tak kompetitif, inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas, namun hanya dapat dengan komples ES. Kompleks EIS yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Jenis inhibisi ini sangat jarang, namun dapat terjadi pada enzim-enzim multimerik.
;Inhibisi non-kompetitif
Inhibitor non-kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks EI dan EIS tidak aktif. Karena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi substrat, V<sub>max</sub> reaksi berubah. Namun, karena substrat masih dapat mengikat enzim, K<sub>m</sub> tetaplah sama.
== Lihat pula ==
| |||