Matriks metaloproteinase

Revisi sejak 8 April 2022 09.39 oleh PutraHP (bicara | kontrib) (Membuat halaman baru)
(beda) ← Revisi sebelumnya | Revisi terkini (beda) | Revisi selanjutnya → (beda)

Matriks metaloproteinase (MMP), dikenal juga dengan istilah matriks metalopeptidase atau matriksin merupakan metaloproteinase (enzim protease) dari endopeptidase yang mengandung seng yang tergantung pada kalsium.[1] Famili enzim protease yang lain adalah adamalisins, seralisins, dan astasins. MMP merupakan bagian dari famili enzim protease yang disebut duperfamili metzincin.[2]

Matriks metaloproteinase
Identifikasi
SimbolMMP
Klan PfamCL0126
InterProIPR021190

Secara kolektif, enzim-enzim ini mampu mendegradasi semua jenis protein matriks ekstraseluler serta dapat memproses sejumlah molekul bioaktif. Enzim-enzim ini diketahui terlibat dalam pembelahan reseptor permukaan sel, pelepasan ligan apoptosis (seperti ligan FAS). dan inaktivasi kemokin/sitokin.[3] MMP juga diduga berperan penting dalam perilaku sel seperti proloferasi, migrasi (adhesi/dispersi), difrensiasi, angiogenesis, apoptosis, dan pertahanan sel.

MMP pertama kali ditemukan pada vertebrata, termasuk pada manusia, pada tahun 1962,[4] tetapi setelahnya juga ditemukan pada invertebrata dan tanaman. MMP dibedakan dari endopeptidase lainnya karena ketergantungan pada ion besi sebagai kofaktornya, kemampuannya untuk mendegradasi matriks ekstraseluler, dan evolusi spesifik sekuens DNA-nya.[4]

Referensi

  1. ^ Verma RP, Hansch C (March 2007). "Matrix metalloproteinases (MMPs): chemical-biological functions and (Q)SARs" (PDF). Bioorg. Med. Chem. 15 (6): 2223–68. doi:10.1016/j.bmc.2007.01.011. PMID 17275314. Diarsipkan dari versi asli (PDF) tanggal 13 May 2015. Diakses tanggal 21 October 2015. 
  2. ^ Matrix Metalloproteinases: Its implications in cardiovascular disorders
  3. ^ Van Lint P, Libert C (December 2007). "Chemokine and cytokine processing by matrix metalloproteinases and its effect on leukocyte migration and inflammation". J. Leukoc. Biol. 82 (6): 1375–81. doi:10.1189/jlb.0607338 . PMID 17709402. 
  4. ^ a b Gross, J.; Lapiere, C. M. (June 1962). "Collagenolytic activity in amphibian tissues: a tissue culture assay". Proceedings of the National Academy of Sciences. 48 (6): 1014–22. Bibcode:1962PNAS...48.1014G. doi:10.1073/pnas.48.6.1014 . PMC 220898 . PMID 13902219.