Nikotinamida adenina dinukleotida: Perbedaan antara revisi

Beberapa NAD diubah menjadi koenzim [[nikotinamida adenin dinukleotida fosfat]] (NADP).<ref>{{Cite journal|last=Agledal|first=Line|last2=Niere|first2=Marc|last3=Ziegler|first3=Mathias|date=2010-02|title=The phosphate makes a difference: cellular functions of NADP|url=http://www.tandfonline.com/doi/full/10.1179/174329210X12650506623122|journal=Redox Report|language=en|volume=15|issue=1|pages=2–10|doi=10.1179/174329210X12650506623122|issn=1351-0002|pmc=PMC7067316|pmid=20196923}}</ref> Struktur kimianya sebagian besar mirip dengan NAD, namun perannya sebagian besar sebagai kofaktor dalam [[metabolisme]] [[Anabolisme|anabolik]].<ref>{{Cite journal|last=Spaans|first=Sebastiaan K.|last2=Weusthuis|first2=Ruud A.|last3=van der Oost|first3=John|last4=Kengen|first4=Servé W. M.|date=2015-07-29|title=NADPH-generating systems in bacteria and archaea|url=http://www.frontiersin.org/Microbial_Physiology_and_Metabolism/10.3389/fmicb.2015.00742/abstract|journal=Frontiers in Microbiology|volume=6|doi=10.3389/fmicb.2015.00742|issn=1664-302X|pmc=PMC4518329|pmid=26284036}}</ref>

NAD{{sup|+}} disintesis melalui dua lintasan metabolisme. Iayaitu diproduksilintasan baik''de novo'' melaluidan lintasan ''penyelamatan (salvage)''. Lintasan ''[[sintesis de novo|de novo]]'' yang menggunakan [[asam amino]], maupun melaluisedangkan lintasan ''penyelamatan (salvage)''dilakukan dengan mendaur ulang komponen-komponen prekursor seperti [[nikotinamida]] menjadi NAD{{sup|+}}. Lintasan yang lain disebut [[lintasan kinurenina]] yang dilalui oleh [[triptofan]].<ref>{{en}} {{cite web

Kebanyakan organisme mensintesis NAD{{sup|+}} dari komponen-komponen yang sederhana.<ref name=Belenky/> Reaksi yang terlibat berbeda-beda dari organisme yang satu ke organisme lain. Namun, terdapat kesamaan dalam penghasilan asam kuinolinat ([[asam kuinolinat|QA)]] dari asam amino tertentu seperti [[triptofan]] pada hewan dan beberapa bakteri, ataupun [[asam aspartat]] pada beberapa bakteri dan tumbuhan.<ref>{{cite journal |author=Katoh A, Uenohara K, Akita M, Hashimoto T |title=Early steps in the biosynthesis of NAD in Arabidopsis start with aspartate and occur in the plastid |journal=Plant Physiol. |volume=141 |issue=3 |pages=851–7 |year=2006 |pmid=16698895 |pmc=1489895 |doi=10.1104/pp.106.081091 |url=http://www.plantphysiol.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=16698895}}</ref><ref>{{cite journal |author=Foster JW, Moat AG |title=Nicotinamide adenine dinucleotide biosynthesis and pyridine nucleotide cycle metabolism in microbial systems |journal=Microbiol. Rev. |volume=44 |issue=1 |pages=83–105 |date=1 March 1980|pmid=6997723 |pmc=373235 |url=http://mmbr.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=6997723 }}</ref> Asam kuinolinat diubah menjadi asam nikotinat adenina dinukleotida (NaMN) melalui transfer gugus fosforibosa. Gugus adenilat kemudian ditransfer untuk membentuk asam nikotinat adenina dinukleotida (NaAD). Pada akhirnya, gugus asam nikotinat pada NaAD di[[amida]]si menjadi gugus nikotinamida (Nam), membentuk nikotinamida adenina dinukleotida.<ref name=Belenky/>

Pada langkah lebih lanjut, beberapa NAD{{sup|+}} diubah menjadi NADP{{sup|+}} oleh [[NAD+ kinase|NAD{{sup|+}} kinase]], yang memfosforilasi NAD{{sup|+}}.<ref>{{cite journal |author=Magni G, Orsomando G, Raffaelli N |title=Structural and functional properties of NAD kinase, a key enzyme in NADP biosynthesis |journal=Mini reviews in medicinal chemistry |volume=6 |issue=7 |pages=739–46 |year=2006 |pmid=16842123 |doi=10.2174/138955706777698688}}</ref> Pada kebanyakan organisme, enzim ini menggunakan ATP sebagai sumber gugus fosfat, walaupun pada bakteri seperti ''[[Mycobacterium tuberculosis]]'' dan [[arkea]] seperti ''[[Pyrococcus|Pyrococcus horikoshii]]'' menggunakan [[polifosfat]] anorganik sebagai donor fosfat alternatif.<ref>{{cite journal |author=Sakuraba H, Kawakami R, Ohshima T |title=First archaeal inorganic polyphosphate/ATP-dependent NAD kinase, from hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii: cloning, expression, and characterization |journal=Appl. Environ. Microbiol. |volume=71 |issue=8 |pages=4352–8 |year=2005 |pmid=16085824 |pmc=1183369 |doi=10.1128/AEM.71.8.4352-4358.2005 |url=http://aem.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=16085824}}</ref><ref>{{cite journal |author=Raffaelli N, Finaurini L, Mazzola F, ''et al.'' |title=Characterization of Mycobacterium tuberculosis NAD kinase: functional analysis of the full-length enzyme by site-directed mutagenesis |journal=Biochemistry |volume=43 |issue=23 |pages=7610–7 |year=2004 |pmid=15182203 |doi=10.1021/bi049650w}}</ref>

Dalam beberapa tahun terakhir, NAD⁺ juga telah dikenalidikenal sebagai molekul pensinyalan ekstraseluler yang terlibat dalam komunikasi sel-ke-sel.<ref name="Billington">{{Cite journal|year=2006|title=Emerging functions of extracellular pyridine nucleotides|journal=Mol. Med.|volume=12|issue=11–12|pages=324–7|doi=10.2119/2006-00075.Billington|pmc=1829198|pmid=17380199|vauthors=Billington RA, Bruzzone S, De Flora A, Genazzani AA, Koch-Nolte F, Ziegler M, Zocchi E}}</ref><ref name="Ziegler">{{Cite journal|year=2004|title=NAD⁺ surfaces again|journal=Biochem. J.|volume=382|issue=Pt 3|pages=e5–6|doi=10.1042/BJ20041217|pmc=1133982|pmid=15352307|vauthors=Ziegler M, Niere M}}</ref><ref name="Koch-Nolte">{{Cite journal|year=2011|title=Compartmentation of NAD⁺-dependent signalling|journal=FEBS Lett.|volume=585|issue=11|pages=1651–6|doi=10.1016/j.febslet.2011.03.045|pmid=21443875|vauthors=Koch-Nolte F, Fischer S, Haag F, Ziegler M}}</ref> NAD⁺ dilepaskan dari [[Sel saraf|neuron]] dalam [[pembuluh darah]],<ref name="Smyth">{{Cite journal|year=2004|title=Release of beta-nicotinamide adenine dinucleotide upon stimulation of postganglionic nerve terminals in blood vessels and urinary bladder|journal=J Biol Chem|volume=279|issue=47|pages=48893–903|doi=10.1074/jbc.M407266200|pmid=15364945|vauthors=Smyth LM, Bobalova J, Mendoza MG, Lew C, Mutafova-Yambolieva VN}}</ref> [[kandung kemih]],<ref name="Smyth" /><ref name="Breen">{{Cite journal|last=Breen|first=Leanne T.|last2=Smyth|first2=Lisa M.|last3=Yamboliev|first3=Ilia A.|last4=Mutafova-Yambolieva|first4=Violeta N.|date=February 2006|title=β-NAD is a novel nucleotide released on stimulation of nerve terminals in human urinary bladder detrusor muscle|journal=American Journal of Physiology. Renal Physiology|volume=290|issue=2|pages=F486–F495|doi=10.1152/ajprenal.00314.2005|pmid=16189287}}</ref> [[usus besar]],<ref name="Mutafova-Yambolieva">{{Cite journal|year=2007|title=Beta-nicotinamide adenine dinucleotide is an inhibitory neurotransmitter in visceral smooth muscle|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.|volume=104|issue=41|pages=16359–64|bibcode=2007PNAS..10416359M|doi=10.1073/pnas.0705510104|pmc=2042211|pmid=17913880|vauthors=Mutafova-Yambolieva VN, Hwang SJ, Hao X, Chen H, Zhu MX, Wood JD, Ward SM, Sanders KM}}</ref><ref name="Hwang">{{Cite journal|year=2011|title=β-nicotinamide adenine dinucleotide is an enteric inhibitory neurotransmitter in human and nonhuman primate colons|journal=Gastroenterology|volume=140|issue=2|pages=608–617.e6|doi=10.1053/j.gastro.2010.09.039|pmc=3031738|pmid=20875415|vauthors=Hwang SJ, Durnin L, Dwyer L, Rhee PL, Ward SM, Koh SD, Sanders KM, Mutafova-Yambolieva VN}}</ref> dari sel neurosekretori,<ref name="Yamboliev">{{Cite journal|year=2009|title=Storage and secretion of beta-NAD, ATP and dopamine in NGF-differentiated rat pheochromocytoma PC12 cells|journal=Eur. J. Neurosci.|volume=30|issue=5|pages=756–68|doi=10.1111/j.1460-9568.2009.06869.x|pmc=2774892|pmid=19712094|vauthors=Yamboliev IA, Smyth LM, Durnin L, Dai Y, Mutafova-Yambolieva VN}}</ref> dan dari sinaptosom otak,<ref name="Durnin">{{Cite journal|year=2012|title=Release, neuronal effects and removal of extracellular β-nicotinamide adenine dinucleotide (β-NAD⁺) in the rat brain|journal=Eur. J. Neurosci.|volume=35|issue=3|pages=423–35|doi=10.1111/j.1460-9568.2011.07957.x|pmc=3270379|pmid=22276961|vauthors=Durnin L, Dai Y, Aiba I, Shuttleworth CW, Yamboliev IA, Mutafova-Yambolieva VN}}</ref> dan diusulkan untuk menjadi [[Neurotransmiter|neurotransmitter]] baru yang mengirimkan informasi dari [[saraf]] ke sel efektor di organ [[Otot Polos|otot polos]].<ref name="Mutafova-Yambolieva" /><ref name="Hwang" /> Pada tumbuhan, NAD ekstraseluler menginduksi resistensiresistansi terhadap infeksi patogen, dan reseptor NAD ekstraseluler telah diidentifikasi.<ref name="Zhou&Wang">{{Cite journal|year=2017|title=A lectin receptor kinase as a potential sensor for extracellular nicotinamide adenine dinucleotide in Arabidopsis thaliana|journal=eLife|volume=6|pages=e25474|doi=10.7554/eLife.25474|pmc=5560858|pmid=28722654|vauthors=Wang C, Zhou M, Zhang X, Yao J, Zhang Y, Mou Z}}</ref> StudiPenelitian lebih lanjut diperlukan untuk menentukan mekanisme yang mendasari aksi NAD⁺ ekstraseluler dan pentingnya untuk kesehatan manusia dan proses kehidupan pada organisme lain.

Enzim yang membuat dan menggunakan NAD⁺ dan NADH penting baik dalam [[farmakologi]] dan penelitian pengobatan masa depan untuk penyakit.<ref>{{Cite journal|last=Sauve AA|date=March 2008|title=NAD⁺ and vitamin B3: from metabolism to therapies|journal=The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics|volume=324|issue=3|pages=883–93|doi=10.1124/jpet.107.120758|pmid=18165311}}</ref> Desain dan pengembangan obat memanfaatkan NAD⁺ dalam tiga cara: i) sebagai target langsung, ii) dengan merancang [[inhibitor enzim]] atau aktivator yang mengubah aktivitas enzim yang bergantung pada NAD, iii) dengan menghambat biosintesis NAD⁺.<ref>{{Cite journal|last=Zapata‐Pérez|first=Rubén|last2=Wanders|first2=Ronald J A|last3=Karnebeek|first3=Clara D M|last4=Houtkooper|first4=Riekelt H|date=2021-07-07|title=NAD + homeostasis in human health and disease|url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.15252/emmm.202113943|journal=EMBO Molecular Medicine|language=en|volume=13|issue=7|doi=10.15252/emmm.202113943|issn=1757-4676|pmc=|pmid=}}</ref>

NAD⁺ juga merupakan [[Target biologis|target]] langsung dari obat [[isoniazid]], yang digunakan dalam pengobatan [[tuberkulosis]] (disebabkan oleh ''[[Mycobacterium tuberculosis]])''. Isoniazid merupakan suatu [[Bakal obat|prodrug]], dan setelah memasuki bakteri diaktifkan oleh enzim peroksidase, yang mengoksidasi senyawa menjadi bentuk [[radikal bebas]].<ref>{{Cite journal|year=2006|title=Mechanisms of action of isoniazid|journal=Mol. Microbiol.|volume=62|issue=5|pages=1220–7|doi=10.1111/j.1365-2958.2006.05467.x|pmid=17074073|vauthors=Timmins GS, Deretic V}}</ref> Radikal ini kemudian bereaksi dengan NADH, menghasilkan produk [[Aduk (kimia)|aduk]] yang merupakan inhibitor sangat poten terhadap enzim enoil-asill karier protein reduktase,<ref>{{Cite journal|year=2003|title=The isoniazid-NAD adduct is a slow, tight-binding inhibitor of InhA, the Mycobacterium tuberculosis enoyl reductase: Adduct affinity and drug resistance|journal=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.|volume=100|issue=24|pages=13881–6|bibcode=2003PNAS..10013881R|doi=10.1073/pnas.2235848100|pmc=283515|pmid=14623976|vauthors=Rawat R, Whitty A, Tonge PJ}}</ref> dan dihidrofolat reduktase.<ref>{{Cite journal|year=2006|title=Mycobacterium tuberculosis dihydrofolate reductase is a target for isoniazid|journal=Nat. Struct. Mol. Biol.|volume=13|issue=5|pages=408–13|doi=10.1038/nsmb1089|pmid=16648861|vauthors=Argyrou A, Vetting MW, Aladegbami B, Blanchard JS}}</ref>

Banyak oksidoreduktase menggunakan NAD⁺ dan NADH sebagai substrat, dan mengikatnya menggunakan motif struktural yang sangat lestari, sehingga ditemukannya inhibitor berdasarkan NAD⁺ yang spesifik untuk satu enzim cukup mengejutkan.<ref name="Pankiewicz">{{CiteKerja journal|year=2004|title=Cofactorinhibitor mimicsmelibatkan aspengikatan selectivemenggunakan inhibitorsmotif ofstruktural NAD-dependentyang inosinesangat monophosphate dehydrogenase (IMPDH)—the major therapeutic target|journal=Currlestari. Med.Sebagai Chem.|volume=11|issue=7|pages=887–900|doi=10.2174/0929867043455648|pmid=15083807|vauthors=Pankiewicz KWcontoh, Patterson SE, Black PL, Jayaram HN, Risal D, Goldstein BM, Stuyver LJ, Schinazi RF}}</ref> Namun, ini mungkin terjadi: misalnya inhibitor berdasarkan senyawa asam mikofenolat dan tiazofurin yang menghambat IMP dehidrogenase di tempat pengikatan NAD⁺. Enzim ini penting dalam metabolisme purin, sehingga senyawa ini berguna sebagai obat antikanker, antivirus, atau [[Obat imunosupresif|imunosupresif]].<ref>{{Cite namejournal|last="Pankiewicz"Nair|first=Vasu|last2=Shu|first2=Qingning|date=2007|title=Inosine monophosphate dehydrogenase as a probe in antiviral drug discovery|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18046958|journal=Antiviral Chemistry & Chemotherapy|volume=18|issue=5|pages=245–258|doi=10.1177/095632020701800501|issn=0956-3202|pmid=18046958}}</ref><ref>{{Cite journal|yearlast=1999Singh|titlefirst=NucleosideVinayak|last2=Donini|first2=Stefano|last3=Pacitto|first3=Angela|last4=Sala|first4=Claudia|last5=Hartkoorn|first5=Ruben andC.|last6=Dhar|first6=Neeraj|last7=Keri|first7=Gyorgy|last8=Ascher|first8=David nonB.|last9=Mondésert|first9=Guillaume|date=2017-nucleoside01-13|title=The IMPInosine dehydrogenaseMonophosphate inhibitorsDehydrogenase, asGuaB2, antitumorIs anda antiviralVulnerable agentsNew Bactericidal Drug Target for Tuberculosis|journalurl=Currhttps://pubs. Medacs. Chemorg/doi/10.1021/acsinfecdis.6b00102|journal=ACS Infectious Diseases|language=en|volume=63|issue=71|pages=599–6145–17|doi=10.1021/acsinfecdis.6b00102|issn=2373-8227|pmc=PMC5241705|pmid=1039060327726334}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthorslast=FranchettiHedstrom|first=L.|last2=Liechti|first2=G.|last3=Goldberg|first3=J. P,B.|last4=Gollapalli|first4=D. GrifantiniR.|date=2011|title=The Mantibiotic potential of prokaryotic IMP dehydrogenase inhibitors|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21517780|journal=Current Medicinal Chemistry|volume=18|issue=13|pages=1909–1918|doi=10.2174/092986711795590129|issn=1875-533X|pmc=5036587|pmid=21517780}}</ref> Terdapat obat lain yang bukan penghambat enzim, tetapi mengaktifkan enzim yang terlibat dalam metabolisme NAD⁺. Sirtuin merupakan target yang sangat menarik, karena aktivasi deasetilase yangdeasetilasi bergantung pada NAD ini memperpanjang umurusia pada beberapa model hewan.<ref name="Kim">{{Cite journal|year=2008|title=SIRT1: roles in aging and cancer|journal=BMB Rep|volume=41|issue=11|pages=751–6|doi=10.5483/BMBRep.2008.41.11.751|pmid=19017485|vauthors=Kim EJ, Um SJ}}</ref> Senyawa seperti [[resveratrol]] meningkatkan aktivitas enzim ini, yang mungkin penting dalam kemampuannya untuk menunda penuaan pada [[organisme model]] vertebrata.<ref>{{Cite journal|year=2006|title=Resveratrol prolongs lifespan and retards the onset of age-related markers in a short-lived vertebrate|journal=Curr. Biol.|volume=16|issue=3|pages=296–300|doi=10.1016/j.cub.2005.12.038|pmid=16461283|vauthors=Valenzano DR, Terzibasi E, Genade T, Cattaneo A, Domenici L, Cellerino A}}</ref> dan invertebrata.<ref>{{Cite journal|yearlast=2003Gertz|first=Melanie|last2=Nguyen|first2=Giang Thi Tuyet|last3=Fischer|first3=Frank|last4=Suenkel|first4=Benjamin|last5=Schlicker|first5=Christine|last6=Fränzel|first6=Benjamin|last7=Tomaschewski|first7=Jana|last8=Aladini|first8=Firouzeh|last9=Becker|first9=Christian|date=2012|title=SmallA moleculemolecular activatorsmechanism offor sirtuinsdirect extendsirtuin ''Saccharomycesactivation cerevisiae''by lifespanresveratrol|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23185430|journal=NaturePloS One|volume=4257|issue=695411|pages=191–6e49761|bibcodedoi=2003Natur10.4251371/journal.pone.191H0049761|doiissn=10.1038/nature019601932-6203|pmc=3504108|pmid=1293961723185430}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthorslast=HowitzIside|first=Concetta|last2=Scafuro|first2=Marika|last3=Nebbioso|first3=Angela|last4=Altucci|first4=Lucia|date=2020-08-07|title=SIRT1 KT,Activation Bittermanby KJ,Natural CohenPhytochemicals: HY,An LammingOverview|url=https://www.frontiersin.org/article/10.3389/fphar.2020.01225/full|journal=Frontiers DW,in LavuPharmacology|volume=11|pages=1225|doi=10.3389/fphar.2020.01225|issn=1663-9812|pmc=PMC7426493|pmid=32848804}}</ref><ref>{{Cite S,journal|last=Moraes|first=Daniel WoodSilva|last2=Moreira|first2=Daniele JG,Cristina|last3=Andrade|first3=João ZipkinMarcus RE,Oliveira|last4=Santos|first4=Sérgio ChungHenrique PSousa|date=2020-12|title=Sirtuins, Kisielewskibrain A,and Zhangcognition: LL,A Schererreview B,of Sinclairresveratrol DAeffects|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S2451830120300194|journal=IBRO Reports|language=en|volume=9|pages=46–51|doi=10.1016/j.ibror.2020.06.004|pmc=PMC7733131|pmid=}}</ref> Dalam satu percobaan, tikus yang diberi NAD selama satu minggu meningkatkan komunikasi antara inti- sel dan mitokondria.<ref>{{Cite journal|date=19 December 2013|title=Declining NAD+ Induces a Pseudohypoxic State Disrupting Nuclear-Mitochondrial Communication during Aging|journal=Cell|volume=155|issue=7|pages=1624–1638|doi=10.1016/j.cell.2013.11.037|pmc=4076149|pmid=24360282|vauthors=Gomes AP, Price NL, Ling AJ, Moslehi JJ, Montgomery MK, Rajman L, White JP, Teodoro JS, Wrann CD, Hubbard BP, Mercken EM, Palmeira CM, de Cabo R, Rolo AP, Turner N, Bell EL, Sinclair DA}}</ref>

Karena perbedaan [[Lintasan metabolisme|jalur metabolisme]] biosintesis NAD⁺ antara organisme, seperti antara bakteri dan manusia, area metabolisme ini merupakan area yang menjanjikan untuk pengembangan [[antibiotik]] baru.<ref>{{Cite journal|last=Sorci|first=Leonardo|last2=Pan|first2=Yongping|last3=Eyobo|first3=Yvonne|last4=Rodionova|first4=Irina|last5=Huang|first5=Nian|last6=Kurnasov|first6=Oleg|last7=Zhong|first7=Shijun|last8=MacKerell|first8=Alexander D.|last9=Zhang|first9=Hong|date=2009-08-28|title=Targeting NAD biosynthesis in bacterial pathogens: Structure-based development of inhibitors of nicotinate mononucleotide adenylyltransferase NadD|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19716475|journal=Chemistry & Biology|volume=16|issue=8|pages=849–861|doi=10.1016/j.chembiol.2009.07.006|issn=1879-1301|pmc=2770502|pmid=19716475}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Passalacqua|first=Karla D.|last2=Charbonneau|first2=Marie-Eve|last3=O'Riordan|first3=Mary X. D.|date=2016-06|title=Bacterial Metabolism Shapes the Host-Pathogen Interface|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27337445|journal=Microbiology Spectrum|volume=4|issue=3|doi=10.1128/microbiolspec.VMBF-0027-2015|issn=2165-0497|pmc=4922512|pmid=27337445}}</ref> Misalnya, enzim nikotinamidase, suatu enzim yang mengubah nikotinamida menjadi asam nikotinat, merupakan target untuk desain obat, karena enzim ini tidak ada pada manusia tetapi ada dalam ragi, bakteri, dan Leishmania.<ref>{{Cite journal|last=Michels|first=Paul A. M.|last2=Avilán|first2=Luisana|date=2011-10|title=The NAD+ metabolism of Leishmania, notably the enzyme nicotinamidase involved in NAD+ salvage, offers prospects for development of anti-parasite chemotherapy: NAD+ metabolism as anti-parasite drug target|url=https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1365-2958.2011.07810.x|journal=Molecular Microbiology|language=en|volume=82|issue=1|pages=4–8|doi=10.1111/j.1365-2958.2011.07810.x}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Boshoff|first=Helena I. M.|last2=Xu|first2=Xia|last3=Tahlan|first3=Kapil|last4=Dowd|first4=Cynthia S.|last5=Pethe|first5=Kevin|last6=Camacho|first6=Luis R.|last7=Park|first7=Tae-Ho|last8=Yun|first8=Chang-Soo|last9=Schnappinger|first9=Dirk|date=2008-07-11|title=Biosynthesis and recycling of nicotinamide cofactors in mycobacterium tuberculosis. An essential role for NAD in nonreplicating bacilli|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18490451|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=283|issue=28|pages=19329–19341|doi=10.1074/jbc.M800694200|issn=0021-9258|pmc=2443648|pmid=18490451}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Zapata-Pérez|first=Rubén|last2=Martínez-Moñino|first2=Ana-Belén|last3=García-Saura|first3=Antonio-Ginés|last4=Cabanes|first4=Juana|last5=Takami|first5=Hideto|last6=Sánchez-Ferrer|first6=Álvaro|date=2017-07-27|editor-last=Menéndez-Arias|editor-first=Luis|title=Biochemical characterization of a new nicotinamidase from an unclassified bacterium thriving in a geothermal water stream microbial mat community|url=https://dx.plos.org/10.1371/journal.pone.0181561|journal=PLOS ONE|language=en|volume=12|issue=7|pages=e0181561|doi=10.1371/journal.pone.0181561|issn=1932-6203|pmc=PMC5531466|pmid=28750065}}</ref>