Wikipedia

Pengguna:Hidayatsrf/Bak pasir

< Pengguna:Hidayatsrf
Revisi sejak 19 Januari 2018 13.45 oleh Hidayatsrf (bicara | kontrib)

An Error has occurred retrieving Wikidata item for infobox

Titin /ˈtaɪtɪn/, juga dikenal sebagai connectin, adalah suatu protein yang pada manusia, dikodekan oleh gen TTN.[1][2] Titin adalah sebuah protein raksasa, panjangnya lebih dari 1 µm,[3] fungsinya yaitu sebagai mata air molekuler yang bertanggung jawab atas elastisitas pasif otot. Protein ini terdiri dari 244 domain [[protein] terlipat secara individual yang dihubungkan dengan urutan peptida yang tidak terstruktur.[4] Domain ini terbuka saat protein diregangkan dan terlipat kembali saat ketegangan dihilangkan.[5]

Titin berperan penting dalam kontraksi jaringan otot lurik. Protein ini menghubungkan garis Z ke garis M di dalam sarkomer. Protein ini berperan memaksa transmisi pada garis Z dan ketegangan istirahat di area Pita I.[6] Protein ini membatasi jangkauan gerak sarkomer ketika dalam kondisi tegang, sehingga berkontribusi terhadap kekakuan pasif otot. Variasi dalam urutan titin antara berbagai jenis otot (mis., Jantung atau kerangka) telah berkorelasi dengan perbedaan sifat mekanik otot-otot ini.[1][7]

Titin adalah protein paling banyak ketiga yang ada dalam otot (setelah myosin dan actin), tubuh manusia dewasa paling tidak mengandung sekitar 0,5 kg titin.[8] Dengan panjang ~27.000 sampai ~33.000 asam amino (tergantung pada sambatan isoform), titin adalah protein terbesar yang diketahui.[9] Lebih jauh lagi, gen titin mengandung jumlah terbesar exon (363) yang ditemukan pada gen tunggal manapun,[10] serta ekson tunggal terpanjang (17.106 bp).

Penemuan

Reiji Natori pada tahun 1954 adalah orang pertama yang mengusulkan struktur elastis pada serat otot sebagai penyebab kembalinya otot ke keadaan istirahat saat otot-otot diregangkan dan kemudian dilepaskan.[11] Pada tahun 1977, Koscak Maruyama dan rekan kerja mengisolasi protein elastis dari serat otot, yang mereka sebut connectin.[12] Dua tahun kemudian, Kuan Wang dan rekan kerjanya mengidentifikasi pita dobel pada gel elektroforesis yang sesuai dengan protein elastis dengan berat molekul tinggi, yang mereka beri nama titin.[13][14]

Labeit pada tahun 1990 mengisolasi sebagian cDNA kloning titin.[2] Pada tahun 1995, Labeit dan Kolmerer menentukan urutan cDNA dari titin jantung manusia.[4] Bang and colleagues in 2001 determined the complete sequence of the human titin gene.[10][15]

Genomik

Gen manusia yang mengkodekan titin terletak pada lengan panjang kromosom 2 dan mengandung 363 ekson, yang bersama-sama mengkodekan 38.138 residu (4200 kDa).[10] Dalam gen tersebut ditemukan sejumlah besar eksplan PEVK yang berjumlah 84 sampai 99 nukleotida yang memperjelas motif residu 28 sampai 33-residu yang dapat mewakili unit struktural dari pegas PEVK titin. Jumlah motif PEVK dalam gen titin tampaknya meningkat selama evolusi, yang tampaknya memodifikasi daerah genom yang bertanggung jawab untuk sifat pegas titin.[16]

Isoform

Sejumlah isoform diproduksi di jaringan otot lurik yang berbeda sebagai hasil dari sambungan alternatif.[17] Semua kecuali satu dari isoform ini berada dalam kisaran ~27.000 sampai ~36.000 residu asam amino. Pengecualian adalah inoform jantung kecil novex-3 yang hanya 5.604 residu amino panjangnya. Tabel berikut mencantumkan isoform titin yang diketahui:

Isoform alias/description length MW
Q8WZ42-1 The "canonical" sequence 34,350 3,816,030
Q8WZ42-2 34,258 3,805,708
Q8WZ42-3 Small cardiac N2-B 26,926 2,992,939
Q8WZ42-4 Soleus 33,445 3,716,027
Q8WZ42-5 32,900 3,653,085
Q8WZ42-6 Small cardiac novex-3 5,604 631,567
Q8WZ42-7 Cardiac novex-2 33,615 3,734,648
Q8WZ42-8 Cardiac novex-1 34,475 3,829,846
Q8WZ42-9 27,118 3,013,957
Q8WZ42-10 27,051 3,006,755
Q8WZ42-11 33,423 3,713,600
Q8WZ42-12 35,991 3,994,625
Q8WZ42-13 34,484 3,831,069
  1. ^ a b "Entrez Gene: TTN titin". 
  2. ^ a b Labeit S, Barlow DP, Gautel M, Gibson T, Holt J, Hsieh CL, Francke U, Leonard K, Wardale J, Whiting A (May 1990). "A regular pattern of two types of 100-residue motif in the sequence of titin". Nature. 345 (6272): 273–6. doi:10.1038/345273a0. PMID 2129545. 
  3. ^ Eric H. Lee. "The Chain-like Elasticity of Titin". Theoretical and Computational Biophysics Group, University of Illinois. Diakses tanggal 25 September 2014. 
  4. ^ a b Labeit S, Kolmerer B (October 1995). "Titins: giant proteins in charge of muscle ultrastructure and elasticity". Science. 270 (5234): 293–6. doi:10.1126/science.270.5234.293. PMID 7569978. 
  5. ^ Minajeva A, Kulke M, Fernandez JM, Linke WA (March 2001). "Unfolding of titin domains explains the viscoelastic behavior of skeletal myofibrils". Biophysical Journal. 80 (3): 1442–51. doi:10.1016/S0006-3495(01)76116-4. PMC 1301335  . PMID 11222304. 
  6. ^ Itoh-Satoh M, Hayashi T, Nishi H, Koga Y, Arimura T, Koyanagi T, Takahashi M, Hohda S, Ueda K, Nouchi T, Hiroe M, Marumo F, Imaizumi T, Yasunami M, Kimura A (February 2002). "Titin mutations as the molecular basis for dilated cardiomyopathy". Biochemical and Biophysical Research Communications. 291 (2): 385–93. doi:10.1006/bbrc.2002.6448. PMID 11846417. 
  7. ^ Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM) [1]
  8. ^ Labeit S, Kolmerer B, Linke WA (February 1997). "The giant protein titin. Emerging roles in physiology and pathophysiology". Circulation Research. 80 (2): 290–4. doi:10.1161/01.RES.80.2.290. PMID 9012751. 
  9. ^ Opitz CA, Kulke M, Leake MC, Neagoe C, Hinssen H, Hajjar RJ, Linke WA (October 2003). "Damped elastic recoil of the titin spring in myofibrils of human myocardium". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (22): 12688–93. doi:10.1073/pnas.2133733100. PMC 240679  . PMID 14563922. 
  10. ^ a b c Bang ML, Centner T, Fornoff F, Geach AJ, Gotthardt M, McNabb M, Witt CC, Labeit D, Gregorio CC, Granzier H, Labeit S (November 2001). "The complete gene sequence of titin, expression of an unusual approximately 700-kDa titin isoform, and its interaction with obscurin identify a novel Z-line to I-band linking system". Circulation Research. 89 (11): 1065–72. doi:10.1161/hh2301.100981. PMID 11717165. 
  11. ^ Natori R (1954). "Skinned Fibres of Skeletal Muscle and the Mechanism of Muscle Contraction－A Chronological Account of the Author's Investigations into Muscle Physiology" (PDF). Jikeikai Medical Journal. 54 (1). 
  12. ^ Maruyama K, Matsubara S, Natori R, Nonomura Y, Kimura S (August 1977). "Connectin, an elastic protein of muscle. Characterization and Function". Journal of Biochemistry. 82 (2): 317–37. PMID 914784. 
  13. ^ Wang K, McClure J, Tu A (August 1979). "Titin: major myofibrillar components of striated muscle". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 76 (8): 3698–702. doi:10.1073/pnas.76.8.3698. PMC 383900  . PMID 291034. 
  14. ^ Maruyama K (May 1994). "Connectin, an elastic protein of striated muscle". Biophysical Chemistry. 50 (1–2): 73–85. doi:10.1016/0301-4622(94)85021-6. PMID 8011942. 
  15. ^ Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM) -188840
  16. ^ Freiburg A, Trombitas K, Hell W, Cazorla O, Fougerousse F, Centner T, Kolmerer B, Witt C, Beckmann JS, Gregorio CC, Granzier H, Labeit S. "Series of exon-skipping events in the elastic spring region of titin as the structural basis for myofibrillar elastic diversity". 
  17. ^ Kesalahan pengutipan: Tag <ref> tidak sah; tidak ditemukan teks untuk ref bernama url_UniProt_Q8WZ42)
Diperoleh dari "https://wiki-indonesia.club/w/index.php?title=Pengguna:Hidayatsrf/Bak_pasir&oldid=13591027"