Wikipedia

Pengguna:Hidayatsrf/Bak pasir

< Pengguna:Hidayatsrf
Revisi sejak 19 Januari 2018 14.19 oleh Hidayatsrf (bicara | kontrib)

An Error has occurred retrieving Wikidata item for infobox

Titin /ˈtaɪtɪn/, juga dikenal sebagai connectin, adalah suatu protein yang pada manusia, dikodekan oleh gen TTN.[1][2] Titin adalah sebuah protein raksasa, panjangnya lebih dari 1 µm,[3] fungsinya yaitu sebagai mata air molekuler yang bertanggung jawab atas elastisitas pasif otot. Protein ini terdiri dari 244 domain protein terlipat secara individual yang dihubungkan dengan urutan peptida yang tidak terstruktur.[4] Domain ini terbuka saat protein diregangkan dan terlipat kembali saat ketegangan dihilangkan.[5]

Titin berperan penting dalam kontraksi jaringan otot lurik. Protein ini menghubungkan garis Z ke garis M di dalam sarkomer. Protein ini berperan memaksa transmisi pada garis Z dan ketegangan istirahat di area Pita I.[6] Protein ini membatasi jangkauan gerak sarkomer ketika dalam kondisi tegang, sehingga berkontribusi terhadap kekakuan pasif otot. Variasi dalam urutan titin antara berbagai jenis otot (mis., Jantung atau kerangka) telah berkorelasi dengan perbedaan sifat mekanik otot-otot ini.[1][7]

Titin adalah protein paling banyak ketiga yang ada dalam otot (setelah myosin dan actin), tubuh manusia dewasa paling tidak mengandung sekitar 0,5 kg titin.[8] Dengan panjang ~27.000 sampai ~33.000 asam amino (tergantung pada sambatan isoform), titin adalah protein terbesar yang diketahui.[9] Lebih jauh lagi, gen titin mengandung jumlah terbesar exon (363) yang ditemukan pada gen tunggal manapun,[10] serta ekson tunggal terpanjang (17.106 bp).

Penemuan

Reiji Natori pada tahun 1954 adalah orang pertama yang mengusulkan struktur elastis pada serat otot sebagai penyebab kembalinya otot ke keadaan istirahat saat otot-otot diregangkan dan kemudian dilepaskan.[11] Pada tahun 1977, Koscak Maruyama dan rekan kerja mengisolasi protein elastis dari serat otot, yang mereka sebut connectin.[12] Dua tahun kemudian, Kuan Wang dan rekan kerjanya mengidentifikasi pita dobel pada gel elektroforesis yang sesuai dengan protein elastis dengan berat molekul tinggi, yang mereka beri nama titin.[13][14]

Labeit pada tahun 1990 mengisolasi sebagian cDNA kloning titin.[2] Pada tahun 1995, Labeit dan Kolmerer menentukan urutan cDNA dari titin jantung manusia.[4] Bang and colleagues in 2001 determined the complete sequence of the human titin gene.[10][15]

Genomik

Gen manusia yang mengkodekan titin terletak pada lengan panjang kromosom 2 dan mengandung 363 ekson, yang bersama-sama mengkodekan 38.138 residu (4200 kDa).[10] Dalam gen tersebut ditemukan sejumlah besar eksplan PEVK yang berjumlah 84 sampai 99 nukleotida yang memperjelas motif residu 28 sampai 33-residu yang dapat mewakili unit struktural dari pegas PEVK titin. Jumlah motif PEVK dalam gen titin tampaknya meningkat selama evolusi, yang tampaknya memodifikasi daerah genom yang bertanggung jawab untuk sifat pegas titin.[16]

Isoform

Sejumlah isoform diproduksi di jaringan otot lurik yang berbeda sebagai hasil dari sambungan alternatif.[17] Semua kecuali satu dari isoform ini berada dalam kisaran ~27.000 sampai ~36.000 residu asam amino. Pengecualian adalah inoform jantung kecil novex-3 yang hanya 5.604 residu amino panjangnya. Tabel berikut mencantumkan isoform titin yang diketahui:

Isoform alias/deskripsi panjang MW
Q8WZ42-1 The "canonical" sequence 34,350 3,816,030
Q8WZ42-2 34,258 3,805,708
Q8WZ42-3 Small cardiac N2-B 26,926 2,992,939
Q8WZ42-4 Soleus 33,445 3,716,027
Q8WZ42-5 32,900 3,653,085
Q8WZ42-6 Small cardiac novex-3 5,604 631,567
Q8WZ42-7 Cardiac novex-2 33,615 3,734,648
Q8WZ42-8 Cardiac novex-1 34,475 3,829,846
Q8WZ42-9 27,118 3,013,957
Q8WZ42-10 27,051 3,006,755
Q8WZ42-11 33,423 3,713,600
Q8WZ42-12 35,991 3,994,625
Q8WZ42-13 34,484 3,831,069

Struktur

Titin adalah protein terbesar yang diketahui; varian manusianya terdiri dari 34.350 asam amino, dengan berat molekul isoform "kanonik" dewasa dari protein sekitar 3.816.188,13 Da.[18] Homolog protein ini pada tikus bahkan lebih besar lagi, terdiri dari 35.213 asam amino dengan MW 3.906.487,6 Da.[19] Protein ini memiliki titik isoelektrik teoritis 6,01.[18] Rumus kimia empiris proteinnya adalah C169,719H270,464N45,688O52,237S911.[18] Ini memiliki teori indeks ketidakstabilan (II) 42,41, dan karena itu diklasifikasikan sebagai protein tidak stabil.[18] Paruh waktu protein in vivo, waktu yang dibutuhkan setengah dari jumlah protein dalam sel untuk dipecah setelah sintesisnya di dalam sel, diperkirakan sekitar 30 jam (pada reticulocyte mamalia).[17]

Protein titin terletak di antara filamen tebal myosin dan cakram Z.[20] Titin terdiri dari rangkaian linear dua jenis modul (juga disebut sebagai domain protein; 244 total salinan): tipe I (domain fibronektin tipe III; 132 salinan) dan tipe II (domain imunoglobulin; 112 salinan).[4] Array linier ini selanjutnya disusun menjadi dua wilayah:

  • N-terminal I-band: bertindak sebagai bagian elastis dari molekul dan sebagian besar terdiri dari modul tipe II. Lebih khusus lagi, I-band berisi dua wilayah domain imunoglobulin tandem tipe II di kedua sisi wilayah PEVK yang kaya akan prolin, glutamat, valin dan lisin[20] Elastisitas PVK memiliki sifat entropik dan enthalpic yang dapat dikarakterisasi oleh panjang ketekunan polimer dan modulus regangan.[21] Pada elastisitas ekstensi PEVK yang rendah sampai sedang dapat dimodelkan dengan model elastisitas entropik tipe wormlike (rantai cacing). Pada ekstensi PEVK yang tinggi dapat dimodelkan dengan model WLC yang dimodifikasi yang menggabungkan elastisitas enthalpic. Perbedaan antara elastisitas elastisitas rendah dan tinggi adalah karena penguatan kaku dan efek hidrofobik elektrostatik.
  • C-terminal A-band: dianggap bertindak sebagai penguasa protein dan memiliki aktivitas kinase. A-band terdiri dari modul tipe I dan II bergantian dengan segmen pengulang-super. Hal ini telah ditunjukkan untuk menyelaraskan pengulangan miosin aksial berketebalan 43 nm dengan domain imunoglobulin yang berkorelasi dengan mahkota miosin.[22]

Fugsi

 
Model filamen geser kontraksi otot. (Titin berlabel di kanan atas.)

Titin adalah protein otot lurik yang melimpah. Fungsi utama Titin adalah menstabilkan filamen tebal, memusatkannya di antara filamen tipis, mencegah perenggangan sarkomer yang berlebihan, dan untuk melepaskan sarkomer seperti pegas setelah diregangkan.[23] Daerah N-terminal Z-disc dan daerah C-terminal M-line masing-masing terikat ke Z-line dan M-line sarkomer, sehingga satu molekul titin membentang setengah panjang sarkomer . Titin juga mengandung situs pengikat untuk protein yang berhubungan dengan otot sehingga berfungsi sebagai templat penempel untuk perakitan mesin kontraktil pada sel otot. Ini juga telah diidentifikasi sebagai protein struktural untuk kromosom.[24][25] Considerable variability exists in the I-band, the M-line and the Z-disc regions of titin. Variability in the I-band region contributes to the differences in elasticity of different titin isoforms and, therefore, to the differences in elasticity of different muscle types. Of the many titin variants identified, five are described with complete transcript information available.[1][2]

Titin interacts with many sarcomeric proteins including:[10]

Clinical relevance

Mutations anywhere within the unusually long sequence of this gene can cause premature stop codons or other defects. Titin mutations are associated with hereditary myopathy with early respiratory failure, early-onset myopathy with fatal cardiomyopathy, core myopathy with heart disease, centronuclear myopathy, Limb-girdle muscular dystrophy type 2J, familial dilated cardiomyopathy 9,[6][26] hypertrophic cardiomyopathy and tibial muscular dystrophy.[27] Further research also suggests that no genetically linked form of any dystrophy or myopathy can be safely excluded from being caused by a mutation on the TTN gene.[28] Truncating mutations in dilated cardiomyopathy patients are most commonly found in the A region; although truncations in the upstream I region might be expected to prevent translation of the A region entirely, alternative splicing creates some transcripts that do not encounter the premature stop codon, ameliorating its effect.[29]

Autoantibodies to titin are produced in patients with the autoimmune disease scleroderma.[24]

Interactions

Titin has been shown to interact with:

Linguistic significance

The name titin is derived from the Greek Titan (a giant deity, anything of great size).[13]

As the largest known protein, titin also has the longest IUPAC name of a protein. The full chemical name of the human canonical form of titin, which starts methionyl... and ends ...isoleucine, contains 189,819 letters and is sometimes stated to be the longest word in the English language, or any language.[41] However, lexicographers regard generic names of chemical compounds as verbal formulae rather than English words.[42]

See also

Referensi

  1. ^ a b c "Entrez Gene: TTN titin". 
  2. ^ a b c Labeit S, Barlow DP, Gautel M, Gibson T, Holt J, Hsieh CL, Francke U, Leonard K, Wardale J, Whiting A (May 1990). "A regular pattern of two types of 100-residue motif in the sequence of titin". Nature. 345 (6272): 273–6. doi:10.1038/345273a0. PMID 2129545. 
  3. ^ Eric H. Lee. "The Chain-like Elasticity of Titin". Theoretical and Computational Biophysics Group, University of Illinois. Diakses tanggal 25 September 2014. 
  4. ^ a b c Labeit S, Kolmerer B (October 1995). "Titins: giant proteins in charge of muscle ultrastructure and elasticity". Science. 270 (5234): 293–6. doi:10.1126/science.270.5234.293. PMID 7569978. 
  5. ^ Minajeva A, Kulke M, Fernandez JM, Linke WA (March 2001). "Unfolding of titin domains explains the viscoelastic behavior of skeletal myofibrils". Biophysical Journal. 80 (3): 1442–51. doi:10.1016/S0006-3495(01)76116-4. PMC 1301335  . PMID 11222304. 
  6. ^ a b Itoh-Satoh M, Hayashi T, Nishi H, Koga Y, Arimura T, Koyanagi T, Takahashi M, Hohda S, Ueda K, Nouchi T, Hiroe M, Marumo F, Imaizumi T, Yasunami M, Kimura A (February 2002). "Titin mutations as the molecular basis for dilated cardiomyopathy". Biochemical and Biophysical Research Communications. 291 (2): 385–93. doi:10.1006/bbrc.2002.6448. PMID 11846417. 
  7. ^ Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM) [1]
  8. ^ Labeit S, Kolmerer B, Linke WA (February 1997). "The giant protein titin. Emerging roles in physiology and pathophysiology". Circulation Research. 80 (2): 290–4. doi:10.1161/01.RES.80.2.290. PMID 9012751. 
  9. ^ Opitz CA, Kulke M, Leake MC, Neagoe C, Hinssen H, Hajjar RJ, Linke WA (October 2003). "Damped elastic recoil of the titin spring in myofibrils of human myocardium". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (22): 12688–93. doi:10.1073/pnas.2133733100. PMC 240679  . PMID 14563922. 
  10. ^ a b c d Bang ML, Centner T, Fornoff F, Geach AJ, Gotthardt M, McNabb M, Witt CC, Labeit D, Gregorio CC, Granzier H, Labeit S (November 2001). "The complete gene sequence of titin, expression of an unusual approximately 700-kDa titin isoform, and its interaction with obscurin identify a novel Z-line to I-band linking system". Circulation Research. 89 (11): 1065–72. doi:10.1161/hh2301.100981. PMID 11717165. 
  11. ^ Natori R (1954). "Skinned Fibres of Skeletal Muscle and the Mechanism of Muscle Contraction－A Chronological Account of the Author's Investigations into Muscle Physiology" (PDF). Jikeikai Medical Journal. 54 (1). 
  12. ^ Maruyama K, Matsubara S, Natori R, Nonomura Y, Kimura S (August 1977). "Connectin, an elastic protein of muscle. Characterization and Function". Journal of Biochemistry. 82 (2): 317–37. PMID 914784. 
  13. ^ a b Wang K, McClure J, Tu A (August 1979). "Titin: major myofibrillar components of striated muscle". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 76 (8): 3698–702. doi:10.1073/pnas.76.8.3698. PMC 383900  . PMID 291034. 
  14. ^ Maruyama K (May 1994). "Connectin, an elastic protein of striated muscle". Biophysical Chemistry. 50 (1–2): 73–85. doi:10.1016/0301-4622(94)85021-6. PMID 8011942. 
  15. ^ Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM) -188840
  16. ^ Freiburg A, Trombitas K, Hell W, Cazorla O, Fougerousse F, Centner T, Kolmerer B, Witt C, Beckmann JS, Gregorio CC, Granzier H, Labeit S. "Series of exon-skipping events in the elastic spring region of titin as the structural basis for myofibrillar elastic diversity". 
  17. ^ a b "Titin - Homo sapiens (Human)". Universal Protein Resource. UniProt Consortium. 2010-10-05. Diakses tanggal 2010-10-15. 
  18. ^ a b c d "ProtParam for human titin". ExPASy Proteomics Server. Swiss Institute of Bioinformatics. Diakses tanggal 2011-07-25. 
  19. ^ "ProtParam for mouse titin". ExPASy Proteomics Server. Swiss Institute of Bioinformatics. Diakses tanggal 2010-05-06. 
  20. ^ a b Wang K, McCarter R, Wright J, Beverly J, Ramirez-Mitchell R (August 1991). "Regulation of skeletal muscle stiffness and elasticity by titin isoforms: a test of the segmental extension model of resting tension". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 88 (16): 7101–5. doi:10.1073/pnas.88.16.7101. PMC 52241  . PMID 1714586. 
  21. ^ Linke WA, Ivemeyer M, Mundel P, Stockmeier MR, Kolmerer B (July 1998). "Nature of PEVK-titin elasticity in skeletal muscle". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 95 (14): 8052–7. doi:10.1073/pnas.95.14.8052. PMC 20927  . PMID 9653138. 
  22. ^ Bennett PM, Gautel M (June 1996). "Titin domain patterns correlate with the axial disposition of myosin at the end of the thick filament". Journal of Molecular Biology. 259 (5): 896–903. doi:10.1006/jmbi.1996.0367. PMID 8683592. 
  23. ^ Saladin K (2015). Anatomy & Physiology (edisi ke-7). McGraw Hill. hlm. 401. 
  24. ^ a b Machado C, Sunkel CE, Andrew DJ (April 1998). "Human autoantibodies reveal titin as a chromosomal protein". The Journal of Cell Biology. 141 (2): 321–33. doi:10.1083/jcb.141.2.321. PMC 2148454  . PMID 9548712. 
  25. ^ Machado C, Andrew DJ (2000). "Titin as a chromosomal protein". Advances in Experimental Medicine and Biology. 481: 221–32; discussion 232–6. doi:10.1007/978-1-4615-4267-4_13. PMID 10987075. 
  26. ^ Siu BL, Niimura H, Osborne JA, Fatkin D, MacRae C, Solomon S, Benson DW, Seidman JG, Seidman CE (March 1999). "Familial dilated cardiomyopathy locus maps to chromosome 2q31". Circulation. 99 (8): 1022–6. doi:10.1161/01.cir.99.8.1022. PMID 10051295. 
  27. ^ Hackman P, Vihola A, Haravuori H, Marchand S, Sarparanta J, De Seze J, Labeit S, Witt C, Peltonen L, Richard I, Udd B (September 2002). "Tibial muscular dystrophy is a titinopathy caused by mutations in TTN, the gene encoding the giant skeletal-muscle protein titin". American Journal of Human Genetics. 71 (3): 492–500. doi:10.1086/342380. PMC 379188  . PMID 12145747. 
  28. ^ Udd B, Vihola A, Sarparanta J, Richard I, Hackman P (February 2005). "Titinopathies and extension of the M-line mutation phenotype beyond distal myopathy and LGMD2J". Neurology. 64 (4): 636–42. doi:10.1212/01.WNL.0000151853.50144.82. PMID 15728284. 
  29. ^ Hinson JT, Chopra A, Nafissi N, Polacheck WJ, Benson CC, Swist S, Gorham J, Yang L, Schafer S, Sheng CC, Haghighi A, Homsy J, Hubner N, Church G, Cook SA, Linke WA, Chen CS, Seidman JG, Seidman CE (August 2015). "HEART DISEASE. Titin mutations in iPS cells define sarcomere insufficiency as a cause of dilated cardiomyopathy". Science. 349 (6251): 982–6. doi:10.1126/science.aaa5458. PMC 4618316  . PMID 26315439. 
  30. ^ Kontrogianni-Konstantopoulos A, Bloch RJ (February 2003). "The hydrophilic domain of small ankyrin-1 interacts with the two N-terminal immunoglobulin domains of titin". The Journal of Biological Chemistry. 278 (6): 3985–91. doi:10.1074/jbc.M209012200. PMID 12444090. 
  31. ^ a b Miller MK, Bang ML, Witt CC, Labeit D, Trombitas C, Watanabe K, Granzier H, McElhinny AS, Gregorio CC, Labeit S (November 2003). "The muscle ankyrin repeat proteins: CARP, ankrd2/Arpp and DARP as a family of titin filament-based stress response molecules". Journal of Molecular Biology. 333 (5): 951–64. doi:10.1016/j.jmb.2003.09.012. PMID 14583192. 
  32. ^ Ono Y, Shimada H, Sorimachi H, Richard I, Saido TC, Beckmann JS, Ishiura S, Suzuki K (July 1998). "Functional defects of a muscle-specific calpain, p94, caused by mutations associated with limb-girdle muscular dystrophy type 2A". The Journal of Biological Chemistry. 273 (27): 17073–8. doi:10.1074/jbc.273.27.17073. PMID 9642272. 
  33. ^ Sorimachi H, Kinbara K, Kimura S, Takahashi M, Ishiura S, Sasagawa N, Sorimachi N, Shimada H, Tagawa K, Maruyama K (December 1995). "Muscle-specific calpain, p94, responsible for limb girdle muscular dystrophy type 2A, associates with connectin through IS2, a p94-specific sequence". The Journal of Biological Chemistry. 270 (52): 31158–62. doi:10.1074/jbc.270.52.31158. PMID 8537379. 
  34. ^ Lange S, Auerbach D, McLoughlin P, Perriard E, Schäfer BW, Perriard JC, Ehler E (December 2002). "Subcellular targeting of metabolic enzymes to titin in heart muscle may be mediated by DRAL/FHL-2". Journal of Cell Science. 115 (Pt 24): 4925–36. doi:10.1242/jcs.00181. PMID 12432079. 
  35. ^ Young P, Ehler E, Gautel M (July 2001). "Obscurin, a giant sarcomeric Rho guanine nucleotide exchange factor protein involved in sarcomere assembly". The Journal of Cell Biology. 154 (1): 123–36. doi:10.1083/jcb.200102110. PMC 2196875  . PMID 11448995. 
  36. ^ Gregorio CC, Trombitás K, Centner T, Kolmerer B, Stier G, Kunke K, Suzuki K, Obermayr F, Herrmann B, Granzier H, Sorimachi H, Labeit S (November 1998). "The NH2 terminus of titin spans the Z-disc: its interaction with a novel 19-kD ligand (T-cap) is required for sarcomeric integrity". The Journal of Cell Biology. 143 (4): 1013–27. doi:10.1083/jcb.143.4.1013. PMC 2132961  . PMID 9817758. 
  37. ^ Mayans O, van der Ven PF, Wilm M, Mues A, Young P, Fürst DO, Wilmanns M, Gautel M (October 1998). "Structural basis for activation of the titin kinase domain during myofibrillogenesis". Nature. 395 (6705): 863–9. doi:10.1038/27603. PMID 9804419. 
  38. ^ Zou P, Gautel M, Geerlof A, Wilmanns M, Koch MH, Svergun DI (January 2003). "Solution scattering suggests cross-linking function of telethonin in the complex with titin". The Journal of Biological Chemistry. 278 (4): 2636–44. doi:10.1074/jbc.M210217200. PMID 12446666. 
  39. ^ Mues A, van der Ven PF, Young P, Fürst DO, Gautel M (May 1998). "Two immunoglobulin-like domains of the Z-disc portion of titin interact in a conformation-dependent way with telethonin". FEBS Letters. 428 (1–2): 111–4. doi:10.1016/S0014-5793(98)00501-8. PMID 9645487. 
  40. ^ Centner T, Yano J, Kimura E, McElhinny AS, Pelin K, Witt CC, Bang ML, Trombitas K, Granzier H, Gregorio CC, Sorimachi H, Labeit S (March 2001). "Identification of muscle specific ring finger proteins as potential regulators of the titin kinase domain". Journal of Molecular Biology. 306 (4): 717–26. doi:10.1006/jmbi.2001.4448. PMID 11243782. 
  41. ^ McCulloch S. "Longest word in English". Sarah McCulloch.com. Diarsipkan dari versi asli tanggal 2010-01-14. Diakses tanggal 2016-10-12. 
  42. ^ Oxford Word and Language Service team. "Ask the experts - What is the longest English word?". AskOxford.com / Oxford University Press. Diarsipkan dari versi asli tanggal 2008-09-13. Diakses tanggal 2008-01-13. 

Bacaan lanjutan

  • Tskhovrebova L, Trinick J (September 2003). "Titin: properties and family relationships". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 4 (9): 679–89. doi:10.1038/nrm1198. PMID 14506471. 
  • Kinbara K, Sorimachi H, Ishiura S, Suzuki K (August 1998). "Skeletal muscle-specific calpain, p49: structure and physiological function". Biochemical Pharmacology. 56 (4): 415–20. doi:10.1016/S0006-2952(98)00095-1. PMID 9763216. 
  • Kolmerer B, Witt CC, Freiburg A, Millevoi S, Stier G, Sorimachi H, Pelin K, Carrier L, Schwartz K, Labeit D, Gregorio CC, Linke WA, Labeit S (1999). "The titin cDNA sequence and partial genomic sequences: insights into the molecular genetics, cell biology and physiology of the titin filament system". Reviews of Physiology, Biochemistry and Pharmacology. 138: 19–55. doi:10.1007/BF02346659. PMID 10396137. 
  • Trinick J, Tskhovrebova L (October 1999). "Titin: a molecular control freak". Trends in Cell Biology. 9 (10): 377–80. doi:10.1016/S0962-8924(99)01641-4. PMID 10481174. 
  • Sorimachi H, Ono Y, Suzuki K (2000). "Skeletal muscle-specific calpain, p94, and connectin/titin: their physiological functions and relationship to limb-girdle muscular dystrophy type 2A". Advances in Experimental Medicine and Biology. 481: 383–95; discussion 395–7. doi:10.1007/978-1-4615-4267-4_23. PMID 10987085. 
  • Tskhovrebova L, Trinick J (February 2002). "Role of titin in vertebrate striated muscle". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 357 (1418): 199–206. doi:10.1098/rstb.2001.1028. PMC 1692937  . PMID 11911777. 
  • Sela BA (July 2002). "[Titin: some aspects of the largest protein in the body]". Harefuah. 141 (7): 631–5, 665. PMID 12187564. 
  • Tskhovrebova L, Trinick J (November 2004). "Properties of titin immunoglobulin and fibronectin-3 domains". The Journal of Biological Chemistry. 279 (45): 46351–4. doi:10.1074/jbc.R400023200. PMID 15322090. 
  • Wu Y, Labeit S, Lewinter MM, Granzier H (December 2002). "Titin: an endosarcomeric protein that modulates myocardial stiffness in DCM". Journal of Cardiac Failure. 8 (6 Suppl): S276–86. doi:10.1054/jcaf.2002.129278. PMID 12555133. 

Pranala luar

 
Lihat the full chemical name of titin di Wiktionary, kamus bebas.
Diperoleh dari "https://wiki-indonesia.club/w/index.php?title=Pengguna:Hidayatsrf/Bak_pasir&oldid=13591092"