Lakase
Lakase (benzendiol:oksigen oxidoreduktase, EC 1.10.3.2) merupakan enzim ekstraseluler yang menggunakan senyawa oksigen untuk menjalankan reaksi oksidasi berbagai senyawa aromatik dan nonaromatik.[1] Enzim ini termasuk ke dalam kelas enzim oksidase yang memerlukan ion logam.[2] Substrat utama lakase adalah senyawa-senyawa fenol dan reaksi oksidasi yang dijalani tidak akan menghasilkan senyawa hidrogen peroksida.[3]
Sumber
suntingEnzim lakase banyak ditemukan pada fungi (cendawan), seperti pada Basidiomycetes, Ascomycetes, dan Deutromycetes.[2] Sumber lain dari enzim ini adalah tanaman, serangga, dan bakteri, terutama prokariot.[3] Acer pseudoplatanus, Pinus taeda, Aesculus parviflora, dan Populus eruamericana merupakan jenis-jenis tanaman yang mampu memproduksi enzim lakase.[4] Sedikit berbeda dengan lakase pada fungi dan tanaman, lakase yang berhasil diisolasi dari serangga berupa polifenol oksidase.[5] Contoh bakteri yang mampu memproduksi lakase adalah Axospirillum lipoderum, Mycobacterium tuberculosis, dan Bacillus subtilis.[6][7]
Referensi
sunting- ^ Thurston CF. 1994. The structure and function of fungal laccases. Microbiol 140:19–26.
- ^ a b Gianfreda L, Xu F, Bollag J. 1999. Laccases: a useful group of oxidoreductive enzymes. Bioremed J 3:1-25.
- ^ a b Poliana J, MacCabe AP. 2007. Industrial Enzymes; Structure, Function, and Applications. Dordrecht: Springer. Halaman: 461-462. ISBN 978-1-4020-5376-4
- ^ Mayer AM, Staples RC. 2002. Laccase: new functions for an old enzymes. Phytochemistru 60:551-565.
- ^ Parkinson NM, Conyers CM, Keen JN, MacNicoll AD, Smith I, Weaver RJ. 2003. cDNAs encoding large venom proteins from the parasitoid wasp Pimpla hypochondriaca identified by random sequence analysis. Comp Biochem Physiol C-Toxicol Pharmacol 134:513–520
- ^ Enguita FJ, Martins LO, Henriques AO, Carrondo MA. 2003. Crystal structure of a bacterial endospore coat component - A laccase with enhanced thermostability properties. J Biol Chem 278:19416–25.
- ^ Alexandre G, Zhulin IB. 2000. Laccases are widspread in bacteria. Trends Biotechnol 18:41–42.