Wikipedia

Enzim

molekul biologis
Revisi sejak 29 April 2009 04.56 oleh Hand15 (bicara | kontrib) (→‎Struktur dan mekanisme)

Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia.[1][2] Hampir semua enzim merupakan protein. Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang berbeda, disebut produk. Hampir semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup cepat.

Model komputer enzim purina nukleosida fosforilase (PNPase)

Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa.

Hal-ihwal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari tersendiri sebagai satu jurusan tersendiri tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan cabang-cabang ilmu pertanian.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

Etimologi dan Sejarah

 
Eduard Buchner

Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging oleh sekresi perut[3] dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.[4]

Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa "fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."[5]

Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani ενζυμον yang berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup.

Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran.[6] Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" (zimase).[7] Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan Nobel dalam bidang kimia "atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya". Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya: laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).

Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa ilmuwan seperti Richard Willstätter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis. Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasi enzim urease dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang kimia.[8]

Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan dipublikasikan pada tahun 1965.[9] Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim bekerja pada tingkat atom.

Struktur dan mekanisme

Lihat pula: Katalisis enzim
 
Diagram pita yang menunjukkan karbonat anhidrase II. Bola abu-abu adalah kofaktor seng yang berada pada tapak aktif.

Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase[10], sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase.[11] Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner).[12] Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.[13]

Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis.[14] Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai tapak aktif. Enzim juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.

Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino yang melipat. Tiap-tiap urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein. Kebanyakan enzim dapat mengalami denaturasi (yakni terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat reversibel maupun ireversibel.

Kespesifikan

Enzim biasanya sangat spesifik terhadap reaksi yang ia kataliskan mauapun terhadap substrat yang terlibat dalam reaksi. Bentuk, muatan dan katakteristik hidrofilik/hidrofobik enzim dan substrat bertanggung jawab terhadap kespesifikan ini. Enzim juga dapat menunjukkan tingkat stereospesifisitas, regioselektivitas, dan kemoselektivitas yang sangat tinggi.[15]

Beberapa enzim yang menunjukkan akurasi dan kespesifikan tertinggi terlibat dalam pengkopian dan pengekspresian genom. Enzim-enzim ini memiliki mekanisme "sistem pengecekan ulang". Enzim seperti DNA polimerase mengkatalisasi reaksi pada langkah pertama dan mengecek apakah produk reaksinya benar pada langkah kedua.[16] Proses dwi-langkah ini menurunkan laju kesalahan dengan 1 kesalahan untuk setiap 100 juta reaksi pada polimerase mamalia.[17] Mekanisme yang sama juga dapat ditemukan pada RNA polimerase,[18] aminoasil tRNA sintetase[19] dan ribosom.[20]

Beberapa enzim yang menghasilkan metabolit sekunder dikatakan sebagai "tidak pilih-pilih", yakni bahwa ia dapat bekerja pada berbagai jenis substrat yang berbeda-beda. Diajukan bahwa kespesifikan substrat yang sangat luas ini sangat penting terhadap evolusi lintasan biosintetik yang baru.[21]

Model "kunci dan gembok"

Enzim sangatlah spesifik. Pada tahun 1894, Emil Fischer mengajukan bahwa hal ini dikarenakan baik enzim dan substrat memiliki bentuk geometri yang saling memenuhi.[22] Hal ini sering dirujuk sebagai model "Kunci dan Gembok". Manakala model ini menjelaskan kespesifikan enzim, ia gagal dalam menjelaskan stabilisasi keadaan transisi yang dicapai oleh enzim. Model ini telah dibuktikan tidak akurat, dan model ketepatan induksilah yang sekarang paling banyak diterima.

Model ketepatan induksi

 
Diagram yang menggambarkan hipotesis ketepatan induksi.

Pada tahun 1958, Daniel Koshland mengajukan modifikasi model kunci dan gembok: oleh karena enzim memiliki struktur yang fleksibel, tapak aktif secara terus menerus berubah bentuknya sesuai dengan interaksi antara enzim dan substrat.[23] Akibatnya, substrat tidak berikatan dengan tapak aktif yang kaku. Orientasi rantai samping asam amino berubah sesuai dengan substrat dan mengijinkan enzim untuk menjalankan fungsi katalitiknya. Pada beberapa kasus, misalnya glikosidase, molekul substrat juga berubah sedikit ketika ia memasuki tapak aktif.[24] Tapak aktif akan terus berubah bentuknya sampai substrat terikat secara sepenuhnya, yang mana bentuk akhir dan muatan enzim ditentukan.[25]

Mekanisme

Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan ΔG‡:[26]

  • Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
  • Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
  • Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.
  • Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar,[27] dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.[28]

Stabilisasi keadaan transisi

Pemahaman asal usul penurunan ΔG‡ memerlukan pengetahuan bagaimana enzim dapat menghasilkan keadaan transisi reaksi yang lebih stabil dibandingkan dengan stabilitas keadaan transisi reaksi tanpa katalis. Cara yang paling efektif untuk mencapai stabilisasi yang besar adalah menggunakan efek elektrostatik, terutama pada lingkungan yang relatif polar yang diorientasikan ke distribusi muatan keadaan transisi.[29] Lingkungan seperti ini tidak ada dapat ditemukan pada reaksi tanpa katalis di air.

Dinamika dan fungsi

Dinamika internal enzim berhubungan dengan mekanisme katalis enzim tersebut.[30][31][32] Dinamika internal enzim adalah pergerakan bahagian struktur enzim, misalnya residu asam amino tunggal, sekelompok asam amino, ataupun bahwa keseluruhan domain protein. Pergerakan ini terjadi pada skala waktu yang bervariasi, berkisar dari beberapa femtodetik sampai dengan beberapa detik. Jaringan residu protein di seluruh struktur enzim dapat berkontribusi terhadap katalisis melalui gerak dinamik.[33][34][35][36] Gerakan protein sangat vital, namun apakah vibrasi yang cepat atau lambat maupun pergerakan konformasi yang besar atau kecil yang lebih penting bergantung pada tipe reaksi yang terlibat. Namun, walaupun gerak ini sangat penting dalam hal pengikatan dan pelepasan substrat dan produk, adalah tidak jelas jika gerak ini membantu mempercepat langkah-langkah reaksi reaksi enzimatik ini.[37] Penyingkapan ini juga memiliki implikasi yang luas dalam pemahaman efek alosterik dan pengembangan obat baru.

Modulasi alosterik

Enzim alosterik mengubah strukturnya sesuai dengan efektornya. Modulasi ini dapat terjadi secara langsung, di mana efektor mengikat tapak ikat enzim secara lngsung, ataupun secara tidak langsung, di mana efektor mengikat protein atau subunit protein lain yang berinteraksi dengan enzim alosterik, sehingga mempengaruhi aktivitas katalitiknya.

Kofaktor dan koenzim

Artikel utama: Kofaktor dan Koenzim

Kofaktor

Beberapa enzim tidak memerlukan komponen tambahan untuk mencapai aktivitas penuhnya. Namun beberapa pula memerlukan molekul non-protein yang disebut kofaktor untuk berikatan dengan enzim dan menjadi aktif.[38] Kofaktor dapat berupa zat anorganik (contohnya ion logam) ataupun zat organik (contohnya flavin dan heme). Kofaktor organik dapat berupa gugus prostetik yang mengikat dengan kuat, ataupun koenzim, yang akan melepaskan diri dari tapak aktif enzim semasa reaksi. Koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Molekul-molekul ini bekerja dengan mentransfer gugus kimiawi antar enzim.[39]

Contoh enzim yang mengandung kofaktor adalah karbonat anhidrase, dengan kofaktor seng terikat sebagai bagian dari tapak aktifnya.[40] Molekul yang terikat dengan kuat ini biasanya ditemukan pada tapak aktif dan terlibat dalam katalisis.

Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang terikat dengannya disebut sebagai aproenzim ataupun apoprotein. Apoenzim beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim (bentuk aktif). Kebanyakan kofaktor tidak terikat secara kovalen dengan enzim, tetapi terikat dengan kuat. Namun, gugus prostetik organik dapat pula terikat secara kovalen (contohnya tiamina pirofosfat pada enzim piruvat dehidrogenase). Istilah holoenzim juga dapat digunakan untuk merujuk pada enzim yang mengandung subunit protein berganda, seperti DNA polimerase. Pada kasus ini, holoenzim adalah kompleks lengkap yang mengandung seluruh subunit yang diperlukan agar menjadi aktif.

Koenzim

 
Model pengisian ruang koenzim NADH

Koenzim adalah molekul organik kecil yang mengantarkan gugus kimia dari satu enzim ke enzim lainnya.[41] Beberapa koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup ion hidrida (H-) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.

Oleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh, sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.[42]

Regenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. NADPH diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.

Termodinamika

 
Tahapan-tahapan energi pada reaksi kimia. Substrat memerlukan energi yang banyak untuk mencapai keadaan transisi, yang akan kemudian berubah menjadi produk. Enzim menstabilisasi keadaan transisi, menurunkan energi yang diperlukan untuk menjadi produk.
Artikel utama: Energi aktivasi, Kesetimbangan termodinamik, dan Kesetimbangan kimia

Sebagai katalis, enzim mengubah posisi kesetimbangan reaksi kimia. Biasanya reaksi akan berjalan ke arah yang sama dengan reaksi tanpa katalis. Perbedaannya adalah, reaksi enzimatik berjalan lebih cepat. Namun, tanpa keberadaan enzim, reaksi samping yang memungkinkan dapat terjadi dan menghasilkan produk yang berbeda.

Lebih lanjut, enzim dapat menggabungkan dua atau reaksi, sehingga reaksi yang difavoritkan secara termodinamik dapat digunakan untuk mendorong reaksi yang tidak difavoritkan secara termodinamik. Sebagai contoh, hidrolsis ATP sering kali menggunakan reaksi kimia lainnya untuk mendorong reaksi.

Enzim mengkatalisasi reaksi maju dan balik secara seimbang. Enzim tidak mengubah kesetimbangan reaksi itu sendiri, namun hanya mempercepat reaksi saja. Sebagai contoh, karbonat anhidrase mengkatalisasi reaksinya ke dua arah bergantung pada konsentrasi reaktan.

  (dalam jaringan tubuh; konsentrasi CO2 yang tinggi)
  (pada paru-paru; konsentrasi CO2 yang rendah)

Walaupun demikian, jika kesetimbangan tersebut sangat memfavoritkan satu arah reaksi, yakni reaksi yang sangat eksergonik, reaksi itu akan menjadi ireversible. Pada kondisi demikian, enzim akan hanya mengkatalisasi reaksi yang diijinkan secara termodinamik.

Lihat pula

Referensi

  1. ^ Smith AL (Ed); et al. (1997). Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. Oxford [Oxfordshire]: Oxford University Press. ISBN 0-19-854768-4. 
  2. ^ Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett (1999). Biochemistry. Philadelphia: Saunders College Pub. hlm. 426–7. ISBN 0-03-022318-0. 
  3. ^ de Réaumur, RAF (1752). "Observations sur la digestion des oiseaux". Histoire de l'academie royale des sciences. 1752: 266, 461. 
  4. ^ Williams, H. S. (1904) A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences Harper and Brothers (New York) Accessed 4 April 2007
  5. ^ Dubos J. (1951). "Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind". Trends Biotechnol. 13 (12): 511–5. doi:10.1016/S0167-7799(00)89014-9. PMID 8595136. 
  6. ^ Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.org Accessed 4 April 2007
  7. ^ Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize.org Accessed 4 April 2007
  8. ^ 1946 Nobel prize for Chemistry laureates at http://nobelprize.org Accessed 4 April 2007
  9. ^ Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. (1965). "Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution". Nature. 22 (206): 757–61. doi:10.1038/206757a0. PMID 5891407. 
  10. ^ Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP (1992). "4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer". J. Biol. Chem. 267 (25): 17716–21. PMID 1339435. 
  11. ^ Smith S (1994). "The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes". Faseb J. 8 (15): 1248–59. PMID 8001737. 
  12. ^ Anfinsen C.B. (1973). "Principles that Govern the Folding of Protein Chains". Science. 181: 223–30. doi:10.1126/science.181.4096.223. PMID 4124164. 
  13. ^ Dunaway-Mariano D (2008). "Enzyme function discovery". Structure. 16 (11): 1599–600. doi:10.1016/j.str.2008.10.001. PMID 19000810. 
  14. ^ The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute Accessed 4 April 2007
  15. ^ Jaeger KE, Eggert T. (2004). "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution". Curr Opin Biotechnol. 15 (4): 305–13. doi:10.1016/j.copbio.2004.06.007. PMID 15358000. 
  16. ^ Shevelev IV, Hubscher U. (2002). "The 3' 5' exonucleases". Nat Rev Mol Cell Biol. 3 (5): 364–76. doi:10.1038/nrm804. PMID 11988770. 
  17. ^ Tymoczko, John L.; Stryer Berg Tymoczko; Stryer, Lubert; Berg, Jeremy Mark (2002). Biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4955-6. 
  18. ^ Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K. (2006). "Transcript-assisted transcriptional proofreading". Science. 313: 518–20. doi:10.1126/science.1127422. PMID 16873663. 
  19. ^ Ibba M, Soll D. (2000). "Aminoacyl-tRNA synthesis". Annu Rev Biochem. 69: 617–50. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID 10966471. 
  20. ^ Rodnina MV, Wintermeyer W. (2001). "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms". Annu Rev Biochem. 70: 415–35. doi:10.1146/annurev.biochem.70.1.415. PMID 11395413. 
  21. ^ Firn, Richard. "The Screening Hypothesis - a new explanation of secondary product diversity and function". Diakses tanggal 2006-10-11. 
  22. ^ Fischer E. (1894). "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme". Ber. Dt. Chem. Ges. 27: 2985–93. doi:10.1002/cber.18940270364.  line feed character di |journal= pada posisi 9 (bantuan)
  23. ^ Koshland D. E. (1958). "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis". Proc. Natl. Acad. Sci. 44 (2): 98–104. doi:10.1073/pnas.44.2.98. PMID 16590179. 
  24. ^ Vasella A, Davies GJ, Bohm M. (2002). "Glycosidase mechanisms". Curr Opin Chem Biol. 6 (5): 619–29. doi:10.1016/S1367-5931(02)00380-0. PMID 12413546. 
  25. ^ Boyer, Rodney (2002) [2002]. "6". Concepts in Biochemistry (edisi ke-2nd). New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto.: John Wiley & Sons, Inc. hlm. 137–8. ISBN 0-470-00379-0. OCLC 51720783. 
  26. ^ Fersht, Alan (1985). Enzyme structure and mechanism. San Francisco: W.H. Freeman. hlm. 50–2. ISBN 0-7167-1615-1. 
  27. ^ Jencks, William P. (1987). Catalysis in chemistry and enzymology. Mineola, N.Y: Dover. ISBN 0-486-65460-5. 
  28. ^ Villa J, Strajbl M, Glennon TM, Sham YY, Chu ZT, Warshel A (2000). "How important are entropic contributions to enzyme catalysis?". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (22): 11899–904. doi:10.1073/pnas.97.22.11899. PMID 11050223. 
  29. ^ Warshel A, Sharma PK, Kato M, Xiang Y, Liu H, Olsson MH (2006). "Electrostatic basis for enzyme catalysis". Chem. Rev. 106 (8): 3210–35. doi:10.1021/cr0503106. PMID 16895325. 
  30. ^ Eisenmesser EZ, Bosco DA, Akke M, Kern D (2002). "Enzyme dynamics during catalysis". Science. 295 (5559): 1520–3. doi:10.1126/science.1066176. PMID 11859194. 
  31. ^ Agarwal PK (2005). "Role of protein dynamics in reaction rate enhancement by enzymes". J. Am. Chem. Soc. 127 (43): 15248–56. doi:10.1021/ja055251s. PMID 16248667. 
  32. ^ Eisenmesser EZ, Millet O, Labeikovsky W; et al. (2005). "Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis". Nature. 438 (7064): 117–21. doi:10.1038/nature04105. PMID 16267559. 
  33. ^ Yang LW, Bahar I (5 June 2005). "Coupling between catalytic site and collective dynamics: A requirement for mechanochemical activity of enzymes". Structure. 13: 893–904. doi:10.1016/j.str.2005.03.015. PMID 15939021. 
  34. ^ Agarwal PK, Billeter SR, Rajagopalan PT, Benkovic SJ, Hammes-Schiffer S. (5 March 2002). "Network of coupled promoting motions in enzyme catalysis". Proc Natl Acad Sci USA. 99: 2794–9. doi:10.1073/pnas.052005999. PMID 11867722. 
  35. ^ Agarwal PK, Geist A, Gorin A (2004). "Protein dynamics and enzymatic catalysis: investigating the peptidyl-prolyl cis-trans isomerization activity of cyclophilin A". Biochemistry. 43 (33): 10605–18. doi:10.1021/bi0495228. PMID 15311922. 
  36. ^ Tousignant A, Pelletier JN. (2004). "Protein motions promote catalysis". Chem Biol. 11 (8): 1037–42. doi:10.1016/j.chembiol.2004.06.007. PMID 15324804. 
  37. ^ Olsson MHM, Parson WW, Warshel A (2006). "Dynamical Contributions to Enzyme Catalysis: Critical Tests of A Popular Hypothesis". Chem. Rev. 106 (5): 1737–56. doi:10.1021/cr040427e. 
  38. ^ de Bolster, M.W.G. (1997). "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor". International Union of Pure and Applied Chemistry. Diakses tanggal 2007-10-30. 
  39. ^ de Bolster, M.W.G. (1997). "Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme". International Union of Pure and Applied Chemistry. Diakses tanggal 2007-10-30. 
  40. ^ Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN and McKenna R. (2005). "Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II". Biochemistry. 44 (4): 1097–115. doi:10.1021/bi0480279. PMID 15667203. 
  41. ^ Wagner, Arthur L. (1975). Vitamins and Coenzymes. Krieger Pub Co. ISBN 0-88275-258-8. 
  42. ^ BRENDA The Comprehensive Enzyme Information System Accessed 4 April 2007


Templat:Link FA

Templat:Link FA Templat:Link FA Templat:Link FA Templat:Link FA Templat:Link FA Templat:Link FA

Diperoleh dari "https://wiki-indonesia.club/w/index.php?title=Enzim&oldid=2167487"